บทนำ ................................................. ................................................................. ................ 3

1. โครงสร้างและคุณสมบัติของกรดอะมิโนที่เป็นกรด ................................................ .. ..........5

1.1. สาร .................................................. ................................................................. ........5

1.2. อินทรียฺวัตถุ ................................................ ...................................5

1.3. อนุพันธ์เชิงหน้าที่ของไฮโดรคาร์บอน ................................................. 6

1.4. กรดอะมิโน ................................................ . . ................................................. 7

1.5. กรดกลูตามิก ................................................ ......................................9

1.6 คุณสมบัติทางชีวภาพ ................................................... .................................สิบเอ็ด

2. กิจกรรมทางแสงของกรดอะมิโนที่เป็นกรด .......................................... .. .....12

2.1 โมเลกุลไครัล ................................................... .........................................สิบสาม

2.2 ข้อมูลจำเพาะของการหมุนด้วยแสง ................................................. . .........15

2.3 การวัดการหมุนด้วยแสง .................................................. ................... 17

2.4 ข้อมูลที่ทราบเกี่ยวกับการหมุนด้วยแสงของกรดอะมิโนที่เป็นกรด ........... 18

บทสรุป................................................. ................................................................. .......... 21

วรรณกรรม................................................. ................................................................. .......... 22

บทนำ
การค้นพบกรดอะมิโนมักเกี่ยวข้องกับการค้นพบสามประการ:
ในปี พ.ศ. 2349 ได้มีการค้นพบอนุพันธ์ของกรดอะมิโนตัวแรกคือแอสพาราจีนเอไมด์
ในปี พ.ศ. 2353 ได้มีการค้นพบกรดอะมิโนตัวแรกคือซิสทีนซึ่งแยกออกจากวัตถุที่ไม่ใช่โปรตีน - นิ่วในปัสสาวะ
ในปี ค.ศ. 1820 ไกลซีนกรดอะมิโนถูกแยกจากโปรตีนไฮโดรไลเสตเป็นครั้งแรกและถูกทำให้บริสุทธิ์อย่างทั่วถึงไม่มากก็น้อย

แต่การค้นพบกรดกลูตามิกเกิดขึ้นค่อนข้างเงียบ นักเคมีชาวเยอรมัน Heinrich Ritthausen ในปี 1866 ได้แยกโปรตีนจากพืช โดยเฉพาะจากกลูเตนจากข้าวสาลี ตามประเพณีชื่อของสารใหม่ได้รับจากแหล่งที่มา: das Gluten ในการแปลจากภาษาเยอรมัน - กลูเตน
วิธีที่เป็นไปได้ในการได้รับกรดกลูตามิกที่ใช้ในยุโรปและสหรัฐอเมริกาคือการไฮโดรไลซิสของโปรตีน เช่น กลูเตนชนิดเดียวกันที่ได้รับสารนี้ในครั้งแรก โดยปกติพวกเขาใช้ข้าวสาลีหรือข้าวโพดกลูเตนในสหภาพโซเวียต - กากน้ำตาลบีทรูท เทคโนโลยีนี้ค่อนข้างง่าย: วัตถุดิบถูกทำให้บริสุทธิ์จากคาร์โบไฮเดรต, ไฮโดรไลซ์ด้วยกรดไฮโดรคลอริก 20%, ทำให้เป็นกลาง, สารฮิวมิกแยกออกจากกัน, กรดอะมิโนอื่น ๆ มีความเข้มข้นและตกตะกอน กรดกลูตามิกที่เหลืออยู่ในสารละลายจะถูกทำให้เข้มข้นอีกครั้งและตกผลึก ขึ้นอยู่กับวัตถุประสงค์ อาหารหรือการแพทย์ การทำให้บริสุทธิ์เพิ่มเติมและการตกผลึกใหม่จะดำเนินการ ผลผลิตของกรดกลูตามิกประมาณ 5% ของน้ำหนักของกลูเตนหรือ 6% ของน้ำหนักของโปรตีนนั้นเอง

งานวิจัยนี้มีจุดมุ่งหมายเพื่อศึกษากิจกรรมการมองเห็นของกรดอะมิโนที่เป็นกรด

เพื่อให้บรรลุเป้าหมายนี้ มีการกำหนดภารกิจต่อไปนี้:
1. เพื่อศึกษาคุณสมบัติ โครงสร้าง และความสำคัญทางชีวภาพของกรดอะมิโนที่เป็นกรด โดยใช้กรดกลูตามิกเป็นตัวอย่าง และเตรียมการทบทวนวรรณกรรม
2. เพื่อศึกษากิจกรรมการมองเห็นของกรดอะมิโนและเตรียมการทบทวนวรรณกรรมในการศึกษาของพวกเขา

บทที่ 1 โครงสร้างและคุณสมบัติของกรดอะมิโนที่เป็นกรด

ในการศึกษากรดอะมิโน จำเป็นต้องศึกษาคุณสมบัติพื้นฐาน โครงสร้าง และการใช้งาน ดังนั้นในบทนี้เราจะพิจารณาประเภทหลักของอนุพันธ์คาร์บอนเชิงฟังก์ชันและพิจารณากรดกลูตามิก

1.1. สาร

สารทั้งหมดแบ่งออกเป็นแบบง่าย (ระดับประถมศึกษา) และแบบซับซ้อน สารธรรมดาประกอบด้วยธาตุเดียว สารซับซ้อนประกอบด้วยธาตุตั้งแต่สองธาตุขึ้นไป
ในทางกลับกัน สารธรรมดาจะแบ่งออกเป็นโลหะและอโลหะหรือเมทัลลอยด์ สารที่ซับซ้อนแบ่งออกเป็นสารอินทรีย์และอนินทรีย์: เป็นเรื่องปกติที่จะเรียกสารประกอบคาร์บอนว่าอินทรีย์สารอื่น ๆ ทั้งหมดเรียกว่าอนินทรีย์ (บางครั้งแร่)
สารอนินทรีย์แบ่งออกเป็นประเภทตามองค์ประกอบ (ธาตุสองหรือเลขฐานสอง สารประกอบและสารประกอบหลายองค์ประกอบ ซึ่งประกอบด้วยออกซิเจน ประกอบด้วยไนโตรเจน เป็นต้น) หรือโดยคุณสมบัติทางเคมี กล่าวคือ โดยฟังก์ชัน (กรด-เบส รีดอกซ์ เป็นต้น) เป็นต้น) ซึ่งสารเหล่านี้ทำปฏิกิริยาเคมีตามลักษณะการทำงาน นอกจากนี้ จะพิจารณาสารอินทรีย์ เนื่องจากมีกรดอะมิโนอยู่ด้วย

1.2. อินทรียฺวัตถุ

สารอินทรีย์ - ประเภทของสารประกอบที่รวมถึงคาร์บอน (ยกเว้นคาร์ไบด์ กรดคาร์บอนิก คาร์บอเนต คาร์บอนออกไซด์ และไซยาไนด์)

สารประกอบอินทรีย์มักจะสร้างจากสายโซ่ของอะตอมคาร์บอนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะโควาเลนต์ และองค์ประกอบแทนที่ต่างๆ ที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอนเหล่านี้ สำหรับการจัดระบบและเพื่อให้สะดวกต่อการตั้งชื่อสารอินทรีย์ จะถูกแบ่งออกเป็นกลุ่มตามลักษณะกลุ่มที่มีอยู่ในโมเลกุล สำหรับไฮโดรคาร์บอนและอนุพันธ์เชิงฟังก์ชันของไฮโดรคาร์บอน สารประกอบที่ทำจากคาร์บอนและไฮโดรเจนเท่านั้นเรียกว่าไฮโดรคาร์บอน

ไฮโดรคาร์บอนอาจเป็นอะลิฟาติก อะลิไซคลิก และอะโรมาติก
1) อะโรมาติกไฮโดรคาร์บอนเรียกว่า arenes
2) ในทางกลับกัน อะลิฟาติกไฮโดรคาร์บอนถูกแบ่งออกเป็นชั้นที่แคบกว่าหลายชั้น ซึ่งที่สำคัญที่สุดคือ:
- อัลเคน (อะตอมของคาร์บอนเชื่อมต่อกันโดยพันธะโควาเลนต์ธรรมดาเท่านั้น)
- แอลคีน (มีพันธะคาร์บอน - คาร์บอนสองเท่า);

อัลไคน์ (ประกอบด้วยพันธะสาม เช่น อะเซทิลีน)

3) Cyclic ไฮโดรคาร์บอน - ไฮโดรคาร์บอนที่มีห่วงโซ่คาร์บอนปิด ในทางกลับกัน พวกเขาแบ่งปัน:
-carbocyclic (วัฏจักรประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนเท่านั้น)
- heterocyclic (วัฏจักรประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนและองค์ประกอบอื่น ๆ )

1.3. อนุพันธ์เชิงหน้าที่ของไฮโดรคาร์บอน

นอกจากนี้ยังมีอนุพันธ์ของไฮโดรคาร์บอน เหล่านี้เป็นสารประกอบที่ประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนและไฮโดรเจน โครงกระดูกของไฮโดรคาร์บอนถูกสร้างขึ้นจากอะตอมของคาร์บอนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะโควาเลนต์ พันธะที่เหลือของอะตอมคาร์บอนจะใช้พันธะกับอะตอมไฮโดรเจน โครงกระดูกของไฮโดรคาร์บอนมีความเสถียรมาก เนื่องจากคู่อิเล็กตรอนในพันธะคาร์บอน-คาร์บอนเดี่ยวและคู่เป็นของอะตอมของคาร์บอนที่อยู่ใกล้เคียงกัน

อะตอมไฮโดรเจนหนึ่งอะตอมหรือมากกว่าในไฮโดรคาร์บอนอาจถูกแทนที่ด้วยหมู่ฟังก์ชันที่ต่างกัน ในกรณีนี้จะเกิดสารประกอบอินทรีย์หลายชนิดขึ้น
ตระกูลทั่วไปของสารประกอบอินทรีย์ที่มีหมู่ฟังก์ชันที่มีลักษณะเฉพาะ ได้แก่ แอลกอฮอล์ ซึ่งโมเลกุลประกอบด้วยหมู่ไฮดรอกซิล เอมีน และกรดอะมิโนที่มีหมู่อะมิโนตั้งแต่หนึ่งหมู่ขึ้นไป คีโตนที่มีหมู่คาร์บอนิลและกรดที่มีหมู่คาร์บอกซิล

ทางกายภาพมากมายและ คุณสมบัติทางเคมีอนุพันธ์ของไฮโดรคาร์บอนขึ้นอยู่กับกลุ่มใด ๆ ที่ยึดติดกับสายโซ่ไฮโดรคาร์บอนหลักมากกว่าตัวโซ่เอง
เนื่องจากเป้าหมายของการเรียนในรายวิชาของฉันคือการศึกษากรดอะมิโน เรามาพูดถึงเรื่องนี้กัน

1.4. กรดอะมิโน

กรดอะมิโนเป็นสารประกอบที่มีทั้งหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล:

โดยปกติกรดอะมิโนจะละลายได้ในน้ำและไม่ละลายในตัวทำละลายอินทรีย์ ในสารละลายในน้ำที่เป็นกลาง กรดอะมิโนมีอยู่ในรูปของไบโพลาร์ไอออนและมีลักษณะเหมือนสารประกอบแอมโฟเทอริก กล่าวคือ คุณสมบัติของกรดและเบสปรากฏ
มีกรดอะมิโนมากกว่า 150 ชนิดในธรรมชาติ แต่มีกรดอะมิโนที่จำเป็นเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ทำหน้าที่เป็นโมโนเมอร์สำหรับการสร้างโมเลกุลโปรตีน ลำดับที่กรดอะมิโนรวมอยู่ในโปรตีนจะถูกกำหนดโดยรหัสพันธุกรรม

ตามการจำแนกประเภท กรดอะมิโนแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอย่างน้อยหนึ่งกลุ่มและกลุ่มพื้นฐานหนึ่งกลุ่ม กรดอะมิโนมีความแตกต่างกัน ลักษณะทางเคมีเรดิคัล R ซึ่งเป็นตัวแทนของกลุ่มอะตอมในโมเลกุลกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกับอะตอม α-คาร์บอน และไม่มีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน กลุ่ม α-amino และ α-carboxyl เกือบทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีน ในขณะที่สูญเสียคุณสมบัติของกรด-เบสซึ่งจำเพาะของกรดอะมิโนอิสระ ดังนั้น คุณสมบัติที่หลากหลายของโครงสร้างและหน้าที่ของโมเลกุลโปรตีนจึงสัมพันธ์กับลักษณะทางเคมีและคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของอนุมูลของกรดอะมิโน

ตามโครงสร้างทางเคมีของกลุ่ม R กรดอะมิโนแบ่งออกเป็น:
1) อะลิฟาติก (ไกลซีน, อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน);

2) ที่ประกอบด้วยไฮดรอกซิล (ซีรีน, ธรีโอนีน);

3) ที่มีกำมะถัน (ซิสเทอีน, เมไทโอนีน);

4) อะโรมาติก (ฟีนิลอะลานีน, ไทโรซีน, ไตรโตรฟาน);

5) กรดและเอไมด์ (กรดแอสปาร์ติก, แอสพาราจีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน);

6) พื้นฐาน (อาร์จินีน, ฮิสติดีน, ไลซีน);

7) กรดอะมิโน (โพรลีน)

โดยขั้วของกลุ่ม R:

1) โพลาร์ (glycine, serine, threonine, cysteine, tyrosine, aspartic acid, glutamic acid, asparagine, glutamine, arginine, lysine, histidine);
2) ไม่มีขั้ว (อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, เมไทโอนีน, ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน, โพรลีน)

ตามคุณสมบัติไอออนิกของกลุ่ม R:

1) กรด (กรดแอสปาร์ติก, กรดกลูตามิก, ซีสเตอีน, ไทโรซีน);
2) พื้นฐาน (อาร์จินีน, ไลซีน, ฮิสติดีน);

3) เป็นกลาง (ไกลซีน, อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, เมไทโอนีน, ฟีนิลอะลานีน, ซีรีน, ทรีโอนีน, แอสปาราจีน, กลูตามีน, โพรลีน, ทริปโตเฟน)

คุณค่าทางโภชนาการ:

1) เปลี่ยนได้ (ธรีโอนีน, เมไทโอนีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน, ไลซีน, อาร์จินีน, ฮิสทิดีน);

2) Essential (glycine, alanine, serine, cysteine, proline, aspartic acid, glutamic acid, asparagine, glutamine, tyrosine)

พิจารณารายละเอียดเพิ่มเติมเกี่ยวกับคุณสมบัติของกรดกลูตามิก

1.5. กรดกลูตามิก

กรดกลูตามิกเป็นโปรตีนที่พบได้บ่อยที่สุดชนิดหนึ่ง นอกจากนี้ ในบรรดากรดอะมิโนโปรตีน 19 ตัวที่เหลือ ยังมีกลูตามีนที่เป็นอนุพันธ์ ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนกลุ่มอื่นเท่านั้น
กรดกลูตามิกบางครั้งเรียกว่ากรดกลูตามิกซึ่งน้อยกว่า - กรดอัลฟาอะมิโนกลูตาริก น้อยมากแม้ว่าจะถูกต้องทางเคมี -
กรด 2-aminopentanedioic
กรดกลูตามิกยังเป็นกรดอะมิโนสารสื่อประสาท ซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญของกรดอะมิโนประเภทกระตุ้น

