ชีวเคมี. กระรอก

ตัวเร่งปฏิกิริยา- เอนไซม์หรือตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพมากกว่า 99% เป็นโปรตีน เช่น catalase, aspartate aminotransferase ในยุค 90 ของศตวรรษที่ 20 มีการระบุเอนไซม์ธรรมชาติของโปรตีนมากกว่า 2,000 รายการ

มีคุณค่าทางโภชนาการ(หรือสำรอง) - เคซีน - โปรตีนนม, โอวัลบูมิน - โปรตีนจากไข่

ขนส่ง- การทำงานของระบบทางเดินหายใจของเลือดโดยเฉพาะอย่างยิ่งการถ่ายโอน O 2 ดำเนินการโดยเฮโมโกลบิน (HB) - โปรตีนของเม็ดเลือดแดง

ป้องกัน- โปรตีนป้องกันเฉพาะ - แอนติบอดีต่อต้านการกระทำของโปรตีน - แอนติเจนจากต่างประเทศ

คอนแทรคไทล์- โปรตีนจำเพาะของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อแอกตินและไมโอซินช่วยให้กล้ามเนื้อหดตัวและผ่อนคลาย กล่าวคือ การเคลื่อนไหว

โครงสร้าง- ฟังก์ชั่นนี้ดำเนินการโดยโปรตีน - คอลลาเจนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน, เคราติน - ในเส้นผม, เล็บ, ผิวหนัง

ฮอร์โมน- การควบคุมการเผาผลาญดำเนินการโดยฮอร์โมน - โปรตีนหรือโพลีเปปไทด์ของต่อมใต้สมอง, ตับอ่อน

คุณสมบัติทางเคมีกายภาพของกรดอะมิโน

α-AAs เป็นหน่วยการสร้างซึ่งโปรตีน สายโซ่โพลีเปปไทด์ (ปตท.)และที่จริงแล้ว ตัวโปรตีนเอง กรดอะมิโนเป็นอนุพันธ์ของกรดคาร์บอกซิลิกซึ่งไฮโดรเจนหนึ่งในสายโซ่คาร์บอนถูกแทนที่ด้วยอาร์

19-25 α-AA แยกได้จากโปรตีนจากสัตว์โดยการไฮโดรไลซิส แต่มักจะได้ 20 ตัว สูตรกรดอะมิโนทั่วไป:

กรดอะมิโนเป็นสารผลึกไม่มีสีที่หลอมละลายที่อุณหภูมิสูง (250С) พวกมันสามารถละลายได้ง่ายในน้ำและไม่ละลายในตัวทำละลายอินทรีย์ เนื่องจากมีองค์ประกอบ NH 2 ซึ่งเป็นกลุ่มพื้นฐานและ COOH ซึ่งมีคุณสมบัติเป็นกรด AA จึงเป็นแอมโฟเทอริก ในสารละลายที่เป็นน้ำ α-AA ส่วนใหญ่อยู่ในรูปแบบ ไอออนสองขั้วหรือ zwitterionด้วยกลุ่ม COO - - ที่แยกจากกันและกลุ่ม NH 3 + - ที่โปรตอน

Zwitterion

AA สามารถอยู่ในรูปแบบของแอนไอออน ไอออนบวก ไบโพลาร์ไอออนที่เป็นกลาง ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับค่า pH ปานกลาง หรือเป็นส่วนผสมของรูปแบบ

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสูงมี AA เป็นไอออนบวก (q +)

วี สภาพแวดล้อมที่เป็นด่างอย่างแรง- อยู่ในรูปของแอนไอออน (–q)

ค่า pH ที่สวิตเตอร์ไอออนเหนือกว่าในสารละลายที่เป็นน้ำ กล่าวคือ ความเข้มข้นของสมดุล "+" และ "-"qกรดอะมิโนและโปรตีนเรียกว่า จุดไอโซอิเล็กทริก (พีไอ). เมื่อถึงค่า pH ดังกล่าว โปรตีนจะไม่เคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้าและตกตะกอน ซึ่งใช้ใน อิเล็กโทรฟอเรติกวิธีการวิเคราะห์โปรตีนและกรดอะมิโน

สเตอริโอเคมีของกรดอะมิโน.

คุณสมบัติที่สำคัญของ AK คือของพวกเขา กิจกรรมทางแสงในสารละลายที่เป็นน้ำ คุณสมบัติของ AK นี้เกิดจากการมีอยู่ในโครงสร้าง อะตอม chiral C. อะตอม Chiralหรือ chiral center เรียกว่าอะตอมซึ่งพันธะทั้งหมดถูกแทนที่ด้วยอนุมูลต่างๆ(R):

มีเพียง AA glycine ที่ไม่มีศูนย์กลาง chiral เท่านั้นที่ไม่ใช้งานทางสายตา

ไอโซเมอร์มีสองประเภท - โครงสร้างและสเตอริโอไอโซเมอร์

ไอโซเมอร์โครงสร้าง – ซึ่งเป็นสารที่มีความเหมือนกันนายแต่ด้วยลำดับพันธะของอะตอมในโมเลกุลที่ต่างกัน.

ถ้าสเตอริโอไอโซเมอร์ 2 ตัวมีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันในฐานะวัตถุและการสะท้อนแบบพิเศษของวัตถุ จะเรียกว่า อีแนนทิโอเมอร์

Enantiomers แสดงสารเคมีเหมือนกันเสมอและ คุณสมบัติทางกายภาพยกเว้นหนึ่ง - ทิศทางการหมุนของระนาบของลำแสงโพลาไรซ์ อิแนนชิโอเมอร์การหมุนระนาบโพลาไรเซชันตามเข็มนาฬิกาเรียกว่า dextrorotatory (« + ") และทวนเข็มนาฬิกา - л evorotating (« – ") กรดอะมิโนธรรมชาติมีทั้ง "+" และ "-"

ส่วนผสมของจำนวนโมเลกุลที่เท่ากันของอิแนนชิโอเมอร์ด้านขวาและด้านซ้ายเรียกว่า racemicส่วนผสม

เพื่อนร่วมแข่งขันจะไม่เคลื่อนไหวทางสายตา ตามการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของอะตอมและอนุมูลรอบศูนย์กลางไครัล กรดอะมิโนของซีรีย์ D และ L นั้นมีความโดดเด่น เพื่อตรวจสอบว่า AA เป็นของซีรีส์ D หรือ L หรือไม่ การกำหนดค่าของศูนย์กลาง chiral ของมันถูกเปรียบเทียบกับอีแนนทิโอเมอร์ของ glyceraldehyde (GA)

โดยการเปรียบเทียบในกรดอะมิโน หากกลุ่ม NH 2 อยู่ทางด้านขวาของแกน COOH-R แสดงว่านี่คือ D – AK และหากอยู่ทางซ้าย - L – AK

กรดอะมิโนทั้งหมดของโปรตีนธรรมชาติคือ α – AA

การจำแนกกรดอะมิโนอย่างมีเหตุผลสมัยใหม่

ตามนั้นกรดอะมิโนทั้งหมดแบ่งออกเป็น 4 กลุ่ม

ผม- กรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำแบบไม่มีขั้ว - มี 8 ชนิด

II– กรดอมิโนที่ไม่มีประจุขั้วชอบน้ำ - มี 7 ชนิด

สาม- กรดอะมิโนที่เป็นกรดที่มีประจุลบ

IVกรดอะมิโนจำเป็นที่มีประจุบวก

ห่วงโซ่เปปไทด์โปรตีน – เหล่านี้คือพอลิเมอร์เชิงเส้น –AK เชื่อมโยงด้วยพันธะเปปไทด์.