โครงสร้างแสดงในรูปที่ 1

รูปที่ 1 สูตรโครงสร้างของกรดกลูตามิก

ลักษณะทางเคมีกายภาพ

สารในรูปแบบบริสุทธิ์ ซึ่งเป็นตัวแทนของผลึกไร้สีที่ไม่ธรรมดา ละลายได้น้อยในน้ำ ขั้วของกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยไฮดรอกซิลเกิดจากการมีโมเมนต์ไดโพลขนาดใหญ่และความสามารถของกลุ่ม OH ในการสร้างพันธะไฮโดรเจน ดังนั้นกรดกลูตามิกจึงละลายได้เล็กน้อยในน้ำเย็น ละลายได้ใน น้ำร้อน... ดังนั้นต่อน้ำ 100 กรัมที่ 25 ° C ความสามารถในการละลายที่ จำกัด คือ 0.89 g และที่อุณหภูมิ 75 ° C - 5.24 g มันไม่ละลายในแอลกอฮอล์ในทางปฏิบัติ

กรดกลูตามิกและแอนไอออนกลูตาเมตของมันถูกพบในสิ่งมีชีวิตในรูปแบบอิสระ เช่นเดียวกับในสารที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำจำนวนหนึ่ง ในร่างกาย มันถูกดีคาร์บอกซิเลตเป็นกรดอะมิโนบิวทีริก และผ่านวัฏจักรกรดไตรคาร์บอกซิลิก จะถูกเปลี่ยนเป็นกรดซัคซินิก
กรดอะลิฟาติก α-amino ทั่วไป เมื่อถูกความร้อน จะสร้าง 2-pyrrolidone-5-carboxylic หรือ pyroglutamic ซึ่งเป็นกรดด้วยเกลือ Cu และ Zn-ที่ไม่ละลายน้ำ ในการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับกลุ่ม α-คาร์บอกซิล ในบางกรณี ตัวอย่างเช่น ในกลูตาไธโอนไตรเปปไทด์ตามธรรมชาติ กลุ่ม γ-อะมิโน ในการสังเคราะห์เปปไทด์จาก L-isomer ร่วมกับกลุ่ม α-NH2- กลุ่ม γ-carboxyl ได้รับการปกป้อง ซึ่งทำให้เอสเทอริฟายด์ด้วยเบนซิลแอลกอฮอล์หรือ tert-butyl ether ได้มาจากการกระทำของ isobutylene ใน การปรากฏตัวของกรด

องค์ประกอบทางเคมีกรดกลูตามิกแสดงในตารางที่ 1

1.6 คุณสมบัติทางชีวภาพ

กรดกลูตามิกใช้ในการรักษาโรคของระบบประสาทส่วนกลาง, โรคจิตเภท, โรคจิต (somatogenic, มึนเมา, involutional), ปฏิกิริยาตอบสนองที่มีอาการอ่อนเพลีย, ซึมเศร้า, ผลที่ตามมาของเยื่อหุ้มสมองอักเสบและโรคไข้สมองอักเสบ, โรคระบบประสาทที่เป็นพิษกับพื้นหลังของการใช้ ของ isonicotinic acid hydrazides (ร่วมกับ thiamine) และ pyridoxine , hepatic coma ในกุมารเวชศาสตร์ - ล่าช้า การพัฒนาจิตใจ, อัมพาตสมอง, ผลที่ตามมาของการบาดเจ็บจากการคลอดในกะโหลกศีรษะ, โรคดาวน์, โรคโปลิโอ (ระยะเฉียบพลันและระยะพักฟื้น)ใช้เกลือโซเดียมเป็นเครื่องปรุงและสารกันบูดในอาหาร .

มีข้อห้ามหลายประการเช่นอาการแพ้, ไข้, ตับและ / หรือไตวาย, โรคไต, แผลในกระเพาะอาหารและลำไส้เล็กส่วนต้น, โรคของอวัยวะสร้างเม็ดเลือด, โรคโลหิตจาง, เม็ดเลือดขาว, ภาวะตื่นตัวสูง, ปฏิกิริยาทางจิตอย่างรุนแรง, โรคอ้วน ความวิตกกังวลเพิ่มขึ้น นอนไม่หลับ ปวดท้อง คลื่นไส้ อาเจียน - นี่คือสิ่งที่สะท้อนออกมา ผลข้างเคียงระหว่างการรักษา อาจทำให้เกิดอาการท้องร่วง, อาการแพ้, หนาวสั่น, hyperthermia ระยะสั้น; โรคโลหิตจาง, เม็ดเลือดขาว, การระคายเคืองของเยื่อเมือกในช่องปาก

บทที่ 2 กิจกรรมเชิงแสงของกรดอะมิโน

เพื่อให้บรรลุภารกิจนี้ จำเป็นต้องพิจารณารายละเอียดกิจกรรมเกี่ยวกับการมองเห็น

แสงเป็นรังสีแม่เหล็กไฟฟ้าที่สายตามนุษย์รับรู้ สามารถแบ่งออกเป็นแบบธรรมชาติและแบบโพลาไรซ์ ในแสงธรรมชาติ การสั่นจะเคลื่อนไปในทิศทางที่ต่างกัน โดยจะแทนที่กันอย่างรวดเร็วและสุ่ม (รูปที่ 2.a) และแสงที่จะกำหนดทิศทางการสั่นสะเทือนหรือในระนาบเดียวเรียกว่าโพลาไรซ์ (รูปที่ 2.b)

เมื่อแสงโพลาไรซ์ผ่านสารบางชนิด จะเกิดปรากฏการณ์ที่น่าสนใจ: ระนาบซึ่งเส้นของสนามไฟฟ้าที่แกว่งไปมาจะค่อยๆ หมุนรอบแกนไปตามที่ลำแสงเคลื่อนที่

ระนาบที่เคลื่อนผ่านทิศทางการสั่นของเวกเตอร์แสงของคลื่นโพลาไรซ์ระนาบและทิศทางการแพร่กระจายของคลื่นนี้เรียกว่าระนาบโพลาไรซ์
ในบรรดาสารประกอบอินทรีย์นั้นมีสารที่สามารถหมุนระนาบโพลาไรเซชันของแสงได้ ปรากฏการณ์นี้เรียกว่ากิจกรรมทางแสง และสารที่เกี่ยวข้องเรียกว่าแอกทีฟแอกทีฟ
สารออกฤทธิ์ทางแสงเกิดขึ้นในรูปแบบของคู่ของแสง
ตรงกันข้าม - ไอโซเมอร์ซึ่งคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีโดยทั่วไปจะเหมือนกันภายใต้สภาวะปกติยกเว้นทิศทางเดียว - ทิศทางการหมุนของระนาบโพลาไรซ์

2.1 โมเลกุลไครัล

กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีฤทธิ์ทางสายตาเนื่องจากโครงสร้างไครัล

โมเลกุลที่แสดงในรูปที่ 3, 1-โบรโม-1-ไอโอโดอีเทน, มีอะตอมของคาร์บอนเตตระฮีดรัลติดอยู่กับหมู่แทนที่ที่ต่างกันสี่ตัว ดังนั้นโมเลกุลจึงไม่มีองค์ประกอบสมมาตร โมเลกุลดังกล่าวเรียกว่าอสมมาตรหรือไครัล

กรดกลูตามิกมีไคราลิตีตามแนวแกน มันเกิดขึ้นจากการจัดเรียงแบบไม่ระนาบขององค์ประกอบเสริมที่สัมพันธ์กับแกนหนึ่ง - แกน chirality แกน chirality มีอยู่ในอัลลีลที่ถูกแทนที่แบบอสมมาตร อะตอมของคาร์บอน sp-hybrid ในอัลลีนมี p-orbitals ตั้งฉากกันสองตัว การทับซ้อนกับ p-orbitals ของอะตอมคาร์บอนที่อยู่ติดกันทำให้เกิดความจริงที่ว่าหมู่แทนที่ในอัลลีนอยู่ในระนาบตั้งฉากซึ่งกันและกัน สถานการณ์ที่คล้ายคลึงกันนี้ยังพบเห็นได้ในไบฟีนิลที่ถูกแทนที่ ซึ่งการหมุนรอบพันธะที่เชื่อมวงแหวนอะโรมาติกทำได้ยาก เช่นเดียวกับในสารประกอบสไปโรไซคลิก

หากแสงโพลาไรซ์ระนาบผ่านสารละลายของสารไครัล ระนาบที่เกิดการสั่นสะเทือนจะเริ่มหมุน สารที่ก่อให้เกิดการหมุนนี้เรียกว่าแอคทีฟเชิงแสง วัดมุมการหมุนด้วยเครื่องมือที่เรียกว่าโพลาริมิเตอร์ (ภาพที่ 4) ความสามารถของสารใด ๆ ในการหมุนระนาบโพลาไรซ์ของแสงนั้นมีลักษณะเฉพาะโดยการหมุนเฉพาะ

เรามาดูกันว่ากิจกรรมทางแสงสัมพันธ์กับโครงสร้างโมเลกุลของสสารอย่างไร ด้านล่างเป็นภาพเชิงพื้นที่ของโมเลกุล chiral และการสะท้อนแสงแบบพิเศษ (รูปที่ 5)

เมื่อมองแวบแรกอาจดูเหมือนว่านี่คือโมเลกุลเดียวกันซึ่งแสดงในรูปแบบต่างๆ อย่างไรก็ตาม หากคุณรวบรวมแบบจำลองของทั้งสองรูปร่างและพยายามจับคู่ให้อะตอมทั้งหมดตรงกัน คุณจะมั่นใจได้อย่างรวดเร็วว่าสิ่งนี้เป็นไปไม่ได้ กล่าวคือ ปรากฎว่าโมเลกุลเข้ากันไม่ได้กับภาพสะท้อนในกระจก

ดังนั้นโมเลกุล chiral สองโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกันในฐานะวัตถุและภาพสะท้อนในกระจกจึงไม่เหมือนกัน โมเลกุล (สาร) เหล่านี้คือไอโซเมอร์ที่เรียกว่าอีแนนทิโอเมอร์ รูปแบบ Enantiomeric หรือ antipodes เชิงทัศนศาสตร์มีดัชนีการหักเหของแสงที่แตกต่างกัน (การหักเหของแสงแบบวงกลม) และค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ของฟันกรามที่แตกต่างกัน (dichroism แบบวงกลม) สำหรับส่วนประกอบโพลาไรซ์แบบวงกลมซ้ายและขวาของแสงโพลาไรซ์เชิงเส้น

2.2 ลักษณะการหมุนด้วยแสง

การหมุนด้วยแสงคือความสามารถของสารในการเบี่ยงเบนระนาบของโพลาไรซ์เมื่อแสงโพลาไรซ์ระนาบผ่านเข้าไป
การหมุนด้วยแสงเกิดขึ้นเนื่องจากการหักเหของแสงที่ไม่เท่ากันด้วยโพลาไรซ์แบบวงกลมซ้ายและขวา การหมุนของลำแสงโพลาไรซ์แบบระนาบเกิดขึ้นเนื่องจากโมเลกุลอสมมาตรของตัวกลางมีดัชนีการหักเหของแสงที่แตกต่างกัน τ และ π สำหรับแสงที่มีโพลาไรซ์แบบวงกลมซ้ายและขวา
ถ้าระนาบโพลาไรซ์หมุนไปทางขวา (ตามเข็มนาฬิกา) ของผู้สังเกต สารประกอบจะเรียกว่า dextrorotatory และการหมุนเฉพาะจะถูกบันทึกด้วยเครื่องหมายบวก เมื่อหมุนไปทางซ้าย (ทวนเข็มนาฬิกา) สารประกอบจะเรียกว่า levorotatory และการหมุนเฉพาะจะถูกบันทึกด้วยเครื่องหมายลบ

ปริมาณความเบี่ยงเบนของระนาบโพลาไรซ์จากตำแหน่งเริ่มต้นซึ่งแสดงเป็นองศาเชิงมุมเรียกว่ามุมของการหมุนและแสดงโดยα

ค่าของมุมขึ้นอยู่กับธรรมชาติของสารออกฤทธิ์ทางแสง ความหนาของชั้นของสาร อุณหภูมิและความยาวคลื่นของแสง มุมของการหมุนเป็นสัดส่วนโดยตรงกับความหนาของชั้น สำหรับการประเมินเปรียบเทียบความสามารถของสารต่าง ๆ ในการหมุนระนาบโพลาไรซ์ การคำนวณที่เรียกว่าการหมุนจำเพาะ การหมุนจำเพาะคือการหมุนของระนาบโพลาไรซ์ที่เกิดจากชั้นสารหนา 1 dm คำนวณหาปริมาณสาร 1 ก. ในปริมาตร 1 มล.

สำหรับสารของเหลว การหมุนจำเพาะถูกกำหนดโดยสูตร:

สำหรับสารละลายของสาร:

(โดยที่ α คือมุมที่วัดได้ของการหมุนเป็นองศา l คือความหนาของชั้นของเหลว dm; c คือความเข้มข้นของสารละลาย ซึ่งแสดงเป็นกรัมต่อ 100 มล. ของสารละลาย d คือความหนาแน่นของของเหลว)

การหมุนจำเพาะยังขึ้นอยู่กับลักษณะของกรดอะมิโนที่เป็นกรดและความเข้มข้นด้วย ในหลายกรณี การหมุนจำเพาะจะคงที่เฉพาะในช่วงความเข้มข้นที่แน่นอนเท่านั้น ในช่วงความเข้มข้นที่การหมุนจำเพาะคงที่ ความเข้มข้นสามารถคำนวณได้จากมุมของการหมุน:

สารออกฤทธิ์ทางแสงจำนวนหนึ่งเปลี่ยนมุมของการหมุนให้เป็นค่าคงที่ที่กำหนดได้ ทั้งนี้เนื่องจากการมีอยู่ของรูปแบบสเตอริโอไอโซเมอร์ที่มี ความหมายต่างกันมุมของการหมุน หลังจากนั้นไม่นานความสมดุลก็ถูกสร้างขึ้น คุณสมบัติในการเปลี่ยนค่ามุมการหมุนในบางครั้งเรียกว่า mutarotation
การกำหนดมุมการหมุนของระนาบโพลาไรซ์จะดำเนินการในอุปกรณ์ตามที่กล่าวไว้ข้างต้นโดยโพลาไรซ์ที่เรียกว่า (รูปที่ 4)

2.3 การวัดการหมุนด้วยแสง

การกำหนดมุมการหมุนของระนาบโพลาไรซ์จะดำเนินการในอุปกรณ์ที่เรียกว่าโพลาไรซ์ กฎการใช้โพลาริมิเตอร์รุ่นนี้มีอธิบายไว้ในคำแนะนำสำหรับอุปกรณ์ โดยปกติแล้ว การหาค่าสำหรับสาย D - โซเดียม ที่ 20 C

หลักการทั่วไปอุปกรณ์และการทำงานของโพลาริมิเตอร์มีดังนี้ ลำแสงจากแหล่งกำเนิดแสงส่องผ่านฟิลเตอร์สีเหลืองไปยังปริซึมโพลาไรเซอร์ เมื่อผ่านปริซึมของ Nicolas ลำแสงจะถูกโพลาไรซ์การแกว่งของมันเกิดขึ้นในระนาบเดียวเท่านั้น แสงโพลาไรซ์แบบระนาบจะถูกส่งผ่านคิวเวตต์ด้วยสารละลายของสารออกฤทธิ์ทางแสง ในกรณีนี้ ความเบี่ยงเบนของระนาบโพลาไรเซชันของแสงถูกกำหนดโดยใช้ปริซึม Nicolas (ตัววิเคราะห์) แบบหมุนครั้งที่สอง ซึ่งเชื่อมต่ออย่างแน่นหนากับสเกลที่สำเร็จการศึกษา สนามที่มีนัยสำคัญที่สังเกตผ่านช่องมองภาพ ซึ่งแบ่งออกเป็นสองหรือสามส่วนของความสว่างต่างกัน ควรทำให้มีแสงสว่างสม่ำเสมอโดยการหมุนเครื่องวิเคราะห์ ปริมาณการหมุนจะอ่านจากมาตราส่วน ในการตรวจสอบจุดศูนย์ของอุปกรณ์ ให้ดำเนินการวัดที่คล้ายกันโดยไม่มีวิธีทดสอบ ทิศทางของระนาบโพลาไรซ์มักจะถูกกำหนดโดยทิศทางการหมุนของเครื่องวิเคราะห์ การออกแบบโพลาริมิเตอร์ในประเทศนั้น ถ้าเพื่อให้ได้ "มุมมองที่มีแสงส่องมา" สม่ำเสมอ เราต้องหมุนเครื่องวิเคราะห์ไปทางขวา กล่าวคือ ตามเข็มนาฬิกา แสดงว่าสารภายใต้การศึกษาเป็นแบบ dextrorotatory ซึ่งระบุโดย + (บวก) หรือ d เครื่องหมาย เมื่อเครื่องวิเคราะห์หมุนทวนเข็มนาฬิกาเราจะได้การหมุนทวนเข็มนาฬิกาซึ่งระบุด้วยเครื่องหมาย - (ลบ) หรือ I

ในเครื่องมืออื่นๆ ทิศทางการหมุนที่แน่นอนจะกำหนดโดยการวัดซ้ำ ซึ่งใช้ความหนาของชั้นของเหลวครึ่งหนึ่งหรือที่ความเข้มข้นครึ่งหนึ่ง หากสิ่งนี้ให้มุมการหมุนหรือ เราสามารถสรุปได้ว่าสารนั้นหมุนได้ หากมุมการหมุนใหม่คือ 90 - หรือ 180 - แสดงว่าสารนั้นมีการหมุนทางซ้าย การหมุนจำเพาะไม่ได้ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิมากนัก อย่างไรก็ตาม คิวเวตต์จะต้องถูกควบคุมอุณหภูมิเพื่อการวัดที่แม่นยำ สำหรับข้อมูลเกี่ยวกับการหมุนด้วยแสง จำเป็นต้องระบุตัวทำละลายที่ใช้และความเข้มข้นของสารในสารละลาย เช่น [α] o = 27.3 ในน้ำ (C = 0.15 g / ml)

การวัดแบบโพลาริเมตริกใช้ทั้งเพื่อสร้างเนื้อหาเชิงปริมาณของสารออกฤทธิ์เชิงแสงในสารละลายและเพื่อตรวจสอบความบริสุทธิ์ของสารเหล่านั้น

2.4 ข้อมูลที่ทราบเกี่ยวกับการหมุนด้วยแสงของกรดอะมิโนที่เป็นกรด
ซึ่งเป็นรากฐาน กฎทั่วไปการเชื่อมต่อกับโครงแบบเดียวกันแสดงการเปลี่ยนแปลงแบบเดียวกันในการหมุนภายใต้อิทธิพลเดียวกัน มีการสร้างกฎเฉพาะจำนวนมากขึ้นสำหรับกลุ่มสารประกอบแต่ละกลุ่ม หนึ่งในกฎเหล่านี้ใช้กับกรดอะมิโนและระบุว่าการหมุนด้วยแสงของกรดอะมิโนธรรมชาติ (L-series) ทั้งหมดในสารละลายที่เป็นกรดจะเลื่อนไปทางขวา ขอให้เราเตือนอีกครั้ง: กฎนี้ไม่ควรเข้าใจในลักษณะที่จำเป็นต้องเพิ่มการหมุนขวา: "เลื่อนไปทางขวา" อาจหมายถึงการหมุนซ้ายลดลง ข้อมูลเกี่ยวกับการหมุนของกรดอะมิโนบางชนิดในสารละลายที่เป็นกรดแสดงไว้ด้านล่างในแท็บ 2.

ในการศึกษาการหมุนด้วยแสง พบว่าในช่วงการเปลี่ยนผ่านของโมเลกุลจากเฟสของแก๊สไปเป็นสารละลาย ความยาวคลื่นของทรานซิชันจะเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญ (โดยเฉลี่ย ~ 5 นาโนเมตร) และในสารละลายที่ศึกษานั้นมีความแตกต่างกันเล็กน้อย (~ 0.5 นาโนเมตร) แสดงให้เห็นว่าเมื่อการเปลี่ยนแปลงโมเมนต์ไดโพลของโมเลกุลไอโซเมอร์ในสารละลายลดลง การเปลี่ยนแปลงของความยาวคลื่นของการเปลี่ยนแปลงทางอิเล็กทรอนิกส์หลักจะลดลง และเมื่อโพลาไรซ์เพิ่มขึ้นก็จะเพิ่มขึ้น คำนวณแรงหมุนของการเปลี่ยนแปลงของโมเลกุลไอโซเมอร์ในสารละลายต่างๆ มันแสดงให้เห็นว่าค่าของแรงหมุนของการเปลี่ยนแปลงเปลี่ยนแปลงอย่างมากเมื่อส่งผ่านจากโมเลกุลที่แยกออกมาเป็นสารละลาย มีการพล็อตการพึ่งพาสเปกตรัมของการหมุนเฉพาะของระนาบโพลาไรซ์ในสารละลายต่างๆ นอกจากนี้ ในช่วง 100-300 นาโนเมตร จะสังเกตการสั่นพ้องเมื่อความยาวคลื่นการเปลี่ยนแปลงตรงกับความยาวคลื่นของรังสี การหมุนเฉพาะของระนาบโพลาไรเซชันของรังสีในสารละลายของ L - isomer ลดลงเมื่อความยาวคลื่นเพิ่มขึ้นจาก ~ 50 deg * m2 / kg ที่ 240 nm เป็น 1 deg * m / kg ที่ 650 nm และในสารละลายของ D isomer ตั้งแต่ ~ 5 องศา * ตร.ม. / กก. ที่ 360 นาโนเมตร และสูงถึง ~ 2 องศา * ตร.ม. / กก. ที่ 650 นาโนเมตร ได้รับการยืนยันว่ามุมของการหมุนเพิ่มขึ้นเป็นเส้นตรงเมื่อความเข้มข้นของสารละลายเพิ่มขึ้น แสดงให้เห็นว่าด้วยการเพิ่มขึ้นของโพลาไรซ์ของโมเลกุลตัวทำละลาย ค่าการหมุนจำเพาะของระนาบโพลาไรซ์จะเพิ่มขึ้น และเมื่อการเปลี่ยนแปลงของโพลาไรซ์ของโมเลกุลในสารละลายของไอโซเมอร์ทั้งสองเพิ่มขึ้นก็จะลดลง

ในการศึกษาการหมุนด้วยแสงของไอโซเมอร์ L และ DL ของกรดกลูตามิก พบว่าในช่วง 4000 ถึง 5000 มุมการหมุนของระนาบโพลาไรเซชันของรังสีที่ไม่ต่อเนื่องกันสูงสุดที่ความยาวคลื่น 4280 และลดลง ด้วยความยาวคลื่นรังสีที่เพิ่มขึ้น ในทำนองเดียวกันมุมการหมุนของระนาบโพลาไรซ์ของรังสีเลเซอร์จะเพิ่มขึ้นเป็น -5 °ที่ความเข้มข้น 1.6% สำหรับรังสีที่มีความยาวคลื่น A = 650 nm และ -9 °สำหรับ X = 532 nm ที่ความเข้มข้นเดียวกัน พบว่ากิจกรรมทางแสงมีค่าสูงสุดในสารละลายกรดกลูตามิกที่เป็นกลาง (pH = 7) และลดลงเมื่อความเป็นกรดและด่างของสารละลายเพิ่มขึ้น การขาดความสามารถในการหมุนในสารละลายที่เป็นน้ำของกรดกลูตามิกในรูป racemic ได้รับการพิสูจน์แล้ว

บทสรุป

ในระหว่างการทำงาน ได้มีการเตรียมการทบทวนวรรณกรรมเกี่ยวกับคุณสมบัติของกรดอะมิโนที่เป็นกรด เกี่ยวกับกลไกและลักษณะของการหมุนด้วยแสงของกรดกลูตามิก
ดังนั้นเป้าหมายที่ตั้งไว้ ภาคนิพนธ์ประสบความสำเร็จอย่างเต็มที่

วรรณกรรม

1. ทรัพยากรอินเทอร์เน็ตURL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html

2. Glinka NL เคมีทั่วไป. ฉบับที่ 24 - ล. เคมี, 1985.37 น.

3. คู่มือเคมี Khomchenko GP สำหรับผู้สมัครเข้ามหาวิทยาลัย 2002.57 วินาที

4. Fremantle M. Chemistry ในทางปฏิบัติ ใน 2 ชั่วโมง ตอนที่ 1: ต่อ จากอังกฤษ - ม.: มีร์, 1998. 311 วิ

5. Leinger A. พื้นฐานของชีวเคมี: ใน 3 เล่ม ต. 1. โลก, 62 วิ

6.V.G. Zhiryakov เคมีอินทรีย์ - ฉบับที่ 6, Stereotyped. - ม.เคมี 194 น.

7. เชนดริก เอ.เอ็น. เคมีของโปรตีน โครงสร้าง คุณสมบัติ วิธีการวิจัย 22ค.

8. Moloney MG กรดอะมิโนที่น่าตื่นเต้น รายงานการผลิต 2002.99 วิ

9. เคมีและพิษวิทยา. ฐานข้อมูล ฐานข้อมูลคุณสมบัติของสาร

URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841

10. Knunyants I.L. สารานุกรมเคมี ข. เล่มที่ 1 163s

11.อี.เอ. Vyalykh, S.A. Ilarionov, A.V. ซดานอฟ "การศึกษาองค์ประกอบของกรดอะมิโน" ตีพิมพ์ในวารสาร "น้ำ: เคมีและนิเวศวิทยา" ครั้งที่ 2 สำหรับปี 2555 หน้า 76-82

12. หนังสืออ้างอิงทางเภสัชวิทยา "ลงทะเบียน ยารัสเซีย® เรดาร์® "

13. Fremantle M. เคมีในการดำเนินการ ใน 2 ชั่วโมง ตอนที่ 2: ต่อ จากอังกฤษ - ม. มีร์

350 วิ

14. เอช-ดี จาคุบเก, เอช. เอสไคท์. กรดอะมิโน เปปไทด์ โปรตีน มอสโก "เมียร์" 1985.23 น.

15. Vaisman F. L. พื้นฐานของเคมีอินทรีย์: กวดวิชาสำหรับมหาวิทยาลัย: ต่อ. จากอังกฤษ / เอ็ด. เอ.เอ. โพเทคินา - SPb: เคมี 103 หน้า

16. ข้อความที่ตัดตอนมาจาก Huey D.N. "เคมีอนินทรีย์" 202ค.

17. Passet BV, Antipov MA - การประชุมเชิงปฏิบัติการเกี่ยวกับการวิเคราะห์ทางเทคนิคและการควบคุมในการผลิตยาเคมีภัณฑ์และยาปฏิชีวนะ 54 น.

18. Potapov V.M. สเตอริโอเคมี พ.ศ. 2519 211

19. Nosachenko V.S. วิทยานิพนธ์ระดับปริญญาโท "การศึกษาเชิงตัวเลขของการหมุนด้วยแสงของสารละลายไอโซเมอร์ของกรดกลูตามิก" โวลโกกราด 2013 39 หน้า

20. Aspidova M.A. วิทยานิพนธ์"การทดลองศึกษาลักษณะสเปกตรัมของการหมุนด้วยแสงของสารละลายกรดกลูตามิก" โวลโกกราด 2013

คุณสมบัติทางเคมีกายภาพและชีวภาพของโปรตีนพิจารณาจากองค์ประกอบของกรดอะมิโน กรดอะมิโนเป็นอนุพันธ์ของอะมิโนในกลุ่มกรดคาร์บอกซิลิก กรดอะมิโนไม่ได้พบเฉพาะในโปรตีนเท่านั้น หลายคนมีฟังก์ชั่นพิเศษ ดังนั้นในสิ่งมีชีวิต กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน (เข้ารหัสทางพันธุกรรม) และไม่ใช่โปรตีน (ไม่ได้เข้ารหัสทางพันธุกรรม) จึงมีความโดดเด่น กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน 20. 19 ตัวเป็นกรดอะมิโน ซึ่งหมายความว่าหมู่อะมิโนของพวกมันติดอยู่กับอะตอม a-carbon ของกรดคาร์บอกซิลิกที่พวกมันได้มา สูตรทั่วไปสำหรับกรดอะมิโนเหล่านี้มีดังนี้:

มีกรดอะมิโนโพรลีนเพียงตัวเดียวที่ไม่เข้ากับสูตรทั่วไปนี้ มันถูกเรียกว่ากรดอิมิโน

อะตอม a-carbon ของกรดอะมิโนนั้นไม่สมมาตร (ยกเว้นอนุพันธ์อะมิโนของกรดอะซิติก - ไกลซีน) ซึ่งหมายความว่ากรดอะมิโนแต่ละตัวมีแอนติพอดที่ออกฤทธิ์ทางแสงอย่างน้อย 2 ตัว ธรรมชาติเลือกรูปแบบ L เพื่อสร้างโปรตีน ดังนั้นโปรตีนจากธรรมชาติจึงถูกสร้างขึ้นจากกรดแอล-เอ-อะมิโน

ในทุกกรณี เมื่ออะตอมของคาร์บอนในโมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์ถูกพันธะกับอะตอมหรือกลุ่มฟังก์ชันที่แตกต่างกัน 4 ตัว อะตอมนี้จะไม่สมมาตร เนื่องจากสามารถมีอยู่ได้ในรูปแบบไอโซเมอร์สองรูปแบบ เรียกว่าอีแนนทิโอเมอร์หรือออปติคัล (สเตอริโอ) ไอโซเมอร์ สารประกอบที่มีอะตอม "C" แบบอสมมาตรเกิดขึ้นในสองรูปแบบ (สารประกอบไครัล) - ซ้ายและขวา ขึ้นอยู่กับทิศทางของการหมุนของระนาบโพลาไรซ์ของแสงโพลาไรซ์ระนาบ กรดอะมิโนมาตรฐานทั้งหมดยกเว้นหนึ่งตัว (ไกลซีน) มีอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตรในตำแหน่ง a โดยยึดกับหมู่แทนที่ 4 หมู่ ดังนั้นจึงมีกิจกรรมทางแสงคือสามารถหมุนระนาบได้

โพลาไรซ์ของแสงในทิศทางเดียวหรืออย่างอื่น

อย่างไรก็ตาม ระบบการกำหนดสำหรับสเตอริโอไอโซเมอร์ไม่ได้ขึ้นอยู่กับการหมุนของระนาบของโพลาไรเซชันของแสง แต่ขึ้นอยู่กับการกำหนดค่าที่แน่นอนของโมเลกุลสเตอริโอไอโซเมอร์ เพื่อชี้แจงการกำหนดค่าของกรดอะมิโนที่ใช้งานทางแสง พวกมันจะถูกนำไปเปรียบเทียบกับกลีซาลดีไฮด์ ซึ่งเป็นคาร์โบไฮเดรตสามคาร์บอนที่ง่ายที่สุดที่มีอะตอมของคาร์บอนอสมมาตร สเตอริโอไอโซเมอร์ของสารประกอบไครัลทั้งหมด โดยไม่คำนึงถึงทิศทางการหมุนของระนาบโพลาไรเซชันของแสงโพลาไรซ์ระนาบ ที่สอดคล้องกันในการกำหนดค่าเป็น L-glyceraldehyde จะแสดงด้วยตัวอักษร L และที่สอดคล้องกับ D-glyceraldehyde ด้วยตัวอักษร D . ดังนั้นตัวอักษร L และ D หมายถึงการกำหนดค่าสัมบูรณ์ของกลุ่มตัวแทน 4 กลุ่มที่อะตอม chiral "C" และไม่ใช่ทิศทางการหมุนของระนาบโพลาไรเซชัน