โมโนเมอร์ของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโพลีเปปไทด์เรียกว่า กรดอะมิโนตกค้าง, สายโซ่ของกลุ่มที่เกิดซ้ำ –NH – CH – CO– เรียกว่า กระดูกสันหลังเปปไทด์เรซิดิวของกรดอะมิโนที่มีหมู่ NH 2 อิสระเรียกว่า นู๋ - เทอร์มินัล และมีหมู่ α-คาร์บอกซีอิสระ - C-terminal .

เปปไทด์เขียนและอ่านจากปลาย N

พันธะเปปไทด์ที่เกิดจากกลุ่มอะมิโนของโพรลีนแตกต่างจากพันธะเปปไทด์อื่นๆ: อะตอมไนโตรเจนของกลุ่มเปปไทด์ขาดไฮโดรเจน แต่มีพันธะกับอาร์แทน

พันธะเปปไทด์มีความแข็งแรงมากสำหรับการไฮโดรไลซิสที่ไม่ใช่เอนไซม์ ในหลอดแก้วต้องมีสภาวะที่รุนแรง: t และ  สูง, สภาพแวดล้อมที่เป็นกรด, เป็นเวลานาน ในร่างกายเมื่อไม่มีสภาวะดังกล่าว พันธะเปปไทด์สามารถแยกออกได้ด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติก ( ) เรียกว่า โปรตีเอสหรือ เปปไทด์ไฮโดรเลส.

ทฤษฎีโพลีเปปไทด์ของโครงสร้างของโปรตีนเสนอในปี 1902 โดยอี. ฟิชเชอร์ ในระหว่างการพัฒนาต่อไปของชีวเคมี ทฤษฎีนี้ได้รับการพิสูจน์จากการทดลอง

มหาวิทยาลัยรัฐเบลารุสแห่งสารสนเทศและวิทยุอิเล็กทรอนิกส์

ภาควิชา ETT

« พื้นฐานของชีวเคมีของโปรตีนและกรดอะมิโนในร่างกายมนุษย์ "

MINSK ปี 2008 ปี

โปรตีนเป็นสารอินทรีย์ที่มีไนโตรเจนโมเลกุลสูง ซึ่งโมเลกุลเหล่านี้สร้างขึ้นจากสารตกค้างของกรดอะมิโน ชื่อโปรตีน (จากโปรตีโอของกรีก - สิ่งแรกที่สำคัญที่สุด) สะท้อนให้เห็นถึงความสำคัญยิ่งของสารประเภทนี้ โปรตีนมีบทบาทพิเศษในการสืบพันธุ์ขององค์ประกอบโครงสร้างพื้นฐานของเซลล์ เช่นเดียวกับในการก่อตัวของสารสำคัญเช่นเอนไซม์และฮอร์โมน

ข้อมูลทางพันธุกรรมมีความเข้มข้นในโมเลกุลดีเอ็นเอของเซลล์ของสิ่งมีชีวิตใด ๆ ดังนั้นด้วยความช่วยเหลือของโปรตีนข้อมูลทางพันธุกรรมจึงถูกรับรู้ หากไม่มีโปรตีนและเอ็นไซม์ DNA ก็ไม่สามารถทำซ้ำและสร้างตัวเองได้ ดังนั้นโปรตีนจึงเป็นพื้นฐานสำหรับโครงสร้างและหน้าที่ของสิ่งมีชีวิต

โปรตีนธรรมชาติทั้งหมดประกอบด้วยบล็อกโครงสร้างที่ค่อนข้างง่ายจำนวนมาก - กรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกันในสายโพลีเปปไทด์ โปรตีนเป็นโมเลกุลโพลีเมอร์ที่มี AA 20 ชนิดที่แตกต่างกัน เนื่องจาก AA เหล่านี้สามารถรวมกันในลำดับที่แตกต่างกันมาก พวกมันจึงสามารถสร้างโปรตีนและไอโซเมอร์ที่แตกต่างกันจำนวนมาก

โปรตีนทำหน้าที่ได้หลากหลาย:

มีคุณค่าทางโภชนาการสำรองโปรตีนเหล่านี้รวมถึงโปรตีนสำรองซึ่งเป็นแหล่งโภชนาการสำหรับการพัฒนาของทารกในครรภ์ (ไข่ขาว, นม) โปรตีนอื่นๆ จำนวนหนึ่งถูกใช้เป็นแหล่งของ AA ซึ่งในทางกลับกันก็เป็นสารตั้งต้นของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ควบคุมกระบวนการเผาผลาญอาหาร

ตัวเร่งปฏิกิริยา- เนื่องจากเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

โครงสร้าง- โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของอวัยวะ เนื้อเยื่อ เยื่อหุ้มเซลล์ (biomembranes) คอลลาเจน เคราตินในผมและเล็บ อีลาสตินในผิวหนัง

พลังงาน- ในระหว่างการสลายโปรตีนเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย พลังงานจะถูกสร้างขึ้น เมื่อโปรตีน 1 กรัมสลายตัว 4.1 กิโลแคลอรีจะเกิดขึ้น

ขนส่ง- โปรตีนให้ออกซิเจนไปยังเนื้อเยื่อและกำจัดคาร์บอนไดออกไซด์ (เฮโมโกลบิน) ขนส่งวิตามินที่ละลายในไขมัน - ไลโปโปรตีน, ไขมัน - อัลบูมินในเลือด

การทำงานของโปรตีน ฟังก์ชั่นการถ่ายทอดทางพันธุกรรม... นิวคลีโอโปรตีนเป็นโปรตีนซึ่งมีส่วนประกอบเป็น RNA และ DNA