กรดอะมิโนถูกจำแนกตามโครงสร้างของอนุมูล มีวิธีการที่แตกต่างกันในการจำแนกประเภท กรดอะมิโนส่วนใหญ่เป็นสารประกอบอะลิฟาติก กรดอะมิโน 2 ตัวเป็นอะโรมาติกและ 2 ตัวเป็นเฮเทอโรไซคลิก

กรดอะมิโนสามารถแบ่งได้ตามคุณสมบัติของกรดเบส เป็นกลาง และกรด พวกมันต่างกันในจำนวนกลุ่มอะมิโนและคาร์บอกซิลในโมเลกุล เป็นกลาง - ประกอบด้วยอะมิโนหนึ่งกลุ่มและกลุ่มคาร์บอกซิลหนึ่งกลุ่ม (monoaminomonocarboxylic) กรดมีคาร์บอกซิล 2 หมู่และหมู่อะมิโน 1 หมู่ (โมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก) หมู่อะมิโนพื้นฐาน -2 หมู่และคาร์บอกซิลหนึ่งหมู่ (ไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก)

1. จริง ๆ แล้วมีกรดอะมิโน 5 ชนิดเรียกว่าอะลิฟาติก... Glycine หรือ Glycocol (Gly)

เมื่อทำงานกับคอมพิวเตอร์ - (G), - กรดอะมิโนอะซิติก เป็นกรดอะมิโนที่ไม่ใช้งานทางสายตาเพียงชนิดเดียว Glycine ถูกใช้มากกว่าแค่การสังเคราะห์โปรตีน อะตอมของมันเป็นส่วนหนึ่งของนิวคลีโอไทด์ heme มันเป็นส่วนหนึ่งของไตรเปปไทด์ที่สำคัญ - กลูตาไธโอน

อะลานีน (Ala) เมื่อทำงานกับคอมพิวเตอร์ - (A) - กรด a-aminopropionic อะลานีนมักถูกใช้ในร่างกายเพื่อสังเคราะห์กลูโคส

ในแง่ของโครงสร้าง กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน ถือได้ว่าเป็นอนุพันธ์ของอะลานีน ซึ่งอะตอมไฮโดรเจนหนึ่งอะตอมหรือมากกว่าในเรดิคัลจะถูกแทนที่ด้วยกลุ่มฟังก์ชันต่างๆ

Valine (Val) เมื่อทำงานกับคอมพิวเตอร์ (V) - กรด aminoisovaleric Leucine (Leu, L) เป็นกรด aminoisocaproic Isoleucine (Ile, I) - กรด a-amino-b-ethyl-b-methylpropionic กรดอะมิโนทั้งสามนี้มีคุณสมบัติไม่ชอบน้ำเด่นชัด มีบทบาทสำคัญในการก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน

2. กรดอะมิโนไฮดรอกซี Serine (Ser, S) - กรด a-amino-b-hydroxypropionic และ threonine (Tre, T) - กรด a-amino-b-hydroxybutyric มีบทบาทสำคัญในกระบวนการดัดแปลงโควาเลนต์ของโครงสร้างของโปรตีน กลุ่มไฮดรอกซิลของพวกเขาทำปฏิกิริยากับกรดฟอสฟอริกได้ง่ายซึ่งจำเป็นต้องเปลี่ยนกิจกรรมการทำงานของโปรตีน

3. กรดอะมิโนที่มีกำมะถัน... ซีสเตอีน (Cis, C) เป็นกรด a-amino-b-thiopropionic คุณสมบัติพิเศษของซิสเทอีนคือความสามารถในการออกซิไดซ์ (ในที่ที่มีออกซิเจน) และโต้ตอบกับโมเลกุลซิสเทอีนอื่นเพื่อสร้างพันธะไดซัลไฟด์และสารประกอบใหม่คือซีสตีน เนื่องจากกลุ่ม Active -SH กรดอะมิโนนี้เข้าสู่ปฏิกิริยารีดอกซ์ได้ง่าย ปกป้องเซลล์จากการทำงานของสารออกซิแดนท์ มีส่วนร่วมในการก่อตัวของสะพานไดซัลไฟด์ที่ทำให้โครงสร้างของโปรตีนมีเสถียรภาพ และเป็นส่วนหนึ่งของศูนย์กลางการทำงานของเอนไซม์

เมไทโอนีน (Met, M) -a-amino-b-thiomethylbutyric acid ทำหน้าที่เป็นผู้บริจาคกลุ่มเมทิลเคลื่อนที่ที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์สารประกอบออกฤทธิ์ทางชีวภาพ: โคลีน นิวคลีโอไทด์ ฯลฯ เป็นกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ

4. กรดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิกกลูตามิก (Glu, E) - กรด a-aminoglutaric และกรด aspartic (Asp, D) -a-amino succinic acid เหล่านี้เป็นกรดอะมิโนที่อุดมสมบูรณ์ที่สุดในโปรตีนจากสัตว์ การมีหมู่คาร์บอกซิลเพิ่มเติมในอนุมูล กรดอะมิโนเหล่านี้ส่งเสริมปฏิสัมพันธ์ของไอออนิก ให้ประจุกับโมเลกุลโปรตีน กรดอะมิโนเหล่านี้สามารถสร้างเอไมด์ได้

5. เอไมด์ของกรดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก... กลูตามีน (Gln, Q) และแอสปาราจีน (Asn, N) กรดอะมิโนเหล่านี้มีบทบาทสำคัญในการล้างพิษและขนส่งแอมโมเนียในร่างกาย พันธะเอไมด์ในองค์ประกอบนั้นเพิ่มขึ้นเป็นสองเท่า ด้วยเหตุนี้ กลุ่มเอไมด์จึงมีประจุบวกบางส่วนและจะไม่แยกตัวออกจากกัน

6. กรดอะมิโนวัฏจักรมีวงแหวนอะโรมาติกหรือเฮเทอโรไซคลิกในรากของพวกมัน Phenylalanine (Phen, F) - กรด a-amino-b-phenylpropionic ไทโรซีน (Tyr, Y) เป็นกรด a-amino-b-paraoxyphenylpropionic กรดอะมิโน 2 ตัวนี้ก่อตัวเป็นคู่ที่เชื่อมต่อถึงกันซึ่งทำหน้าที่สำคัญในร่างกาย ซึ่งควรสังเกตการใช้โดยเซลล์ในการสังเคราะห์สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจำนวนหนึ่ง (adrenaline, thyroxine)

ทริปโตเฟน (Tri, W) กรดa-amino-b-indolylpropionic ใช้สำหรับสังเคราะห์วิตามิน PP, serotonin, ฮอร์โมนต่อมไพเนียล

ฮิสติดีน (His, H) - กรด a-amino-b-imidazolylpropionic สามารถใช้ในการสร้างฮีสตามีนซึ่งควบคุมการซึมผ่านของเนื้อเยื่อและแสดงผลในการแพ้

7. กรดอะมิโนไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก... ไลซีน (Lys, K) เป็นกรดไดอะมิโนคาโปรอิก อาร์จินีน (Arg, R) - กรด a-amino-b-guanidine-valeric กรดอะมิโนเหล่านี้มีหมู่อะมิโนเพิ่มเติม ซึ่งให้คุณสมบัติพื้นฐานของโปรตีนที่มีกรดอะมิโนเหล่านี้จำนวนมาก การก่อตัวของอาร์จินีนเป็นส่วนหนึ่งของวิถีการเผาผลาญเพื่อล้างพิษแอมโมเนีย (การสังเคราะห์ยูเรีย)

8. กรดอิมิโน - โพรลีน (Pro, P)ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนอื่นๆ ในโครงสร้าง อนุมูลของมันสร้างโครงสร้างเป็นวัฏจักรเดียวกับหมู่อะอะมิโน เนื่องจากคุณลักษณะนี้ จึงไม่สามารถหมุนรอบพันธะระหว่างหมู่อะมิโนและอะตอมคาร์บอนได้ กรดอะมิโนอื่นๆ ทั้งหมดมีความสามารถในการหมุนรอบพันธะนี้ นอกจากนี้ โพรลีนยังมีหมู่อะมิโนทุติยภูมิ (อะตอมไฮโดรเจนเพียงตัวเดียวที่จับกับไนโตรเจนไนโตรเจน) ซึ่งมีลักษณะทางเคมีแตกต่างจากกลุ่มอะมิโนปฐมภูมิ (-NH 2) ในองค์ประกอบของกรดอะมิโนอื่นๆ กรดอะมิโนนี้ให้สถานที่พิเศษในโครงสร้างของคอลลาเจนซึ่งโพรลีนในกระบวนการสังเคราะห์คอลลาเจนสามารถเปลี่ยนเป็นไฮดรอกซีโพรลีนได้

ตัวย่อของกรดอะมิโนแสดงอยู่ในวงเล็บ ซึ่งประกอบขึ้นจากอักษรสามตัวแรกของชื่อสามัญของพวกมัน เมื่อเร็ว ๆ นี้ สัญลักษณ์อักษรตัวเดียวยังถูกใช้เพื่อเขียนโครงสร้างหลัก ซึ่งเป็นสิ่งสำคัญเมื่อใช้คอมพิวเตอร์ในการทำงานกับโปรตีน

ไอโซเมอริซึมของกรดอะมิโนขึ้นอยู่กับตำแหน่งของกรดอะมิโน

ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของหมู่อะมิโนที่สัมพันธ์กับอะตอมของคาร์บอนตัวที่ 2 α-, β-, γ- และกรดอะมิโนอื่นๆ จะถูกแยกออก

รูปแบบ α- และ β- ของอะลานีน

สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม กรด α-amino มีลักษณะเฉพาะมากที่สุด

Isomerism โดยการกำหนดค่าสัมบูรณ์

ตามการกำหนดค่าสัมบูรณ์ของโมเลกุล รูปแบบ D และ L มีความโดดเด่น ความแตกต่างระหว่างไอโซเมอร์เกิดจาก การจัดการร่วมกันกลุ่มทดแทนสี่กลุ่มตั้งอยู่ที่จุดยอดของจัตุรมุขในจินตภาพ ซึ่งศูนย์กลางของมันคืออะตอมของคาร์บอนในตำแหน่ง α มีเพียงสองตำแหน่งที่เป็นไปได้สำหรับกลุ่มเคมีที่อยู่รอบๆ

โปรตีนของสิ่งมีชีวิตใดๆ มีสเตอริโอไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเหล่านี้คือกรดแอล-อะมิโน

รูป L และ D ของอะลานีน

อย่างไรก็ตาม ออปติคัลไอโซเมอร์สามารถเกิดปฏิกิริยาที่ไม่ใช่เอนไซม์ได้เอง racemization, เช่น. รูปตัว L จะเปลี่ยนเป็นรูปตัว D

ดังที่คุณทราบ จัตุรมุขเป็นโครงสร้างที่ค่อนข้างเข้มงวดซึ่งเป็นไปไม่ได้ที่จะย้ายจุดยอดโดยพลการ

ในทำนองเดียวกัน สำหรับโมเลกุลที่ยึดตามอะตอมของคาร์บอน โครงสร้างของโมเลกุลกลีซาลดีไฮด์ที่สร้างโดยการวิเคราะห์โครงสร้างด้วยเอ็กซ์เรย์ ถือเป็นมาตรฐานการกำหนดค่า เป็นที่ยอมรับกันว่านิยมใช้เป็นเครื่องหมาย ออกซิไดซ์สูงอะตอมของคาร์บอน (ในไดอะแกรมวางอยู่ด้านบน) เกี่ยวข้องกับ อสมมาตรอะตอมของคาร์บอน ด้วยอะตอมที่ถูกออกซิไดซ์ดังกล่าวในโมเลกุล กลีเซอรอลดีไฮด์ทำหน้าที่เป็นกลุ่มอัลดีไฮด์สำหรับ อะลานีน- กลุ่ม UNOF อะตอมของไฮโดรเจนในคาร์บอนอสมมาตรถูกจัดเรียงในลักษณะเดียวกับในกลีซาลดีไฮด์

ในเนื้อฟัน ซึ่งเป็นโปรตีนของเคลือบฟัน อัตราการ racemization ของ L-aspartate คือ 0.10% ต่อปี เมื่อสร้างฟันในเด็ก จะใช้เฉพาะแอล-แอสพาเทตเท่านั้น คุณลักษณะนี้ช่วยให้สามารถกำหนดอายุของคนนับร้อยได้หากต้องการ สำหรับซากดึกดำบรรพ์ ร่วมกับวิธีไอโซโทปรังสี ยังใช้การกำหนดราซิไมเซชันของกรดอะมิโนในโปรตีนด้วย

การแบ่งไอโซเมอร์ตามกิจกรรมทางแสง

ตามกิจกรรมการมองเห็น กรดอะมิโนแบ่งออกเป็นขวา - และ levorotatory

การปรากฏตัวของอะตอม α-คาร์บอนที่ไม่สมมาตร (ศูนย์กลางไครัล) ในกรดอะมิโนทำให้สามารถจัดกลุ่มเคมีได้เพียงสองกลุ่มเท่านั้น ทำให้เกิดความแตกต่างพิเศษระหว่างสารจากกัน กล่าวคือ การเปลี่ยนแปลง ทิศทางการหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ผ่านสารละลาย มุมของการหมุนถูกกำหนดโดยใช้โพลาริมิเตอร์ ตามมุมของการหมุน isomers dextrorotatory (+) และ levorotatory (-) จะแตกต่างกัน

กิจกรรมทางแสงของกรดอะมิโน

กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีอะตอมของคาร์บอน chiral และสามารถเกิดขึ้นได้เป็นอีแนนทิโอเมอร์:

รูปแบบ Enantiomeric หรือ antipods แบบออปติคัลมีดัชนีการหักเหของแสงที่แตกต่างกันและค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ของฟันกรามที่แตกต่างกัน (dichroism แบบวงกลม) สำหรับส่วนประกอบโพลาไรซ์แบบวงกลมด้านซ้ายและขวาของแสงโพลาไรซ์เชิงเส้น พวกเขาหมุนระนาบของการสั่นของแสงโพลาไรซ์เชิงเส้นในมุมเท่ากัน แต่ในทิศทางตรงกันข้าม การหมุนเกิดขึ้นในลักษณะที่ส่วนประกอบแสงทั้งสองเคลื่อนผ่านตัวกลางที่ทำงานด้วยแสงด้วยความเร็วที่ต่างกัน และในเวลาเดียวกันก็เปลี่ยนเฟส

การหมุนจำเพาะสามารถกำหนดได้จากมุมของการหมุน b ที่กำหนดบนโพลาไรมิเตอร์

โดยที่ c คือความเข้มข้นของสารละลาย l คือความหนาของชั้น นั่นคือ ความยาวของหลอดโพลาไรมิเตอร์

นอกจากนี้ยังใช้การหมุนของโมเลกุล กล่าวคือ [b] เรียกว่า 1 โมล

ควรสังเกตว่าการพึ่งพาการหมุนด้วยแสงกับความเข้มข้นมีความสำคัญในการประมาณครั้งแรกเท่านั้น ในภูมิภาคที่มี = 1 h2 ค่าที่สอดคล้องกันเกือบจะไม่ขึ้นกับการเปลี่ยนแปลงของความเข้มข้น

ถ้าแสงโพลาไรซ์เชิงเส้นที่มีความยาวคลื่นแปรผันอย่างต่อเนื่องถูกนำมาใช้ในการวัดการหมุนของโมเลกุลของสารประกอบแอกทีฟเชิงแสง จะได้สเปกตรัมที่มีลักษณะเฉพาะ ในกรณีที่ค่าการหมุนของโมเลกุลเพิ่มขึ้นตามความยาวคลื่นที่ลดลง พวกเขาจะพูดถึงผลบวกของฝ้าย ในกรณีตรงกันข้าม เป็นค่าลบ สังเกตผลกระทบที่มีนัยสำคัญโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่ความยาวคลื่นที่สอดคล้องกับค่าสูงสุดของแถบดูดกลืนของอีแนนชิโอเมอร์ที่สอดคล้องกัน: เครื่องหมายการหมุนจะเปลี่ยนไป ปรากฏการณ์นี้เรียกว่าการกระจายตัวของการหมุนด้วยแสง (ORD) ร่วมกับการแบ่งสีแบบวงกลม (CD) ในการศึกษาโครงสร้างของสารประกอบแอกทีฟเชิงแสง

รูปที่ 1 แสดงเส้นโค้ง ORD ของ L - และ D-alanine และรูปที่ 2 - CD spectra ของ D - และ L-methionine ตำแหน่งและขนาดการหมุนของแถบคาร์บอนิลในบริเวณ 200–210 นาโนเมตรขึ้นอยู่กับ pH อย่างมาก สำหรับกรดอะมิโนทั้งหมด สันนิษฐานว่าในการกำหนดค่า L มีเอฟเฟกต์ Cotton เชิงลบในการกำหนดค่า D

มะเดื่อ 1.