ฟังก์ชั่นป้องกัน- (แอนติบอดี, g-globulin) หน้าที่หลักของการป้องกันในร่างกายดำเนินการโดยระบบภูมิคุ้มกันซึ่งทำให้การสังเคราะห์โปรตีนป้องกันเฉพาะ - แอนติบอดีตอบสนองต่อการบริโภคแบคทีเรียไวรัสสารพิษในร่างกาย ผิวหนังเป็นเคราติน

ฟังก์ชั่นการหดตัว- โปรตีนหลายชนิดมีส่วนร่วมในการหดตัวและผ่อนคลายของกล้ามเนื้อ Actin และ myosin มีบทบาทหลัก - โปรตีนเฉพาะของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

ฮอร์โมน- การกำกับดูแล เมแทบอลิซึมของร่างกายควบคุมโดยฮอร์โมน ซึ่งโปรตีนหรือโพลีเปปไทด์เป็นตัวแทนจำนวนหนึ่ง (ฮอร์โมนของต่อมใต้สมอง ตับอ่อน)

ดังนั้นโปรตีนจึงมีบทบาทพิเศษและหลากหลายในร่างกายมนุษย์

หน่วยโครงสร้างหลักของโปรตีนคือกรดอะมิโนโมโนเมอร์ กรดอะมิโนเป็นกรดอินทรีย์ที่ไฮโดรเจนที่อะตอมของคาร์บอนถูกแทนที่ด้วยหมู่อะมิโน NH 2 กรดอะมิโนแต่ละตัวเชื่อมโยงกันโดยพันธะเปปไทด์ (R-CO-NH-R 1) ที่เกิดขึ้นจากอันตรกิริยาของคาร์บอกซิล COOH และหมู่เอมีน NH 2 ของ AA พันธะเปปไทด์เป็นพันธะโควาเลนต์เพียงพันธะเดียวที่เรซิดิว AA เชื่อมต่อซึ่งกันและกัน ก่อตัวเป็นกระดูกสันหลังของโมเลกุลโปรตีน มีพันธะโควาเลนต์ที่สำคัญเพียงประเภทเดียวระหว่าง AA ในโปรตีน - สะพานไดซัลไฟด์หรือการเชื่อมโยงข้ามระหว่างสองสายเปปไทด์ที่แยกจากกัน -S-S-

การจำแนกกรดอะมิโน :

1. Acyclic AK- monoaminomonocarboxylic ประกอบด้วย 1 -amino และ 1-carboxyl หมู่:

แอล-ไกลซีน, แอล-อะลานีน, แอล-ซีรีน, แอล-ทรีโอนีน, แอล-ซิสเทอีน, แอล-เมไทโอนีน, แอล-วาลีน, แอล-ลิวซีน

Monoaminodicarboxylic - ประกอบด้วย 1-amine และ 2 กลุ่มคาร์บอกซิล:

กรดแอล-กลูตามิก, กรดแอล-แอสปาร์ติก

Diaminomonocarboxylic - ประกอบด้วย 2 เอมีนและ 1 กลุ่มคาร์บอกซิล:

แอล-ไลซีนและแอล-อาร์จินีน

2. กรดอะมิโนวัฏจักร

ประกอบด้วยนิวเคลียสอะโรมาติกหรือเฮเทอโรไซคลิก:

ฟีนิลอะลานีน, แอล-ไทโรซีน, แอล-ทริปโตเฟน, แอล-ฮิสติดีน

สารประกอบที่ประกอบด้วย 2 AA - ไดเปปไทด์, ประกอบด้วย 3 AA - ไตรเปปไทด์

การจำแนกโปรตีน: โปรตีน - ง่ายประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น (อัลบูมิน โกลบูลิน โปรทามีน ฮิสโตน) เมื่อไฮโดรไลซิสสลายตัวเป็น AA เท่านั้น

ตัวอย่างของโปรตีน ได้แก่ อัลบูมิน โกลบูลิน คอลลาเจน โปรทามีน ฮิสโตน

โปรทามีนและฮิสโตนมีองค์ประกอบเฉพาะของ AA และแสดงด้วยโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลเล็กน้อย ประกอบด้วยอาร์จินีน 60-80% ซึ่งละลายได้ดีในน้ำ น่าจะเป็นเปปไทด์เนื่องจากมีน้ำหนักโมเลกุลไม่เกิน 5,000 ดาลตัน เป็นส่วนประกอบโปรตีนในโครงสร้างของนิวคลีโอโปรตีน

Prolamins และ glutines - โปรตีน ต้นกำเนิดผัก... ประกอบด้วยกรดกลูตามิก 20-25% และโพรลีน 10-15%

อัลบูมินและโกลบูลิน - โปรตีนที่ร่ำรวยที่สุดคือซีรัมในเลือด, นม, ไข่ขาว... กล้ามเนื้อ ทั้งสองคลาสนี้เป็นโปรตีนทรงกลม อัตราส่วนของอัลบูมินต่อโกลบูลินที่เรียกว่าค่าสัมประสิทธิ์โปรตีนนั้นปกติจะรักษาไว้ที่ระดับคงที่ในเลือด อัตราส่วนนี้เปลี่ยนแปลงในหลายโรค ดังนั้น การกำหนดอัตราส่วนนี้จึงมีความสำคัญในทางปฏิบัติอย่างยิ่ง อัลบูมิน - 69 ดาลตัน และโกลบูลิน - 150,000 ดาลตัน

โปรตีน- โปรตีนเชิงซ้อน ประกอบด้วยส่วนโปรตีนและกลุ่มเทียม (ส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน)

ฟอสโฟโปรตีน - มีกรดฟอสฟอริก ไลโปโปรตีนเป็นลิพิด ไกลโคโปรตีนเป็นคาร์โบไฮเดรต Metalloproteins - โลหะ นิวคลีโอโปรตีนมีกรดนิวคลีอิกเป็นกลุ่มเทียม โครโมโปรตีนเป็นเม็ดสี

Hemoproteins มี Fe เป็นกลุ่มเทียม Porphyrins มีมก. Flavoproteins (มีอนุพันธ์ของ isoalloxosin)

โปรตีนทั้งหมดเกี่ยวข้องกับกระบวนการพื้นฐานในชีวิต: การสังเคราะห์ด้วยแสง การหายใจของเซลล์และสิ่งมีชีวิตทั้งหมด การขนส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ ปฏิกิริยารีดอกซ์ การรับรู้แสงและสี ตัวอย่างเช่น โครโมโปรตีนมีบทบาทสำคัญในกระบวนการของชีวิต: เพียงพอที่จะยับยั้งการทำงานของระบบทางเดินหายใจของ Hb โดยการแนะนำคาร์บอนมอนอกไซด์หรือเพื่อระงับการใช้ออกซิเจนในเนื้อเยื่อด้วยกรดไฮโดรไซยานิกหรือเกลือไซยาไนด์และความตายก็เกิดขึ้นทันที

โปรตีนเฮโมโปรตีน- เฮโมโกลบิน, ไมโอโกลบิน, โปรตีนและเอนไซม์ที่มีคลอโรฟิลล์ (ทั้งระบบไซโตโครม, คาตาเลสและเปอร์ออกซิเดส) ทั้งหมดมีโครงสร้างคล้ายเหล็กหรือแมกนีเซียมพอร์ไฟรินเป็นส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน แต่มีโปรตีนที่มีองค์ประกอบและโครงสร้างต่างกัน ดังนั้นจึงให้การทำงานทางชีวภาพที่หลากหลาย เฮโมโกลบินประกอบด้วยโกลบินเป็นส่วนประกอบโปรตีน และฮีมเป็นส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน

โปรตีนฟลาโว่โปรตีนประกอบด้วยกลุ่มเทียมที่จับกับโปรตีนอย่างแน่นหนา ซึ่งแสดงโดยอนุพันธ์ของ isoalloxazine FMN และ FAD พวกเขาเป็นส่วนหนึ่งของ oxidoreductases - เอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ในเซลล์ บางชนิดมีไอออนของโลหะ (xanthine oxidase, succinate dehydrogenase, aldehyde oxidase)

นิวคลีโอโปรตีน- ประกอบด้วยโปรตีนและกรดนิวคลีอิกซึ่งถือเป็นกลุ่มเทียม

DNP-ดีออกซีไรโบนิวคลีโอโปรตีน

RNP-ไรโบนิวคลีโอโปรตีน

พวกเขาต่างกันในธรรมชาติของน้ำตาล (เพนโตส) มันคือไรโบสหรือดีออกซีไรโบส DNP ส่วนใหญ่พบในนิวเคลียสของเซลล์ ในขณะที่พบ RNPs ในไซโตพลาสซึม DNP มีอยู่ในไมโทคอนเดรีย และ RNP มีอยู่ในนิวเคลียสและนิวคลีโอลี ธรรมชาติของโปรตีนที่สังเคราะห์ขึ้นในเซลล์นั้นขึ้นอยู่กับธรรมชาติของ DNP เป็นหลัก ซึ่งก็คือ DNA ที่แม่นยำกว่า และคุณสมบัติของสิ่งมีชีวิตถูกกำหนดโดยคุณสมบัติของโปรตีนสังเคราะห์ DNA เก็บข้อมูลทางกรรมพันธุ์

ไลโปโปรตีน- กลุ่มเทียมจะแสดงด้วยไขมัน เป็นส่วนหนึ่งของไลโปโปรตีน ไขมันเป็นกลาง ฟรี กรดไขมัน, ฟอสโฟลิปิด , คอเลสเตอรอล แพร่หลายในธรรมชาติ (พืช เนื้อเยื่อสัตว์ จุลินทรีย์) เป็นส่วนหนึ่งของ เยื่อหุ้มเซลล์, ไบโอแมมเบรนภายในเซลล์ของนิวเคลียส, ไมโทคอนเดรีย, ไมโครโซม, มีสถานะอิสระในพลาสมาในเลือด ไลโปโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องกับการจัดระเบียบโครงสร้างที่ซับซ้อนของปลอกไมอีลินของเส้นประสาท คลอโรพลาสต์ แท่งและโคนของเรตินา

ฟอสโฟโปรตีน- เคซีโนเจนนม - ซึ่งมีปริมาณกรดฟอสฟอริกเท่ากับ 1% Vitellin, phospfovitin - มีอยู่ในไข่แดง ไข่ไก่... โอวัลบูมินอยู่ในโปรตีนของไข่ไก่ อิกทูลินอยู่ในไข่ปลา ฟอสโฟลิปิดจำนวนมากพบได้ในระบบประสาทส่วนกลาง ประกอบด้วยฟอสเฟตที่มีพันธะอินทรีย์และเป็นแหล่งพลังงานและวัสดุพลาสติกในกระบวนการสร้างตัวอ่อน พวกเขายังมีส่วนร่วมในกระบวนการเผาผลาญ

ไกลโคโปรตีน- มีคาร์โบไฮเดรตหรืออนุพันธ์ของคาร์โบไฮเดรตที่จับอย่างแน่นหนากับโมเลกุลโปรตีน: กลูโคส แมนโนส กาแลคโตส ไซโลส ฯลฯ กลุ่มเทียม ได้แก่ mucopolysaccharides กรดไฮยาลูโรนิกและคอนดรอยตินซัลฟิวริกเป็นส่วนหนึ่งของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน โปรตีนในพลาสมา ยกเว้นอัลบูมิน สิ่งมีชีวิต เป็นส่วนหนึ่งของผนังเซลล์เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาภูมิคุ้มกัน การแลกเปลี่ยนไอออน

เมทัลโลโปรตีน- ไบโอโพลีเมอร์ที่นอกเหนือไปจากโปรตีนแล้ว ไอออนของโลหะตั้งแต่หนึ่งชนิดขึ้นไป ตัวแทนทั่วไป - ที่ประกอบด้วยธาตุเหล็ก - เฟอร์ริติน, ทรานเฟอร์รินและเฮโมไซด์ริน เฟอริตินประกอบด้วยเฟ 17-23% เข้มข้นในตับ ม้าม ไขกระดูก ทำหน้าที่เป็นคลังเหล็กในร่างกาย ธาตุเหล็กในเฟอร์ริตินถูกพบในรูปแบบออกซิไดซ์ Transferrin เป็นโปรตีนธาตุเหล็กที่ละลายน้ำได้ซึ่งส่วนใหญ่อยู่ในซีรัมในเลือดซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของβ-globulins ปริมาณ Fe - 0.13% ทำหน้าที่เป็นตัวพาทางสรีรวิทยาของธาตุเหล็ก Hemosiderin เป็นส่วนประกอบที่มีธาตุเหล็กที่ละลายน้ำได้ประกอบด้วย 25% นิวคลีโอไทด์และคาร์โบไฮเดรต มีอยู่ในเซลล์ reticuloendothelial ของตับและม้าม บทบาททางชีวภาพไม่เป็นที่เข้าใจกันดี

มหาวิทยาลัยรัฐเบลารุสแห่งสารสนเทศและวิทยุอิเล็กทรอนิกส์

ภาควิชา ETT

"พื้นฐานของชีวเคมีของโปรตีนและกรดอะมิโนในร่างกายมนุษย์"

MINSK ปี 2008 ปี

โปรตีนทำหน้าที่ได้หลากหลาย:

มีคุณค่าทางโภชนาการสำรอง โปรตีนเหล่านี้รวมถึงโปรตีนสำรองที่เรียกว่าซึ่งเป็นแหล่งโภชนาการสำหรับการพัฒนาของทารกในครรภ์ (ไข่ขาว, นม) โปรตีนอื่นๆ จำนวนหนึ่งถูกใช้เป็นแหล่งของ AA ซึ่งในทางกลับกันก็เป็นสารตั้งต้นของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ควบคุมกระบวนการเผาผลาญอาหาร

ตัวเร่งปฏิกิริยา - เนื่องจากเอนไซม์ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

โครงสร้าง - โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของอวัยวะ เนื้อเยื่อ เยื่อหุ้มเซลล์ (biomembranes) คอลลาเจน เคราตินในผมและเล็บ อีลาสตินในผิวหนัง

พลังงาน - ระหว่างการสลายตัวของโปรตีนเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย พลังงานจะถูกสร้างขึ้น เมื่อโปรตีน 1 กรัมสลายตัว 4.1 กิโลแคลอรีจะเกิดขึ้น

การขนส่ง - โปรตีนให้ออกซิเจนไปยังเนื้อเยื่อและกำจัดคาร์บอนไดออกไซด์ (เฮโมโกลบิน) การขนส่งวิตามินที่ละลายในไขมัน - ไลโปโปรตีน, ไขมัน - อัลบูมินในเลือด

โปรตีนทำหน้าที่ถ่ายทอดพันธุกรรม นิวคลีโอโปรตีนเป็นโปรตีนซึ่งมีส่วนประกอบเป็น RNA และ DNA

ฟังก์ชั่นการป้องกัน - (แอนติบอดี, g-globulin) ฟังก์ชั่นการป้องกันหลักในร่างกายดำเนินการโดยระบบภูมิคุ้มกันซึ่งทำให้การสังเคราะห์โปรตีนป้องกันจำเพาะ - แอนติบอดีตอบสนองต่อแบคทีเรียไวรัสและสารพิษที่เข้าสู่ร่างกาย ผิวหนังเป็นเคราติน

ฟังก์ชั่นการหดตัว - โปรตีนหลายชนิดมีส่วนร่วมในการหดตัวและผ่อนคลายของกล้ามเนื้อ Actin และ myosin มีบทบาทหลัก - โปรตีนเฉพาะของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

ฮอร์โมน--การกำกับดูแล. เมแทบอลิซึมของร่างกายควบคุมโดยฮอร์โมน ซึ่งโปรตีนหรือโพลีเปปไทด์เป็นตัวแทนจำนวนหนึ่ง (ฮอร์โมนของต่อมใต้สมอง ตับอ่อน)

ดังนั้นโปรตีนจึงมีบทบาทพิเศษและหลากหลายในร่างกายมนุษย์

หน่วยโครงสร้างหลักของโปรตีนคือกรดอะมิโนโมโนเมอร์ กรดอะมิโนเป็นกรดอินทรีย์ที่ไฮโดรเจนที่อะตอมของคาร์บอนถูกแทนที่ด้วยหมู่อะมิโน NH 2 กรดอะมิโนแต่ละตัวเชื่อมโยงกันโดยพันธะเปปไทด์ (R-CO-NH-R 1) ที่เกิดขึ้นจากอันตรกิริยาของคาร์บอกซิล COOH และหมู่เอมีน NH 2 ของ AA พันธะเปปไทด์เป็นพันธะโควาเลนต์เพียงพันธะเดียวที่เรซิดิว AA เชื่อมต่อซึ่งกันและกัน ก่อตัวเป็นกระดูกสันหลังของโมเลกุลโปรตีน มีพันธะโควาเลนต์ที่สำคัญเพียงประเภทเดียวระหว่าง AA ในโปรตีน - สะพานไดซัลไฟด์หรือการเชื่อมโยงข้ามระหว่างสายเปปไทด์สองสายที่แยกจากกัน -S-S-

การจำแนกกรดอะมิโน:

1. Acyclic AA - monoaminomonocarboxylic ประกอบด้วย 1 -amine และ 1-carboxyl group:

Monoaminodicarboxylic - ประกอบด้วย 1-amine และ 2 กลุ่มคาร์บอกซิล:

กรดแอล-กลูตามิก, กรดแอล-แอสปาร์ติก

Diaminomonocarboxylic - ประกอบด้วย 2 เอมีนและ 1 กลุ่มคาร์บอกซิล:

แอล-ไลซีนและแอล-อาร์จินีน

2. กรดอะมิโนวัฏจักร

ประกอบด้วยนิวเคลียสอะโรมาติกหรือเฮเทอโรไซคลิก:

ฟีนิลอะลานีน, แอล-ไทโรซีน, แอล-ทริปโตเฟน, แอล-ฮิสติดีน

สารประกอบที่ประกอบด้วย 2 AA - ไดเปปไทด์, ประกอบด้วย 3 AA - ไตรเปปไทด์

การจำแนกโปรตีน: โปรตีน - ง่ายประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น (อัลบูมิน, โกลบูลิน, โปรทามีน, ฮิสโตน) เมื่อไฮโดรไลซิสสลายตัวเป็น AA เท่านั้น

ตัวอย่างของโปรตีน ได้แก่ อัลบูมิน โกลบูลิน คอลลาเจน โปรทามีน ฮิสโตน

Prolamins และ glutines เป็นโปรตีนจากพืช ประกอบด้วยกรดกลูตามิก 20-25% และโพรลีน 10-15%

อัลบูมินและโกลบูลิน - โปรตีนที่ร่ำรวยที่สุดคือซีรั่มในเลือด, นม, ไข่ขาว กล้ามเนื้อ ทั้งสองคลาสนี้เป็นโปรตีนทรงกลม อัตราส่วนของอัลบูมินต่อโกลบูลินที่เรียกว่าค่าสัมประสิทธิ์โปรตีนนั้นปกติจะรักษาไว้ที่ระดับคงที่ในเลือด อัตราส่วนนี้เปลี่ยนแปลงในหลายโรค ดังนั้น การกำหนดอัตราส่วนนี้จึงมีความสำคัญในทางปฏิบัติอย่างยิ่ง อัลบูมิน - 69 ดาลตัน และโกลบูลิน - 150,000 ดาลตัน

โปรตีน - โปรตีนที่ซับซ้อนประกอบด้วยส่วนโปรตีนและกลุ่มเทียม (ส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน)

Hemoproteins มี Fe เป็นกลุ่มเทียม Porphyrins มีมก. Flavoproteins (มีอนุพันธ์ของ isoalloxosin)