มะเดื่อ 2.

โครงร่างและโครงสร้างของกรดอะมิโน

การกำหนดค่าของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนเกี่ยวข้องกับ D-glucose; แนวทางนี้เสนอโดยอี. ฟิชเชอร์ในปี พ.ศ. 2434 ในสูตรเชิงพื้นที่ของฟิสเชอร์ หมู่แทนที่ที่อะตอมคาร์บอนไครัลครอบครองตำแหน่งที่สอดคล้องกับการกำหนดค่าสัมบูรณ์ของพวกมัน รูปแสดงสูตรของดี-และแอล-อะลานีน

โครงร่างของฟิชเชอร์สำหรับการกำหนดค่าของกรดอะมิโนนั้นใช้ได้กับกรด b - amino ทั้งหมดที่มีอะตอมของ chiral b - คาร์บอน

จากรูปแสดงว่า หลี่-กรดอะมิโนสามารถเป็นแบบ dextrorotatory (+) หรือ levorotatory (-) ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับลักษณะของอนุมูล กรดบี-อะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติส่วนใหญ่เป็นของ หลี่- ข้างๆ. ของพวกเขา enantiomorphs, เช่น. ดี-กรดอะมิโนที่สังเคราะห์โดยจุลินทรีย์เท่านั้นเรียกว่า " "กรดอะมิโน" ผิดธรรมชาติ.

ตามระบบการตั้งชื่อ (R, S) กรด "ธรรมชาติ" หรือ L-amino ส่วนใหญ่มีการกำหนดค่า S

ในภาพสองมิติสำหรับ D - และ L-isomers มีการใช้ลำดับของการจัดเรียงขององค์ประกอบแทนที่ กรด D-amino มีหมู่คาร์บอกซิลอยู่ด้านบน ตามด้วยหมู่อะมิโน สายโซ่ข้าง และอะตอมไฮโดรเจนในทิศทางตามเข็มนาฬิกา สำหรับกรดแอล-อะมิโน ลำดับของหมู่แทนที่จะกลับกัน โดยที่โซ่ด้านข้างจะอยู่ด้านล่างเสมอ

กรดอะมิโนทรีโอนีน ไอโซลิวซีน และไฮดรอกซีโพรลีนมีศูนย์ไครัลสองแห่ง

ในปัจจุบัน การกำหนดโครงแบบสัมบูรณ์ของกรดอะมิโนดำเนินการโดยใช้ทั้งการวิเคราะห์โครงสร้างเอ็กซ์เรย์และวิธีการทางเอนไซม์ และโดยการศึกษาสเปกตรัม CD และ ORD

สำหรับกรดอะมิโนบางชนิด จะสังเกตความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและรสชาติของพวกมัน ตัวอย่างเช่น L-Trp, L-Phe, L-Tyr, L-Leu มีรสขม และ D-enantiomers ของพวกมันมีรสหวาน รสหวานของไกลซีนเป็นที่รู้จักมาช้านาน เกลือโมโนโซเดียมของกรดกลูตามิก - โมโนโซเดียมกลูตาเมต - หนึ่งในตัวพาที่สำคัญที่สุด รสชาติใช้ในอุตสาหกรรมอาหาร เป็นที่น่าสนใจที่จะสังเกตว่าอนุพันธ์ไดเปปไทด์ของกรดแอสปาร์ติกและฟีนิลอะลานีนมีรสหวานเข้มข้น ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา สเตอริโอเคมีของกรดอะมิโนได้พัฒนาไปในทิศทางของการศึกษาปัญหาของโครงสร้างเป็นหลัก การศึกษาโดยใช้วิธีการทางกายภาพต่างๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งสเปคโตรสโคปีของนิวเคลียร์แมกเนติกเรโซแนนซ์ที่มีความละเอียดสูง (NMR) แสดงให้เห็นว่าหมู่แทนที่ที่อะตอม b- และ c-C- ของกรดอะมิโนชอบที่จะอยู่ในโครงร่างบางอย่าง สามารถใช้ NMR spectroscopy เพื่อทำการวิเคราะห์โครงสร้างทั้งในสถานะของแข็งและในสารละลาย การวิเคราะห์เชิงโครงสร้างให้ข้อมูลเชิงลึกที่สำคัญเกี่ยวกับพฤติกรรมเชิงโครงสร้างของโปรตีนและเปปไทด์

กรดอะมิโน

กรดอะมิโน

กรดอะมิโน

คลาสของสารประกอบอินทรีย์ที่มีคาร์บอกซิล (-COOH) และหมู่อะมิโน (-NH 2); มีคุณสมบัติเป็นกรดและด่าง พวกเขามีส่วนร่วมในการแลกเปลี่ยนสารไนโตรเจนในสิ่งมีชีวิตทั้งหมด (สารประกอบเริ่มต้นในการสังเคราะห์ฮอร์โมน, วิตามิน, ผู้ไกล่เกลี่ย, เม็ดสี, เบสพิวรีนและไพริมิดีน, อัลคาลอยด์ ฯลฯ ) มีกรดอะมิโนธรรมชาติมากกว่า 150 ชนิด กรดอะมิโนจำเป็นประมาณ 20 ชนิดทำหน้าที่เป็นหน่วยโมโนเมอร์ซึ่งสร้างโปรตีนทั้งหมด จุลินทรีย์และพืชส่วนใหญ่สังเคราะห์กรดอะมิโนที่ต้องการ สัตว์และมนุษย์ไม่สามารถสร้างกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งได้รับจากอาหารได้ การสังเคราะห์ทางอุตสาหกรรม (ทางเคมีและจุลชีววิทยา) ของกรดอะมิโนจำนวนหนึ่งที่ใช้สำหรับการเสริมคุณค่าของอาหาร อาหารสัตว์ เป็นผลิตภัณฑ์เบื้องต้นสำหรับการผลิตโพลิอะไมด์ สีย้อม และยารักษาโรค

กรดอะมิโน

กรดอะมิโน อินทรีย์ (คาร์บอน ( ซม.กรดคาร์บอนิก)) กรดที่มีหมู่อะมิโน (- NH 2) มีส่วนร่วมในการเผาผลาญโปรตีนและคาร์โบไฮเดรตในการก่อตัวของสารประกอบที่สำคัญสำหรับสิ่งมีชีวิต (เช่น purine ( ซม.เบสพิวรีน) และเบสไพริมิดีน ( ซม.ไพริมิดีนเบส) ซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญของกรดนิวคลีอิก ( ซม.กรดนิวคลีอิก)) เป็นส่วนหนึ่งของฮอร์โมน ( ซม.ฮอร์โมน), วิตามิน ( ซม.วิตามิน), ลคาลอยด์ ( ซม. ALKALOIDS), เม็ดสี ( ซม.เม็ดสี (ในทางชีววิทยา)), สารพิษ ( ซม.สารพิษ), ยาปฏิชีวนะ ( ซม.ยาปฏิชีวนะ) ฯลฯ .; ไดไฮดรอกซีฟีนิลอะลานีน (DOPA) และกรด g-aminobutyric ไกล่เกลี่ยการส่งกระแสประสาท ( ซม.แรงกระตุ้นทางประสาท). พบกรดอะมิโนที่แตกต่างกันประมาณ 300 ชนิดในเซลล์และเนื้อเยื่อของสิ่งมีชีวิต แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อม (โมโนเมอร์) ที่สร้างเปปไทด์ ( ซม.เปปไทด์) และโปรตีน ( ซม.โปรตีน (สารประกอบอินทรีย์)) ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด (ดังนั้นจึงเรียกว่ากรดอะมิโนโปรตีน) ลำดับตำแหน่งของกรดอะมิโนเหล่านี้ในโปรตีนถูกเข้ารหัสในลำดับนิวคลีโอไทด์ ( ซม. NUCLEOTIDES) ของยีนที่เกี่ยวข้อง (ดูรหัสพันธุกรรม ( ซม.รหัสพันธุกรรม)) กรดอะมิโนที่เหลือพบได้ทั้งในรูปของโมเลกุลอิสระและในรูปพันธะ กรดอะมิโนหลายชนิดพบได้เฉพาะในสิ่งมีชีวิตบางชนิด และมีกรดอะมิโนที่พบในสิ่งมีชีวิตที่อธิบายไว้มากมายเพียงชนิดเดียว ประวัติการค้นพบกรดอะมิโนกรดอะมิโนตัวแรกคือแอสพาราจีน ( ซม. ASPARAGIN) - ถูกค้นพบในปี พ.ศ. 2349 กรดอะมิโนตัวสุดท้ายที่พบในโปรตีนคือ ทรีโอนีน ( ซม. THREONIN) - ถูกระบุในปี 1938 กรดอะมิโนแต่ละตัวมีชื่อเล็กน้อย (ดั้งเดิม) บางครั้งก็เกี่ยวข้องกับแหล่งที่มาของการหลั่ง ตัวอย่างเช่น หน่อไม้ฝรั่งถูกค้นพบครั้งแรกในหน่อไม้ฝรั่ง (หน่อไม้ฝรั่ง) กรดกลูตามิก - ในกลูเตน (จากกลูเตนภาษาอังกฤษ - กลูเตน) ของข้าวสาลี ไกลซีนได้รับการตั้งชื่อตามรสหวานของมัน (จากภาษากรีก glykys - หวาน) โครงสร้างและคุณสมบัติของกรดอะมิโนสูตรโครงสร้างทั่วไปของกรดอะมิโนใดๆ สามารถแสดงได้ดังนี้ กลุ่มคาร์บอกซิล (- COOH) และหมู่อะมิโน (- NH 2) เชื่อมโยงกับอะตอมของคาร์บอนเดียวกัน (อะตอมนับจากกลุ่มคาร์บอกซิลโดยใช้ตัวอักษร) ของอักษรกรีก - a, b, g, ฯลฯ ) กรดอะมิโนแตกต่างกันในโครงสร้างของหมู่ข้างหรือโซ่ข้าง (radical R) ซึ่งมีขนาด รูปร่าง ปฏิกิริยาต่างกัน กำหนดความสามารถในการละลายของกรดอะมิโนในตัวกลางที่เป็นน้ำและของ ค่าไฟฟ้า... และโพรลีนเท่านั้น ( ซม. Proline) กลุ่มด้านข้างไม่เพียงยึดติดกับอะตอม -คาร์บอน แต่ยังรวมถึงกลุ่มอะมิโนด้วยซึ่งเป็นผลมาจากโครงสร้างที่เป็นวัฏจักร ในตัวกลางที่เป็นกลางและในผลึก กรด α-amino มีอยู่ในรูปของไบโพลาร์ หรือ zwitter-ion ( ซม. ZWITTER-ไอออน). ดังนั้น ตัวอย่างเช่น สูตรสำหรับกรดอะมิโนของไกลซีน - NH 2 -CH 2 -COOH - จะเขียนเป็น NH 3 + -CH 2 -COO - ได้ถูกต้องมากกว่า เฉพาะในกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างง่ายที่สุดเท่านั้น - ไกลซีน - อะตอมไฮโดรเจนทำหน้าที่เป็นอนุมูล กรดอะมิโนที่เหลือมี 4 หมู่แทนที่ที่a -อะตอมคาร์บอนต่างกัน (เช่น อะตอมคาร์บอน a-carbon นั้นไม่สมมาตร) ดังนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้จึงมีกิจกรรมทางแสง ( ซม.กิจกรรมออปติคัล) (สามารถหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์) และสามารถมีอยู่ในรูปแบบของไอโซเมอร์ออปติคอลสองตัว - L (levorotatory) และ D (dextrorotatory) อย่างไรก็ตาม กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติทั้งหมดเป็นกรดแอล-อะมิโน ดี-ไอโซเมอร์ของกรดกลูตามิก ( ซม.กรดกลูตามิก), อะลานีน ( ซม.อะลานิน), วาลินา ( ซม.วาลิน), ฟีนิลอะลานีน ( ซม.ฟีนิลอะลานีน), ลิวซีน ( ซม. LEUCINE) และกรดอะมิโนอื่นๆ อีกจำนวนหนึ่งที่พบในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย กรดอะมิโนรูปตัว D เป็นส่วนหนึ่งของยาปฏิชีวนะเปปไทด์บางชนิด ( ซม.ยาปฏิชีวนะ) (รวมถึงแอคติโนมัยซิน, บาซิทราซิน, กรามิซิดิน ( ซม. GRAMICIDINS) A และ S), ลคาลอยด์ ( ซม. ALKALOIDS) จาก ergot เป็นต้น การจำแนกกรดอะมิโนกรดอะมิโนที่รวมอยู่ในโปรตีนถูกจำแนกตามลักษณะของกลุ่มข้างเคียง ตัวอย่างเช่น ตามความสัมพันธ์ของพวกมันกับน้ำที่ค่า pH ทางชีวภาพ (ประมาณ pH 7.0) จะมีความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนและขั้วหรือชอบน้ำแบบไม่มีขั้วหรือไม่ชอบน้ำ นอกจากนี้ กรดอะมิโนที่เป็นกลาง (ไม่มีประจุ) มีความแตกต่างกันระหว่างกรดอะมิโนที่มีขั้ว ประกอบด้วยกรด (คาร์บอกซิล) หนึ่งกลุ่มและหมู่พื้นฐาน (หมู่อะมิโน) หากมีมากกว่าหนึ่งกลุ่มข้างต้นในกรดอะมิโนจะเรียกว่ากรดและเบสตามลำดับ จุลินทรีย์และพืชส่วนใหญ่สร้างกรดอะมิโนทั้งหมดที่ต้องการจากโมเลกุลที่ง่ายกว่า ในทางตรงกันข้าม สิ่งมีชีวิตในสัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางชนิดที่พวกเขาต้องการได้ พวกเขาจะต้องได้รับกรดอะมิโนสำเร็จรูปนั่นคือด้วยอาหาร ดังนั้นเมื่อพิจารณาจากคุณค่าทางโภชนาการแล้ว กรดอะมิโนจึงถูกแบ่งออกเป็นส่วนจำเป็นและไม่จำเป็น วาลีน ( ซม.วาลิน), ทรีโอนีน ( ซม.ทรีโอนิน) ทริปโตเฟน ( ซม.ทริปโตฟาน), ฟีนิลอะลานีน ( ซม.ฟีนิลอะลานีน), เมไทโอนีน ( ซม.เมชั่นนิน), ไลซีน ( ซม.ไลซีน), ลิวซีน ( ซม.ลิวซีน), ไอโซลิวซีน ( ซม.ไอโซลิวซีน) และฮิสติดีน ( ซม.ฮิสติดีน) และอาร์จินีน ( ซม.อาร์จินิน). การขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นในร่างกายนำไปสู่ความผิดปกติของการเผาผลาญ ชะลอการเจริญเติบโตและการพัฒนา ในโปรตีนแต่ละตัวจะพบกรดอะมิโนที่หายาก (ที่ไม่ได้มาตรฐาน) ซึ่งเกิดขึ้นจากการเปลี่ยนแปลงทางเคมีต่างๆ ของกลุ่มด้านข้างของกรดอะมิโนธรรมดาระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนบนไรโบโซมหรือหลังจากเสร็จสิ้น (ที่เรียกว่าการดัดแปลงหลังการแปลของโปรตีน ) (ดู โปรตีน ( ซม.โปรตีน (สารประกอบอินทรีย์))). เช่น ในองค์ประกอบของคอลลาเจน ( ซม.คอลลาเจน) (โปรตีนเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน) รวมถึงไฮดรอกซีโพรลีนและไฮดรอกซีไลซีนซึ่งเป็นอนุพันธ์ของโพรลีนและไลซีนตามลำดับ ในโปรตีนกล้ามเนื้อ ไมโอซิน ( ซม. MYOSIN) มีเมทิลไลซีน; เฉพาะในโปรตีนอีลาสติน ( ซม. ELASTIN) ประกอบด้วยอนุพันธ์ของไลซีน - เดสโมซิน การใช้กรดอะมิโนกรดอะมิโนที่ใช้กันอย่างแพร่หลายเป็นสารปรุงแต่งอาหาร ( ซม.อาหารเสริม) ตัวอย่างเช่น ไลซีน ทริปโตเฟน ทรีโอนีน และเมไทโอนีน อุดมไปด้วยอาหารสำหรับสัตว์เลี้ยงในฟาร์ม การเติมเกลือโซเดียมของกรดกลูตามิก (โซเดียม กลูตาเมต) ทำให้ผลิตภัณฑ์จำนวนหนึ่งมีรสชาติเนื้อ ในส่วนผสมหรือแยกกัน มีการใช้กรดอะมิโนในยา รวมถึงความผิดปกติของการเผาผลาญและโรคของระบบย่อยอาหาร สำหรับโรคบางอย่างของระบบประสาทส่วนกลาง (g-aminobutyric และกรดกลูตามิก DOPA) กรดอะมิโนใช้ในการผลิตยา, สีย้อม, ในอุตสาหกรรมน้ำหอม, ในการผลิตผงซักฟอก, เส้นใยสังเคราะห์และฟิล์ม ฯลฯ สำหรับความต้องการทางเศรษฐกิจและการแพทย์กรดอะมิโนจะได้รับโดยใช้จุลินทรีย์โดยการสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยาที่เรียกว่า ( ซม.การสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยา) (ไลซีน ทริปโตเฟน ทรีโอนีน); พวกเขายังแยกได้จากไฮโดรไลเสตของโปรตีนธรรมชาติ (โพรลีน ( ซม.โพรลีน), ซิสเทอีน ( ซม. CYSTEINE), อาร์จินีน ( ซม.อาร์จินีน), ฮิสติดีน ( ซม.ฮิสติดีน)). แต่ที่มีแนวโน้มมากที่สุดคือวิธีการผลิตแบบผสมรวมวิธีการสังเคราะห์ทางเคมีและการใช้เอนไซม์ ( ซม.เอ็นไซม์).

โปรตีน

(โปรตีน) คลาสของสารประกอบที่ประกอบด้วยไนโตรเจนเชิงซ้อน ซึ่งเป็นส่วนประกอบที่มีลักษณะเฉพาะและสำคัญที่สุด (พร้อมกับกรดนิวคลีอิก) ของสิ่งมีชีวิต โปรตีนมีหน้าที่หลายอย่างและหลากหลาย โปรตีนส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาเคมี ฮอร์โมนหลายชนิดที่ควบคุมกระบวนการทางสรีรวิทยาก็เป็นโปรตีนเช่นกัน โปรตีนที่มีโครงสร้าง เช่น คอลลาเจนและเคราตินเป็นส่วนประกอบหลักของกระดูก ผม และเล็บ โปรตีนที่หดตัวของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการเปลี่ยนความยาวโดยใช้พลังงานเคมีเพื่อทำงานทางกล โปรตีนรวมถึงแอนติบอดีที่ยึดเกาะและทำให้สารพิษเป็นกลาง โปรตีนบางชนิดที่สามารถตอบสนองต่ออิทธิพลภายนอก (แสง กลิ่น) ทำหน้าที่เป็นตัวรับในอวัยวะรับความรู้สึกที่รับรู้การระคายเคือง โปรตีนหลายชนิดที่อยู่ภายในเซลล์และบนเยื่อหุ้มเซลล์ทำหน้าที่ควบคุม ในช่วงครึ่งแรกของศตวรรษที่ 19 นักเคมีหลายคนในตอนแรก J. von Liebig ได้ข้อสรุปว่าโปรตีนเป็นสารประกอบไนโตรเจนประเภทพิเศษ ชื่อ "โปรตีน" (มาจากภาษากรีกโปรโตส - ตัวแรก) ถูกเสนอในปี พ.ศ. 2383 โดยนักเคมีชาวดัตช์ G. Mulder คุณสมบัติทางกายภาพโปรตีนมีสีขาวในสถานะของแข็งและไม่มีสีในสารละลาย เว้นแต่จะมีกลุ่มโครโมฟอร์ (สี) บางกลุ่ม เช่น เฮโมโกลบิน ความสามารถในการละลายน้ำแตกต่างกันอย่างมากระหว่างโปรตีน นอกจากนี้ยังเปลี่ยนแปลงโดยขึ้นอยู่กับ pH และความเข้มข้นของเกลือในสารละลาย เพื่อให้สามารถเลือกสภาวะได้ภายใต้การที่โปรตีนตัวหนึ่งจะถูกตกตะกอนแบบคัดเลือกเมื่อมีโปรตีนอื่นๆ วิธีการ "เกลือออก" นี้ใช้กันอย่างแพร่หลายสำหรับการแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ โปรตีนบริสุทธิ์มักจะตกตะกอนจากสารละลายในรูปของผลึก โปรตีนมีน้ำหนักโมเลกุลสูงมากเมื่อเทียบกับสารประกอบอื่นๆ ตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้านดัลตัน ดังนั้นในระหว่างการปั่นแยกด้วยความเข้มข้นสูง โปรตีนจะถูกตกตะกอนและยิ่งไปกว่านั้นในอัตราที่ต่างกัน เนื่องจากการมีอยู่ของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบในโมเลกุลโปรตีน พวกมันจึงเคลื่อนที่ด้วยความเร็วที่ต่างกันและในสนามไฟฟ้า นี่เป็นพื้นฐานของอิเล็กโตรโฟรีซิสซึ่งเป็นวิธีการที่ใช้ในการแยกโปรตีนแต่ละตัวออกจากของผสมที่ซับซ้อน การทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ยังดำเนินการโดยโครมาโตกราฟี คุณสมบัติทางเคมีโครงสร้าง. โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ กล่าวคือ โมเลกุลที่สร้างขึ้น เช่น โซ่ จากหน่วยโมโนเมอร์ที่ทำซ้ำ หรือหน่วยย่อย ซึ่งมีบทบาทเล่นโดยกรดเอ-อะมิโน สูตรกรดอะมิโนทั่วไป

<="" div="" style="border-style: none;">โดยที่ R คืออะตอมไฮโดรเจนหรือหมู่อินทรีย์บางกลุ่ม โมเลกุลโปรตีน (สายโซ่โพลีเปปไทด์) สามารถประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนค่อนข้างน้อยหรือโมโนเมอร์หลายพันหน่วย การเชื่อมโยงของกรดอะมิโนในสายโซ่เป็นไปได้เพราะแต่ละกลุ่มมีกลุ่มเคมีที่แตกต่างกันสองกลุ่ม: กลุ่มอะมิโนที่มีคุณสมบัติพื้นฐาน NH2 และกลุ่มคาร์บอกซิลที่เป็นกรด COOH ทั้งสองกลุ่มนี้ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวสามารถสร้างพันธะเอไมด์ (เปปไทด์) กับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนอื่น:

<="" div="" style="border-style: none;">หลังจากที่กรดอะมิโนสองชนิดมารวมกันในลักษณะนี้แล้ว สามารถขยายสายโซ่ได้โดยการเพิ่มหนึ่งในสามของกรดอะมิโนที่สอง เป็นต้น ดังที่คุณเห็นจากสมการข้างต้น เมื่อเกิดพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของน้ำจะถูกปล่อยออกมา เมื่อมีกรด ด่างหรือเอนไซม์โปรตีโอไลติก ปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม: สายโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกแยกออกเป็นกรดอะมิโนด้วยการเติมน้ำ ปฏิกิริยานี้เรียกว่าไฮโดรไลซิส ไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติ และจำเป็นต้องใช้พลังงานในการรวมกรดอะมิโนเข้าเป็นสายพอลิเปปไทด์ หมู่คาร์บอกซิลและหมู่เอไมด์ (หรือหมู่อิไมด์ที่คล้ายกัน - ในกรณีของโพรลีนกรดอะมิโน) มีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด ความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนจะถูกกำหนดโดยธรรมชาติของกลุ่มนั้นหรือ "สายข้าง" ซึ่งระบุไว้ข้างต้นด้วยตัวอักษร R บทบาทของสายโซ่ด้านข้างสามารถเล่นได้โดยอะตอมไฮโดรเจนหนึ่งอะตอม เช่น ไกลซีนกรดอะมิโน และการจัดกลุ่มขนาดใหญ่ เช่น ฮิสทิดีนและทริปโตเฟน โซ่ข้างบางชนิดมีความเฉื่อยทางเคมี ในขณะที่บางประเภทมีปฏิกิริยาตอบสนองอย่างเห็นได้ชัด สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้หลายพันชนิด และกรดอะมิโนหลายชนิดพบได้ในธรรมชาติ แต่มีกรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน ได้แก่ อะลานีน อาร์จินีน แอสปาราจีน กรดแอสปาร์ติก วาลีน ฮิสทิดีน ไกลซีน กลูตามีน กรดกลูตามิก, ไอโซลิวซีน, ลิวซีน, ไลซีน , เมไทโอนีน, โพรลีน, ซีรีน, ไทโรซีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีนและซิสเทอีน (ในโปรตีน ซิสเทอีนสามารถปรากฏเป็นไดเมอร์ - ซีสตีน) จริงอยู่ โปรตีนบางชนิดยังมีกรดอะมิโนอื่นๆ นอกเหนือจากยี่สิบชนิดที่เกิดขึ้นเป็นประจำ แต่พวกมันถูกสร้างขึ้นจากการดัดแปลงของยี่สิบชนิดตามรายการหลังจากที่ได้รวมเข้ากับโปรตีนแล้ว กิจกรรมทางแสงกรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีสี่ตัวติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน กลุ่มต่างๆ... จากมุมมองของเรขาคณิต สามารถแนบกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มได้สองวิธี และด้วยเหตุนี้จึงมีการกำหนดค่าที่เป็นไปได้สองแบบ หรือสองไอโซเมอร์ที่เกี่ยวข้องกัน เช่น วัตถุกับภาพสะท้อนในกระจก นั่นคือ เหมือนมือซ้ายไปขวา การกำหนดค่าหนึ่งเรียกว่ามือซ้ายหรือเลโวจิเรต (L) และอีกรูปแบบหนึ่งคือทางขวาหรือ dextrorotatory (D) เนื่องจากไอโซเมอร์สองตัวดังกล่าวต่างกันในทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ โปรตีนพบกรดแอล-อะมิโนเท่านั้น (ยกเว้นไกลซีน สามารถแสดงได้ในรูปแบบเดียวเท่านั้น เนื่องจากมีกลุ่มสองในสี่กลุ่มที่เหมือนกัน) และพวกมันทั้งหมดมีกิจกรรมการมองเห็น (เนื่องจากมีเพียงกลุ่มเดียว ไอโซเมอร์) กรด D-amino นั้นหายากในธรรมชาติ พบได้ในยาปฏิชีวนะบางชนิดและในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย

ASYMMETRIC CARBON ATOM ในโมเลกุลกรดอะมิโนแสดงไว้ที่นี่โดยวางลูกบอลไว้ตรงกลางจัตุรมุข การจัดเรียงที่นำเสนอของกลุ่มแทนที่ทั้งสี่กลุ่มสอดคล้องกับลักษณะการจัดโครงแบบ L ของกรดอะมิโนธรรมชาติทั้งหมด

ลำดับกรดอะมิโนกรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ไม่ได้จัดเรียงแบบสุ่ม แต่อยู่ในลำดับที่แน่นอน และลำดับนี้เองที่กำหนดหน้าที่และคุณสมบัติของโปรตีน โดยการเรียงลำดับกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณจะได้โปรตีนที่แตกต่างกันจำนวนมาก เช่นเดียวกับที่คุณสร้างข้อความต่างๆ จากตัวอักษรของตัวอักษรได้ ในอดีต การพิจารณาลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมักใช้เวลาหลายปี การกำหนดโดยตรงยังคงเป็นงานที่ค่อนข้างลำบาก แม้ว่าจะมีการสร้างอุปกรณ์ที่อนุญาตให้ดำเนินการได้โดยอัตโนมัติ มักจะง่ายกว่าที่จะกำหนดลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกันและสรุปลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนจากยีนนั้น จนถึงปัจจุบัน ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนหลายร้อยชนิดได้ถูกกำหนดไว้แล้ว โดยปกติแล้วจะทราบหน้าที่ของโปรตีนถอดรหัส และช่วยให้จินตนาการถึงหน้าที่ที่เป็นไปได้ของโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน เช่น ในเนื้องอกที่ร้ายแรง โปรตีนที่ซับซ้อนโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นเรียกว่าโปรตีนอย่างง่าย อย่างไรก็ตาม บ่อยครั้ง อะตอมของโลหะหรือสารประกอบทางเคมีบางชนิดที่ไม่ใช่กรดอะมิโนติดอยู่กับสายโพลีเปปไทด์ โปรตีนเหล่านี้เรียกว่าโปรตีนที่ซับซ้อน ตัวอย่างคือเฮโมโกลบิน: ประกอบด้วยธาตุเหล็กพอร์ไฟรินซึ่งกำหนดสีแดงและช่วยให้ทำหน้าที่เป็นพาหะของออกซิเจน ชื่อของโปรตีนที่ซับซ้อนที่สุดมีตัวบ่งชี้ถึงลักษณะของกลุ่มที่แนบมา: ในไกลโคโปรตีนมีน้ำตาลในไลโปโปรตีน - ไขมัน หากการเร่งปฏิกิริยาของเอ็นไซม์ขึ้นอยู่กับกลุ่มที่แนบมา เรียกว่า กลุ่มเทียม บ่อยครั้ง วิตามินบางชนิดมีบทบาทในกลุ่มเทียมหรือเป็นส่วนหนึ่งของมัน ตัวอย่างเช่น วิตามินเอที่ติดอยู่กับโปรตีนเรตินอลตัวใดตัวหนึ่ง เป็นตัวกำหนดความไวต่อแสง โครงสร้างระดับตติยภูมิลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนนั้นไม่ได้มีความสำคัญมากนัก (โครงสร้างหลัก) แต่เป็นวิธีการบรรจุในช่องว่าง ตลอดความยาวทั้งหมดของสายพอลิเปปไทด์ ไอออนของไฮโดรเจนจะก่อตัวเป็นพันธะไฮโดรเจนแบบปกติ ซึ่งทำให้มีรูปร่างเป็นเกลียวหรือเป็นชั้นๆ (โครงสร้างทุติยภูมิ) การรวมกันของเกลียวและชั้นดังกล่าวทำให้เกิดรูปแบบกะทัดรัดของลำดับถัดไป - โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน การหมุนผ่านมุมเล็กๆ สามารถทำได้รอบๆ พันธะที่ยึดตัวเชื่อมแบบโมโนเมอร์ของโซ่ ดังนั้น จากมุมมองทางเรขาคณิตล้วนๆ จำนวนของโครงแบบที่เป็นไปได้สำหรับสายพอลิเปปไทด์ใดๆ จึงมีขนาดใหญ่มาก ในความเป็นจริง โปรตีนแต่ละชนิดโดยปกติมีอยู่ในรูปแบบเดียวเท่านั้น กำหนดโดยลำดับกรดอะมิโนของมัน โครงสร้างนี้ไม่แข็งกระด้าง ดูเหมือนว่าจะ "หายใจ" - สั่นรอบการกำหนดค่าเฉลี่ยบางอย่าง โซ่พับเป็นโครงร่างที่พลังงานอิสระ (ความสามารถในการทำงาน) น้อยที่สุด เช่นเดียวกับสปริงที่ปล่อยออกมาจะถูกบีบอัดให้อยู่ในสถานะที่สอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำเท่านั้น บ่อยครั้ง ส่วนหนึ่งของห่วงโซ่เชื่อมโยงอย่างแน่นหนากับอีกส่วนหนึ่งโดยพันธะไดซัลไฟด์ (-S-S-) ระหว่างสารตกค้างของซิสเทอีนสองตัว นี่เป็นส่วนหนึ่งที่ว่าทำไมซิสเทอีนจึงมีบทบาทสำคัญในกรดอะมิโน ความซับซ้อนของโครงสร้างของโปรตีนนั้นยิ่งใหญ่มากจนยังเป็นไปไม่ได้ที่จะคำนวณโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน แม้ว่าจะทราบลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนก็ตาม แต่ถ้าเป็นไปได้ที่จะได้ผลึกโปรตีน โครงสร้างระดับอุดมศึกษาสามารถกำหนดได้โดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ ในโปรตีนโครงสร้าง หดตัว และโปรตีนอื่นๆ โซ่จะยืดออกและโซ่ที่พับเล็กน้อยที่อยู่ติดกันจะสร้างเส้นใย ในทางกลับกันเส้นใยก็พับเป็นเส้นใยที่ใหญ่ขึ้น อย่างไรก็ตาม โปรตีนส่วนใหญ่ในสารละลายมีรูปร่างเป็นทรงกลม: โซ่จะพันเป็นลูกกลม เหมือนเส้นด้ายในลูกบอล พลังงานอิสระในการกำหนดค่านี้มีน้อยมาก เนื่องจากกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ ("การขับไล่น้ำ") ถูกซ่อนอยู่ภายในทรงกลม และส่วนที่ชอบน้ำ ("การดึงดูดน้ำ") จะอยู่บนพื้นผิวของมัน โปรตีนหลายชนิดเป็นสารประกอบเชิงซ้อนของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสาย โครงสร้างนี้เรียกว่าโครงสร้างโปรตีนสี่ส่วน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของเฮโมโกลบินมีสี่หน่วยย่อย ซึ่งแต่ละหน่วยเป็นโปรตีนทรงกลม โปรตีนโครงสร้างเนื่องจากโครงร่างเชิงเส้นของพวกมัน พวกมันจึงก่อตัวเป็นเส้นใยที่มีความต้านทานแรงดึงสูงมาก ในขณะที่โครงแบบทรงกลมช่วยให้โปรตีนเข้าสู่ปฏิกิริยาจำเพาะกับสารประกอบอื่นๆ บนพื้นผิวของทรงกลมด้วยการเรียงซ้อนกันที่ถูกต้องของโซ่จะเกิดโพรงที่มีรูปร่างที่แน่นอนซึ่งมีกลุ่มเคมีที่ทำปฏิกิริยาอยู่ หากโปรตีนที่กำหนดเป็นเอ็นไซม์ โมเลกุลของสารบางชนิดซึ่งปกติแล้วจะมีขนาดเล็กกว่าจะเข้าสู่โพรงดังกล่าวเหมือนกับที่กุญแจเข้าสู่ตัวล็อค ในกรณีนี้ การกำหนดค่าของเมฆอิเล็กตรอนของโมเลกุลภายใต้อิทธิพลของกลุ่มเคมีในโพรงจะเปลี่ยนไป และสิ่งนี้บังคับให้มันทำปฏิกิริยาในทางใดทางหนึ่ง ด้วยวิธีนี้เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยา โมเลกุลของแอนติบอดียังมีโพรงซึ่งสารแปลกปลอมต่างๆ ถูกจับและด้วยเหตุนี้จึงไม่เป็นอันตราย แบบจำลองคีย์และล็อก ซึ่งอธิบายการทำงานร่วมกันของโปรตีนกับสารประกอบอื่นๆ ทำให้สามารถเข้าใจความจำเพาะของเอนไซม์และแอนติบอดี ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับสารประกอบบางชนิดเท่านั้น โปรตีนในสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ โปรตีนที่ทำหน้าที่เหมือนกันในพืชและสัตว์ต่างชนิดกัน ดังนั้นจึงมีชื่อเดียวกันก็มีรูปแบบที่คล้ายคลึงกัน อย่างไรก็ตาม พวกมันแตกต่างกันบ้างในลำดับกรดอะมิโน เมื่อสปีชีส์แยกจากบรรพบุรุษร่วมกัน กรดอะมิโนบางตัวในบางตำแหน่งจะถูกแทนที่ด้วยอย่างอื่นอันเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ การกลายพันธุ์ที่เป็นอันตรายซึ่งทำให้เกิดโรคทางพันธุกรรมจะถูกละทิ้งโดยการคัดเลือกโดยธรรมชาติ แต่การกลายพันธุ์ที่เป็นประโยชน์หรือการกลายพันธุ์ที่เป็นกลางอย่างน้อยสามารถคงอยู่ได้ ยิ่งสปีชีส์ทางชีวภาพใกล้กันมากเท่าไร โปรตีนของพวกมันก็จะยิ่งมีความแตกต่างกันน้อยลงเท่านั้น โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนแปลงได้ค่อนข้างเร็ว ในขณะที่โปรตีนบางชนิดนั้นค่อนข้างอนุรักษ์นิยม อย่างหลังรวมถึงตัวอย่างเช่น cytochrome c ซึ่งเป็นเอ็นไซม์ระบบทางเดินหายใจที่พบในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ ในมนุษย์และลิงชิมแปนซี มีลำดับกรดอะมิโนเหมือนกัน ในขณะที่ในไซโตโครมซีของข้าวสาลี มีกรดอะมิโนเพียง 38% เท่านั้นที่ต่างกัน แม้แต่การเปรียบเทียบมนุษย์กับแบคทีเรีย ก็ยังเห็นความคล้ายคลึงของไซโตโครม (ความแตกต่างนี้ส่งผลต่อกรดอะมิโน 65% ที่นี่) แม้ว่าบรรพบุรุษร่วมของแบคทีเรียและมนุษย์จะอาศัยอยู่บนโลกเมื่อประมาณสองพันล้านปีก่อน ทุกวันนี้ การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนมักถูกใช้เพื่อสร้างต้นไม้สายวิวัฒนาการ (ลำดับวงศ์ตระกูล) ที่สะท้อนถึงความสัมพันธ์เชิงวิวัฒนาการระหว่างสิ่งมีชีวิตต่างๆ การเสื่อมสภาพโมเลกุลโปรตีนสังเคราะห์ที่พับเก็บได้มาซึ่งรูปแบบเฉพาะของมัน อย่างไรก็ตาม การกำหนดค่านี้สามารถถูกทำลายได้ด้วยการให้ความร้อน โดยการเปลี่ยนแปลงของ pH โดยการกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ และแม้กระทั่งโดยการกวนสารละลายธรรมดาๆ จนกระทั่งเกิดฟองสบู่ปรากฏขึ้นบนพื้นผิว โปรตีนที่เปลี่ยนแปลงในลักษณะนี้เรียกว่าทำให้เสียสภาพ มันสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและมักจะไม่ละลายน้ำ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีของโปรตีนที่ทำให้เสียสภาพคือ - ไข่ต้มหรือวิปครีม โปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนประมาณร้อยตัวเท่านั้นที่สามารถหลอมได้ กล่าวคือ รับการกำหนดค่าเดิมอีกครั้ง แต่โปรตีนส่วนใหญ่นั้นถูกแปลงเป็นมวลของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่พันกันและไม่คืนค่าโครงร่างก่อนหน้า ปัญหาหลักประการหนึ่งในการแยกโปรตีนที่ออกฤทธิ์มีความเกี่ยวข้องกับความไวสูงต่อการเสียสภาพ คุณสมบัติของโปรตีนนี้มีประโยชน์ในการถนอมอาหาร: ความร้อนทำให้เอ็นไซม์ของจุลินทรีย์เปลี่ยนสภาพอย่างไม่สามารถย้อนกลับได้ และจุลินทรีย์ก็ตาย การสังเคราะห์โปรตีนสำหรับการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตต้องมีระบบของเอ็นไซม์ที่สามารถเชื่อมกรดอะมิโนตัวหนึ่งเข้ากับอีกตัวหนึ่งได้ จำเป็นต้องมีแหล่งข้อมูลเพื่อกำหนดกรดอะมิโนที่ควรรวมกัน เนื่องจากมีโปรตีนหลายพันชนิดในร่างกาย และแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยชนิดโดยเฉลี่ย ข้อมูลที่ต้องการจึงต้องมีปริมาณมหาศาลอย่างแท้จริง มันถูกเก็บไว้ (เช่นเดียวกับเทปที่เก็บไว้) ในโมเลกุลกรดนิวคลีอิกที่ประกอบเป็นยีน ดูสิ่งนี้ด้วยกรรมพันธุ์; กรดนิวคลีอิก. การกระตุ้นเอนไซม์สายโซ่โพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์จากกรดอะมิโนไม่ใช่โปรตีนในรูปแบบสุดท้ายเสมอไป เอนไซม์จำนวนมากถูกสังเคราะห์ขึ้นก่อนในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานและจะทำงานได้ก็ต่อเมื่อเอนไซม์อื่นกำจัดกรดอะมิโนหลายตัวที่ปลายด้านหนึ่งของสายโซ่ ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานนี้ เอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิดถูกสังเคราะห์ เช่น ทริปซิน; เอนไซม์เหล่านี้ถูกกระตุ้นในทางเดินอาหารอันเป็นผลมาจากการกำจัดปลายสายโซ่ ฮอร์โมนอินซูลินซึ่งเป็นโมเลกุลในรูปแบบแอคทีฟประกอบด้วยสายสั้นสองสายถูกสังเคราะห์ขึ้นในรูปของสายโซ่เดียวที่เรียกว่า อินซูลิน จากนั้นส่วนตรงกลางของสายโซ่นี้จะถูกลบออกและชิ้นส่วนที่เหลือจะเกาะติดกันสร้างโมเลกุลของฮอร์โมนที่ใช้งานอยู่ โปรตีนเชิงซ้อนจะเกิดขึ้นหลังจากกลุ่มเคมีบางกลุ่มถูกยึดติดกับโปรตีนเท่านั้น และมักต้องการเอนไซม์สำหรับสิ่งที่แนบมานี้ การไหลเวียนของเมตาบอลิหลังจากป้อนกรดอะมิโนของสัตว์ที่ติดฉลากด้วยไอโซโทปกัมมันตภาพรังสีของคาร์บอน ไนโตรเจน หรือไฮโดรเจน ฉลากจะถูกรวมเข้ากับโปรตีนอย่างรวดเร็ว หากกรดอะมิโนที่ติดฉลากหยุดเข้าสู่ร่างกาย ปริมาณของฉลากในโปรตีนจะเริ่มลดลง การทดลองเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่ก่อตัวขึ้นจะไม่ถูกเก็บไว้ในร่างกายจนกว่าจะสิ้นอายุขัย ทั้งหมดมีข้อยกเว้นบางประการ อยู่ในสถานะไดนามิก สลายตัวเป็นกรดอะมิโนอย่างต่อเนื่อง แล้วสังเคราะห์อีกครั้ง โปรตีนบางชนิดสลายตัวเมื่อเซลล์ตายและสลายตัว สิ่งนี้เกิดขึ้นอย่างต่อเนื่อง ตัวอย่างเช่น กับเซลล์เม็ดเลือดแดงและเซลล์เยื่อบุผิวที่บุผิวด้านในของลำไส้ นอกจากนี้ การย่อยสลายและการสังเคราะห์โปรตีนยังเกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตอีกด้วย น่าแปลกที่ไม่มีใครรู้จักการสลายตัวของโปรตีนมากกว่าเรื่องการสังเคราะห์ อย่างไรก็ตาม เป็นที่แน่ชัดว่าเอ็นไซม์โปรตีโอไลติกมีส่วนในการสลาย คล้ายกับเอนไซม์ที่สลายโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโนในทางเดินอาหาร ครึ่งชีวิตของโปรตีนต่างกัน - จากหลายชั่วโมงถึงหลายเดือน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโมเลกุลคอลลาเจน เมื่อก่อตัวแล้วจะคงสภาพไม่ต่ออายุหรือเปลี่ยนใหม่ อย่างไรก็ตาม เมื่อเวลาผ่านไป คุณสมบัติบางอย่างเปลี่ยนแปลงไป โดยเฉพาะอย่างยิ่งความยืดหยุ่น และเนื่องจากไม่มีการต่ออายุ การเปลี่ยนแปลงบางอย่างที่เกี่ยวข้องกับอายุจึงเป็นผลมาจากสิ่งนี้ เช่น การปรากฏของริ้วรอยบนผิวหนัง โปรตีนสังเคราะห์นักเคมีได้เรียนรู้วิธีผสมกรดอะมิโนมาเป็นเวลานาน แต่กรดอะมิโนรวมกันในลักษณะที่ไม่เป็นระเบียบนี้ เพื่อให้ผลิตภัณฑ์ของโพลิเมอไรเซชันดังกล่าวมีความคล้ายคลึงกับกรดตามธรรมชาติเพียงเล็กน้อย จริงอยู่ เป็นไปได้ที่จะรวมกรดอะมิโนตามลำดับที่กำหนด ซึ่งทำให้สามารถรับโปรตีนที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้ โดยเฉพาะอย่างยิ่งอินซูลิน กระบวนการนี้ค่อนข้างซับซ้อน และด้วยวิธีนี้จึงเป็นไปได้ที่จะได้รับเฉพาะโปรตีนเหล่านั้น ซึ่งเป็นโมเลกุลที่มีกรดอะมิโนประมาณร้อยตัว เป็นการดีกว่าที่จะสังเคราะห์หรือแยกลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกับลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการ และจากนั้นนำยีนนี้เข้าสู่แบคทีเรีย ซึ่งจะผลิตผลิตภัณฑ์ที่ต้องการจำนวนมากโดยการจำลองแบบ อย่างไรก็ตาม วิธีนี้ก็มีข้อเสียเช่นกัน ดูสิ่งนี้ด้วยพันธุวิศวกรรม. โปรตีนและโภชนาการเมื่อโปรตีนในร่างกายแตกตัวเป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนเหล่านี้สามารถนำมาใช้อีกครั้งเพื่อสังเคราะห์โปรตีนได้ ในเวลาเดียวกัน กรดอะมิโนเองก็ถูกย่อยสลาย เพื่อไม่ให้นำกลับมาใช้ใหม่ทั้งหมด เป็นที่ชัดเจนว่าในระหว่างการเจริญเติบโต การตั้งครรภ์ และการรักษาบาดแผล การสังเคราะห์โปรตีนจะต้องเกินการสลายตัว ร่างกายสูญเสียโปรตีนบางส่วนอย่างต่อเนื่อง เหล่านี้เป็นโปรตีนของเส้นผม เล็บ และชั้นผิวของผิวหนัง ดังนั้นการสังเคราะห์โปรตีนแต่ละสิ่งมีชีวิตจะต้องได้รับกรดอะมิโนจากอาหาร แหล่งของกรดอะมิโนพืชสีเขียวสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิดที่พบในโปรตีนจากคาร์บอนไดออกไซด์ น้ำ และแอมโมเนียหรือไนเตรต แบคทีเรียจำนวนมากยังสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเมื่อมีน้ำตาล (หรือเทียบเท่า) และไนโตรเจนคงที่ แต่สุดท้ายแล้วน้ำตาลก็มาจากพืชสีเขียว ในสัตว์ ความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนมีจำกัด พวกเขาได้รับกรดอะมิโนจากการกินพืชสีเขียวหรือสัตว์อื่นๆ ในทางเดินอาหารโปรตีนที่ดูดซึมจะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนส่วนหลังจะถูกดูดซึมและโปรตีนที่มีลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิตที่กำหนดนั้นถูกสร้างขึ้นจากพวกมันแล้ว ไม่มีโปรตีนที่ดูดซึมรวมอยู่ในโครงสร้างของร่างกายเช่นนี้ ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด แอนติบอดีส่วนหนึ่งของมารดาสามารถเข้าสู่กระแสเลือดของทารกในครรภ์ผ่านทางรกในรูปแบบที่ไม่เสียหาย และผ่านทางน้ำนมแม่ (โดยเฉพาะในสัตว์เคี้ยวเอื้อง) จะถูกส่งต่อไปยังทารกแรกเกิดทันทีหลังคลอด ความต้องการโปรตีนเป็นที่ชัดเจนว่าเพื่อรักษาชีวิต ร่างกายจะต้องได้รับโปรตีนจากอาหารจำนวนหนึ่ง อย่างไรก็ตาม ขอบเขตของความต้องการนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ ร่างกายต้องการอาหารทั้งเป็นแหล่งพลังงาน (แคลอรี) และเป็นวัสดุในการสร้างโครงสร้าง ประการแรกคือความต้องการพลังงาน ซึ่งหมายความว่าเมื่อมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันเพียงเล็กน้อยในอาหาร โปรตีนในอาหารจะไม่ถูกนำมาใช้เพื่อสังเคราะห์โปรตีนของตัวเอง แต่เป็นแหล่งของแคลอรี ด้วยการอดอาหารเป็นเวลานาน แม้แต่โปรตีนของตัวเองก็ถูกใช้ไปกับความต้องการพลังงาน หากอาหารมีคาร์โบไฮเดรตเพียงพอ ปริมาณโปรตีนจะลดลง ความสมดุลของไนโตรเจนโดยเฉลี่ยประมาณ 16% ของมวลรวมของโปรตีนคือไนโตรเจน เมื่อกรดอะมิโนที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนถูกทำลายลง ไนโตรเจนที่มีอยู่ในกรดจะถูกขับออกจากร่างกายในปัสสาวะและ (ในระดับที่น้อยกว่า) ในอุจจาระในรูปของสารประกอบไนโตรเจนต่างๆ จึงสะดวกในการประเมินคุณภาพ โภชนาการโปรตีนใช้ตัวบ่งชี้เช่นสมดุลไนโตรเจนเช่น ความแตกต่าง (เป็นกรัม) ระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายและปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาต่อวัน ด้วยอาหารปกติในผู้ใหญ่ ปริมาณเหล่านี้จะเท่ากัน ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโต ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาจะน้อยกว่าปริมาณที่ได้รับ กล่าวคือ ยอดคงเหลือเป็นบวก ด้วยการขาดโปรตีนในอาหาร ความสมดุลจึงเป็นลบ หากอาหารมีแคลอรีเพียงพอ แต่ไม่มีโปรตีนอยู่ในนั้น ร่างกายก็จะเก็บโปรตีนไว้ ในกรณีนี้ เมแทบอลิซึมของโปรตีนจะช้าลง และการนำกรดอะมิโนกลับมาใช้ใหม่ในการสังเคราะห์โปรตีนจะดำเนินไปอย่างมีประสิทธิภาพสูงสุด อย่างไรก็ตาม การสูญเสียเป็นสิ่งที่หลีกเลี่ยงไม่ได้ และสารประกอบไนโตรเจนยังคงถูกขับออกทางปัสสาวะและบางส่วนในอุจจาระ ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกจากร่างกายต่อวันในช่วงที่ขาดโปรตีนสามารถทำหน้าที่เป็นตัววัดการขาดโปรตีนในแต่ละวัน เป็นเรื่องปกติที่จะสันนิษฐานว่าการแนะนำปริมาณโปรตีนที่เทียบเท่ากับการขาดสารอาหารนี้ลงในอาหาร จะทำให้สามารถคืนสมดุลของไนโตรเจนได้ อย่างไรก็ตามมันไม่ใช่ เมื่อได้รับโปรตีนในปริมาณนี้ ร่างกายจะเริ่มใช้กรดอะมิโนอย่างมีประสิทธิภาพน้อยลง ดังนั้นจึงต้องการโปรตีนในปริมาณที่เพิ่มขึ้นบางส่วนเพื่อคืนความสมดุลของไนโตรเจน หากปริมาณโปรตีนในอาหารเกินความจำเป็นในการรักษาสมดุลของไนโตรเจน แสดงว่าไม่มีอันตรายจากสิ่งนี้ กรดอะมิโนส่วนเกินถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเพียงอย่างเดียว ตัวอย่างที่โดดเด่นเป็นพิเศษคือ เราสามารถอ้างถึงชาวเอสกิโมซึ่งมีคาร์โบไฮเดรตต่ำและมีโปรตีนมากกว่าที่จำเป็นเพื่อรักษาสมดุลไนโตรเจนประมาณสิบเท่า อย่างไรก็ตาม ในกรณีส่วนใหญ่ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานนั้นเสียเปรียบ เนื่องจากคาร์โบไฮเดรตจำนวนหนึ่งสามารถให้แคลอรีได้มากกว่าโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ในประเทศยากจน ประชากรจะได้รับแคลอรี่ที่จำเป็นจากคาร์โบไฮเดรตและบริโภคโปรตีนในปริมาณที่น้อยที่สุด หากร่างกายได้รับแคลอรี่ตามจำนวนที่ต้องการในรูปของอาหารที่ไม่ใช่โปรตีน ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำที่ช่วยรักษาสมดุลของไนโตรเจนจะอยู่ที่ประมาณ 30 กรัมต่อวัน ขนมปังประมาณ 4 แผ่นหรือนม 0.5 ลิตรมีโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ปริมาณที่มากกว่าเล็กน้อยมักจะถือว่าเหมาะสมที่สุด แนะนำตั้งแต่ 50 ถึง 70 กรัม กรดอะมิโนที่จำเป็น.จนถึงขณะนี้ โปรตีนถูกมองโดยรวมแล้ว ในขณะเดียวกัน เพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนดำเนินต่อไป กรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดต้องมีอยู่ในร่างกาย ร่างกายของสัตว์เองสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางชนิดได้ สิ่งเหล่านี้เรียกว่าไม่จำเป็นเพราะไม่จำเป็นต้องมีอยู่ในอาหาร - สิ่งสำคัญคือการบริโภคโปรตีนโดยรวมในฐานะแหล่งไนโตรเจนก็เพียงพอแล้ว เมื่อขาดกรดอะมิโนที่จำเป็น ร่างกายสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเหล่านี้ได้โดยใช้ค่าใช้จ่ายของกรดอะมิโนที่มีอยู่มากเกินไป ส่วนที่เหลือ "ไม่สามารถถูกแทนที่" กรดอะมิโนไม่สามารถสังเคราะห์ได้และต้องเข้าสู่ร่างกายด้วยอาหาร Valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, phenylalanine, tryptophan, histidine, lysine และ arginine เป็นสิ่งที่ขาดไม่ได้สำหรับมนุษย์ (แม้ว่าอาร์จินีนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ แต่ก็ถือว่าเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น เนื่องจากอาร์จินีนไม่ได้ผลิตในปริมาณที่เพียงพอในทารกแรกเกิดและเด็กที่กำลังเติบโต ในทางกลับกัน สำหรับผู้ใหญ่ การรับประทานกรดอะมิโนเหล่านี้บางส่วน จากอาหารอาจไม่จำเป็น) รายชื่อกรดอะมิโนที่จำเป็นนี้ กรดอะมิโนในสัตว์มีกระดูกสันหลังอื่นๆ และแม้แต่ในแมลงก็ใกล้เคียงกัน คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนมักจะถูกกำหนดโดยการให้อาหารแก่หนูที่กำลังเติบโตและการติดตามน้ำหนักที่เพิ่มขึ้นของสัตว์ คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนคุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนถูกกำหนดโดยกรดอะมิโนที่จำเป็นที่ขาดมากที่สุด ให้เราอธิบายสิ่งนี้ด้วยตัวอย่าง โปรตีนในร่างกายของเรามีโดยเฉลี่ยประมาณ ทริปโตเฟน 2% (โดยน้ำหนัก) สมมติว่าอาหารประกอบด้วยโปรตีน 10 กรัม มีทริปโตเฟน 1% และมีกรดอะมิโนที่จำเป็นอื่นๆ เพียงพอ ในกรณีของเรา โปรตีนที่มีข้อบกพร่อง 10 กรัมนี้จะเทียบเท่ากับโปรตีนที่สมบูรณ์ 5 กรัม ส่วนที่เหลืออีก 5 กรัมสามารถทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานเท่านั้น โปรดทราบว่าเนื่องจากกรดอะมิโนไม่ได้ถูกเก็บไว้ในร่างกาย และเพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนดำเนินต่อไป กรดอะมิโนทั้งหมดจะต้องมีอยู่พร้อม ๆ กัน ผลของการบริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นสามารถตรวจพบได้ก็ต่อเมื่อทั้งหมด เข้าสู่ร่างกายพร้อมๆ กัน องค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนจากสัตว์ส่วนใหญ่นั้นใกล้เคียงกับองค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ดังนั้น การขาดกรดอะมิโนจึงไม่น่าจะคุกคามเราหากอาหารของเราอุดมไปด้วยอาหาร เช่น เนื้อสัตว์ ไข่ นม และชีส อย่างไรก็ตาม มีโปรตีน เช่น เจลาติน (ผลิตภัณฑ์จากการเสื่อมสภาพของคอลลาเจน) ซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นน้อยมาก โปรตีนจากพืชแม้ว่าจะดีกว่าเจลาตินในแง่นี้ แต่ก็มีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่ำเช่นกัน มีไลซีนและทริปโตเฟนต่ำเป็นพิเศษ อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารมังสวิรัติล้วนไม่ถือเป็นอันตรายเลย หากบริโภคโปรตีนจากพืชในปริมาณที่มากขึ้นเพียงเล็กน้อยเท่านั้น ก็เพียงพอแล้วที่จะให้กรดอะมิโนที่จำเป็นแก่ร่างกาย โปรตีนส่วนใหญ่พบได้ในเมล็ดพืช โดยเฉพาะในเมล็ดข้าวสาลีและพืชตระกูลถั่วต่างๆ ยอดอ่อนเช่นหน่อไม้ฝรั่งยังอุดมไปด้วยโปรตีน โปรตีนสังเคราะห์ในอาหารโดยการเพิ่มกรดอะมิโนจำเป็นสังเคราะห์หรือโปรตีนที่อุดมไปด้วยโปรตีนในปริมาณเล็กน้อยไปยังโปรตีนที่บกพร่อง เช่น โปรตีนจากข้าวโพด สามารถเพิ่มคุณค่าทางโภชนาการของกรดอะมิโนชนิดหลังได้อย่างมีนัยสำคัญ กล่าวคือ ดังนั้นจึงเป็นการเพิ่มปริมาณโปรตีนที่บริโภค ความเป็นไปได้อีกประการหนึ่งคือการปลูกแบคทีเรียหรือยีสต์บนปิโตรเลียมไฮโดรคาร์บอนด้วยการเติมไนเตรตหรือแอมโมเนียเป็นแหล่งไนโตรเจน โปรตีนจุลินทรีย์ที่ได้รับในลักษณะนี้สามารถทำหน้าที่เป็นอาหารสำหรับ สัตว์ปีกหรือปศุสัตว์ และมนุษย์สามารถบริโภคได้โดยตรง วิธีที่สามที่ใช้กันอย่างแพร่หลายใช้คุณสมบัติของสรีรวิทยาของสัตว์เคี้ยวเอื้อง ในสัตว์เคี้ยวเอื้องในช่วงเริ่มต้นของกระเพาะอาหารที่เรียกว่า ในกระเพาะรูเมน แบคทีเรียและโปรโตซัวรูปแบบพิเศษมีชีวิตอยู่ ซึ่งจะเปลี่ยนโปรตีนจากพืชที่บกพร่องให้กลายเป็นโปรตีนจุลินทรีย์ที่สมบูรณ์มากขึ้น และในทางกลับกัน หลังจากที่ถูกย่อยและดูดซึมแล้ว จะกลายเป็นโปรตีนจากสัตว์ สามารถเติมยูเรียซึ่งเป็นสารประกอบไนโตรเจนสังเคราะห์ราคาถูกลงในอาหารสัตว์ได้ จุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในกระเพาะรูเมนใช้ยูเรียไนโตรเจนเพื่อเปลี่ยนคาร์โบไฮเดรต (ซึ่งมีอยู่มากในอาหาร) ให้เป็นโปรตีน ประมาณหนึ่งในสามของไนโตรเจนทั้งหมดในอาหารปศุสัตว์สามารถมาในรูปของยูเรียซึ่งอันที่จริงหมายถึงการสังเคราะห์โปรตีนทางเคมีในระดับหนึ่ง ในสหรัฐอเมริกา วิธีนี้มีบทบาทสำคัญในการได้รับโปรตีนวิธีหนึ่ง วรรณกรรม