เฮโมโปรตีน - เฮโมโกลบิน, ไมโอโกลบิน, โปรตีนและเอนไซม์ที่มีคลอโรฟิลล์ (ทั้งระบบไซโตโครม, คาตาเลสและเปอร์ออกซิเดส) ธาตุเหล็กหรือแมกนีเซียมพอร์ไฟรินที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกันเป็นส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน แต่มีโปรตีนที่มีองค์ประกอบและโครงสร้างต่างกัน ดังนั้นจึงให้หน้าที่ทางชีววิทยาที่หลากหลาย เฮโมโกลบินประกอบด้วยโกลบินเป็นส่วนประกอบโปรตีน และฮีมเป็นส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน

ฟลาโวโปรตีนประกอบด้วยกลุ่มเทียมที่จับกับโปรตีนอย่างแน่นหนา ซึ่งแสดงโดยอนุพันธ์ของไอโซอัลล็อกซาซีน FMN และ FAD พวกเขาเป็นส่วนหนึ่งของ oxidoreductases - เอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ในเซลล์ บางชนิดมีไอออนของโลหะ (xanthine oxidase, succinate dehydrogenase, aldehyde oxidase)

นิวคลีโอโปรตีน - ประกอบด้วยโปรตีนและกรดนิวคลีอิกซึ่งหลังถือเป็นกลุ่มเทียม

DNP-ดีออกซีไรโบนิวคลีโอโปรตีน

RNP-ไรโบนิวคลีโอโปรตีน

ไลโปโปรตีน - กลุ่มเทียมมีไขมันแทน ในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของไลโปโปรตีนจะค้นพบไขมันที่เป็นกลางกรดไขมันอิสระฟอสโฟลิปิดและคอเลสเตอรอล แพร่หลายในธรรมชาติ (พืช เนื้อเยื่อสัตว์ จุลินทรีย์) พวกมันเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์, ไบโอแมมเบรนภายในเซลล์ของนิวเคลียส, ไมโตคอนเดรีย, ไมโครโซม, มีสถานะอิสระในพลาสมาในเลือด ไลโปโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องกับการจัดระเบียบโครงสร้างที่ซับซ้อนของปลอกไมอีลินของเส้นประสาท คลอโรพลาสต์ แท่งและโคนของเรตินา

ฟอสโฟโปรตีน - เคซีโนเจนในนม - ซึ่งมีปริมาณกรดฟอสฟอริกเท่ากับ 1% Vitellin, phospfovitin - มีอยู่ในไข่แดงของไข่ไก่ โอวัลบูมินอยู่ในโปรตีนของไข่ไก่ อิกทูลินอยู่ในไข่ปลา ฟอสโฟลิปิดจำนวนมากพบได้ในระบบประสาทส่วนกลาง ประกอบด้วยฟอสเฟตที่มีพันธะอินทรีย์และเป็นแหล่งพลังงานและวัสดุพลาสติกในกระบวนการสร้างตัวอ่อน พวกเขายังมีส่วนร่วมในกระบวนการเผาผลาญ

ไกลโคโปรตีน - มีคาร์โบไฮเดรตหรืออนุพันธ์ของคาร์โบไฮเดรตที่เกี่ยวข้องอย่างแน่นหนากับโมเลกุลโปรตีน: กลูโคส แมนโนส กาแลคโตส ไซโลส ฯลฯ กลุ่มเทียม ได้แก่ mucopolysaccharides กรดไฮยาลูโรนิกและคอนดรอยตินซัลฟิวริกเป็นส่วนหนึ่งของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน โปรตีนในพลาสมา ยกเว้นอัลบูมิน ในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ พวกมันมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาภูมิคุ้มกัน การแลกเปลี่ยนไอออน

Metalloproteids เป็น biopolymers ที่นอกเหนือจากโปรตีนแล้ว ไอออนของโลหะตั้งแต่หนึ่งชนิดขึ้นไป ตัวแทนทั่วไป - ที่ประกอบด้วยธาตุเหล็ก - เฟอร์ริติน, ทรานเฟอร์รินและเฮโมไซด์ริน เฟอริตินประกอบด้วยเฟ 17-23% เข้มข้นในตับ ม้าม ไขกระดูก ทำหน้าที่เป็นคลังเหล็กในร่างกาย ธาตุเหล็กในเฟอร์ริตินถูกพบในรูปแบบออกซิไดซ์ Transferrin เป็นโปรตีนธาตุเหล็กที่ละลายน้ำได้ซึ่งส่วนใหญ่อยู่ในซีรัมในเลือดซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของβ-globulins ปริมาณ Fe - 0.13% ทำหน้าที่เป็นตัวพาทางสรีรวิทยาของธาตุเหล็ก Hemosiderin เป็นส่วนประกอบที่มีธาตุเหล็กที่ละลายน้ำได้ประกอบด้วย 25% นิวคลีโอไทด์และคาร์โบไฮเดรต มีอยู่ในเซลล์ reticuloendothelial ของตับและม้าม บทบาททางชีวภาพไม่เป็นที่เข้าใจกันดี

กลุ่มที่สองคือเอนไซม์ ซึ่งโลหะทำหน้าที่เป็นสะพานเชื่อมระหว่างส่วนประกอบโปรตีนกับสารตั้งต้นและทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาโดยตรง

เปปไทด์จากธรรมชาติ เปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติในร่างกายและมีหน้าที่เฉพาะ แชร์:

1. เปปไทด์ที่มีฤทธิ์ของฮอร์โมน (vasopressin, oxytocin, adrenocorticotropic hormone)

2. เปปไทด์ที่เกี่ยวข้องกับการย่อยอาหาร (gastrin, secretin)

3. มีเลือด 2 เม็ดเป็นแหล่งกำเนิด (angiotensin, bradykinin, calidin)

4. นิวโรเปปไทด์

โครงสร้างโปรตีน:

โปรตีนแต่ละชนิดมีกรดอะมิโนจำนวนหนึ่งที่รู้จักซึ่งเชื่อมโยงกันในลำดับคงที่อย่างเคร่งครัดโดยใช้พันธะเปปไทด์ ลำดับ AK เฉพาะโปรตีนที่มีลักษณะเฉพาะนี้ถูกกำหนดให้เป็นโครงสร้างหลักของโปรตีน

มีการพิสูจน์แล้วว่าสายโซ่โพลีเปปไทด์อยู่ในสถานะบิดเป็นเกลียวในโมเลกุลโปรตีนในรูปของเกลียวอัลฟา เฮลิไลเซชันถูกจัดเตรียมโดยพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างสารตกค้างของหมู่คาร์บอกซิลและเอมีนที่อยู่บนทางเลี้ยวตรงข้ามของเกลียว นี่คือโครงสร้างรองของโปรตีน

การบรรจุเชิงพื้นที่ของเกลียวอัลฟาถูกกำหนดให้เป็นโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน พันธะประเภทหลักที่ยึดเฮลิซในตำแหน่งที่แน่นอนคือพันธะไดซัลไฟด์ซึ่งเกิดขึ้นระหว่างสองโมเลกุลซิสเทอีนที่ส่วนต่าง ๆ ของเกลียว โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนยังเสถียรด้วยพันธะโควาเลนต์ต่างๆ แรงของแวนเดอร์วาลส์ ขึ้นอยู่กับการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของสายโพลีเปปไทด์ (โครงสร้างตติยภูมิ) โมเลกุลของโปรตีนสามารถมีรูปร่างต่างกันได้ หากโพลีเปปไทด์พับเป็นรูปลูกบอล โปรตีนดังกล่าวจะเรียกว่าทรงกลม ถ้าอยู่ในรูปของด้าย-ไฟบริลล่า

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนคือสายโพลีเปปไทด์หลายสายที่เชื่อมโยงถึงกันในลักษณะที่แน่นอน (เช่น เฮโมโกลบิน) คำว่าหน่วยย่อยมักจะใช้เพื่อกำหนดส่วนที่ใช้งานได้จริงของโมเลกุลโปรตีน เอนไซม์จำนวนมากประกอบด้วยสองหรือสี่หน่วยย่อย เนื่องจากการรวมกันของหน่วยย่อยต่างๆ เอนไซม์จึงมีอยู่ในหลายรูปแบบ - ไอโซเอนไซม์

โปรตีนทั้งหมดชอบน้ำ กล่าวคือ มีความสัมพันธ์ที่ดีกับน้ำ ความคงตัวของโมเลกุลโปรตีนในสารละลายเกิดจากการมีประจุและเปลือกน้ำ (ไฮเดรชั่น) เมื่อเอาปัจจัยทั้งสองนี้ออกไป โปรตีนจะตกตะกอน กระบวนการนี้สามารถย้อนกลับและย้อนกลับไม่ได้ การตกตะกอนของโปรตีนแบบย้อนกลับ (เกลือออก) - โปรตีนตกตะกอนภายใต้อิทธิพลของสารบางชนิด หลังจากลบออกแล้วสามารถกลับคืนสู่สภาพดั้งเดิม (ธรรมชาติ) ได้อีกครั้ง การตกตะกอนที่ไม่สามารถย้อนกลับได้นั้นมีลักษณะเฉพาะโดยการเปลี่ยนแปลงภายในโมเลกุลที่สำคัญในโครงสร้างของโปรตีนซึ่งนำไปสู่การสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมของมัน โปรตีนดังกล่าวถูกทำให้เสียสภาพกระบวนการคือการทำให้เสียสภาพ

ดังนั้น การทำให้เสียสภาพธรรมชาติควรเข้าใจว่าเป็นการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างเฉพาะของโมเลกุลโปรตีนพื้นเมือง ซึ่งนำไปสู่การสูญเสียคุณสมบัติเฉพาะของมัน (ความสามารถในการละลาย การเคลื่อนที่ของอิเล็กโตรโฟเรติก กิจกรรมทางชีวภาพ)

โมเลกุลโปรตีนส่วนใหญ่รักษากิจกรรมทางชีวภาพไว้ภายในช่วงอุณหภูมิ pH ที่แคบมากเท่านั้น ภายใต้สภาวะปกติของอุณหภูมิและ pH สายโพลีเปปไทด์ของโปรตีนมีเพียงรูปแบบเดียวซึ่งเรียกว่าเนทีฟ มีความเสถียรสูง ซึ่งทำให้สามารถแยกและรักษาโปรตีนได้ โปรตีนส่วนใหญ่สามารถตกตะกอนได้อย่างสมบูรณ์จากสารละลายที่เป็นน้ำโดยการเพิ่มกรดไตรคลอโรอะซิติกและกรดเปอร์คลอริกซึ่งก่อให้เกิดเกลือที่ไม่ละลายในกรดพร้อมกับโปรตีน โปรตีนยังสามารถตกตะกอนได้โดยใช้แคตไอออน (Zn 2+ หรือ Pb 2+)

ในระหว่างการแปลงสภาพ กิจกรรมทางชีวภาพที่มีอยู่ในโปรตีนจะหายไป เนื่องจากเป็นที่ทราบกันดีว่าเมื่อการเปลี่ยนสภาพไม่ทำลายพันธะโควาเลนต์ของแกนหลักของเปปไทด์ของโปรตีน จึงสรุปได้ว่าสาเหตุของการเปลี่ยนสภาพคือการคลายตัวของสายพอลิเปปไทด์ซึ่งมีการพับเก็บตามลักษณะเฉพาะในโมเลกุลโปรตีนดั้งเดิม ในสภาวะที่เสียสภาพ โซ่โพลีเปปไทด์จะก่อตัวเป็นลูปและพันกันแบบสุ่มและแบบสุ่ม การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนที่ทำให้เสียสภาพเป็นกระบวนการที่ไม่ต้องการพลังงานเคมีจากภายนอก กระบวนการนี้เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติที่ค่า pH และ t ที่รับรองความเสถียรของรูปแบบดั้งเดิม

กรดอะมิโนมีความแตกต่างกัน ลักษณะทางเคมีรากศัพท์ (R) กลุ่มอะมิโนและเอ-คาร์บอกซิลเกือบทั้งหมดมีส่วนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีน

การจำแนกประเภทที่มีเหตุผลของ AA ขึ้นอยู่กับขั้วของอนุมูล AA มี 4 คลาส:

1.ขั้วหรือไม่ชอบน้ำ

2.polar (ชอบน้ำ) ไม่มีประจุ

3.ประจุลบ

4.ประจุบวก

คุณสมบัติทั่วไปของกรดอะมิโน:

กรดอะมิโนสามารถละลายได้ง่ายในน้ำ พวกมันตกผลึกจากสารละลายในน้ำที่เป็นกลาง ละลายในน้ำสามารถหมุนระนาบของลำแสงโพลาไรซ์ได้ ประมาณครึ่งหนึ่งของ AK เป็นแบบ dextrorotatory (+) และครึ่งหนึ่งเป็นแบบ levorotatory (-)

สเตอริโอเคมีของ AA ได้รับการประเมินตามการกำหนดค่าสัมบูรณ์ของกลุ่มแทนที่ทั้งสี่กลุ่มที่ตั้งอยู่รอบอะตอมของคาร์บอนที่ไม่สมมาตร มี L และ D - สเตอริโอไอโซเมอร์

คุณสมบัติทางกายภาพและเคมีพื้นฐานของ AK:

สารละลายมีความหนืดสูง การแพร่กระจายต่ำ ความสามารถในการบวมในช่วงขนาดเล็ก กิจกรรมทางแสง, การเคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้า, แรงดันออสโมติกต่ำ, การดูดซับในบริเวณ UV ที่ 280 นาโนเมตร

จำนวนโปรตีนชนิดต่างๆ ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดอยู่ในลำดับ 10 10 -10 12 มีกรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้น จำนวนการรวมกันมีมาก

ตัวอย่างเช่น ไดเปปไทด์ AB และ BA สำหรับไตรเปปไทด์ - 6 ชุด สำหรับ 4 เปปไทด์ - 24

Stereoisomerism ของ AK กรดอะมิโนสามารถมีอยู่ในรูปแบบสเตอริโอไอโซเมอร์ที่แตกต่างกัน - พวกมันแตกต่างกันโดยการวางแนวเชิงพื้นที่ที่แตกต่างกันของกลุ่มที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน

สเตอริโอไอโซเมอร์ L และ D เป็นภาพสะท้อนในกระจกที่เข้ากันไม่ได้สองภาพ - enactomers โปรตีนประกอบด้วย L-AA เท่านั้น

Interconversion L ® D เป็นกระบวนการของการแรซิเมอไรเซชัน

สมดุลจะเปลี่ยนเป็น L - ในสิ่งมีชีวิตและ D หลังจากการตายของสิ่งมีชีวิต

สายโพลีเปปไทด์สามารถมีหน่วย AA ได้หลายร้อยหน่วย และโมเลกุลโปรตีนสามารถประกอบด้วยสายพอลิเปปไทด์หนึ่งสายหรือหลายสาย อย่างไรก็ตาม โมเลกุลโปรตีนไม่ใช่โพลีเมอร์ที่สร้างแบบสุ่มโดยมีความยาวต่างกัน โปรตีนแต่ละประเภทมีความพิเศษเฉพาะตัวเท่านั้น องค์ประกอบทางเคมี, น้ำหนักโมเลกุลจำนวนหนึ่งและลำดับเฉพาะของเรซิดิว AK

โมเลกุลโปรตีนชนิดใดก็ได้ในสภาพดั้งเดิมมีโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่มีลักษณะเฉพาะ โครงสร้าง ขึ้นอยู่กับมัน โปรตีนแบ่งออกเป็นไฟบริลและทรงกลม

นอกจาก AK ทั่วไป 20 ตัวแล้ว ยังมี AK หายากอีกหลายตัว ซึ่งได้มาจาก AK ปกติ AA เหล่านี้เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน แต่แตกต่างจาก AA ทั่วไปในแง่พันธุกรรมเพราะ ไม่มีแฝดสามสำหรับพวกเขา เกิดขึ้นโดยการปรับเปลี่ยน AA เดิมหลังจากที่สารตั้งต้น AA เหล่านี้ถูกรวมเข้ากับสายพอลิเปปไทด์ มี AA มากกว่า 150 ชนิด ซึ่งพบได้ในเซลล์และเนื้อเยื่อต่างๆ หรืออยู่ในสถานะผูกมัด แต่ไม่พบในโปรตีน บางคนมีบทบาทเป็นสารตั้งต้นของผลิตภัณฑ์เมตาบอลิซึม กรดอะมิโนที่พบในเชื้อราและพืชชั้นสูงนั้นมีความหลากหลายเป็นพิเศษและมีโครงสร้างที่ผิดปกติ ไม่ทราบบทบาทของพวกเขาในการเผาผลาญอาหารบางชนิดเป็นพิษต่อสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ

สัตว์มีกระดูกสันหลังที่สูงกว่าไม่สามารถสังเคราะห์ AA ทั้งหมดได้ สัตว์ที่สูงขึ้นสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นสามารถใช้สารประกอบแอมโมเนียม N ได้ แต่ไม่สามารถใช้ไนไตรต์ ไนเตรต หรือ N 2 ได้ สัตว์เคี้ยวเอื้องสามารถใช้ไนไตรท์และไนเตรตซึ่งแบคทีเรียในกระเพาะรูเมนจะลดเป็นแอมโมเนีย พืชชั้นสูงสามารถสร้าง AA ได้ทั้งหมด ซึ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีน โดยใช้ทั้งแอมโมเนียและไนเตรต พืชตระกูลถั่วจะตรึงไนโตรเจนในระดับโมเลกุลในบรรยากาศ แปลงเป็นแอมโมเนียและสังเคราะห์ AA เพิ่มเติม เชื้อราและแบคทีเรียยังใช้ไนไตรต์และไนเตรต

ปฏิกิริยาเคมีมีลักษณะเฉพาะของหมู่เอ-อะมิโนและเอ-คาร์บอกซิลของ AA

วรรณกรรม

1. เมทซ์เลอร์ ดี. ชีวเคมี. Vol. 1, 2, 3. “World 2000

2. Leinger D. พื้นฐานของชีวเคมี Vol. 1, 2, 3. "World" 2002

3. Frimel G. วิธีการทางภูมิคุ้มกัน ม. "แพทยศาสตร์ 2550

4. อุปกรณ์อิเล็กทรอนิกส์ทางการแพทย์สำหรับการดูแลสุขภาพ เอ็ม 2001

5. Reznikov A.G. วิธีการกำหนดฮอร์โมน เคียฟ “Naukova Dumka 2000

6. Bredikis Yu.Yu. บทความเกี่ยวกับ Clinical Electronics. ม. "แพทยศาสตร์ 2542

Henseleit ในปี 1932 ได้รับสมการของปฏิกิริยาสำหรับการสังเคราะห์ยูเรียซึ่งนำเสนอในรูปแบบของวัฏจักรซึ่งถูกเรียกในวรรณคดีว่าวัฏจักร ornithine ของ Krebs urea ควรสังเกตว่าในทางชีวเคมีเป็นระบบเมตาบอลิซึมแบบวัฏจักรระบบแรกซึ่งเป็นคำอธิบายที่กำหนดไว้ล่วงหน้าสำหรับการค้นพบกระบวนการเผาผลาญอื่นโดย G. Krebs เป็นเวลาเกือบ 5 ปี - วัฏจักรกรดไตรคาร์บอกซิลิก ไกลออกไป ...

อัลคาไลน์ cf. NH2 R R R COOH COO - COO - Cation Amphion Anion ดังนั้นปัจจัยที่กำหนดพฤติกรรมของโปรตีนในรูปของไอออนบวกหรือประจุลบคือปฏิกิริยาของตัวกลางซึ่งกำหนดโดยความเข้มข้นของไฮโดรเจนไอออนและแสดงโดยค่า pH แต่...

ซึ่งได้รับมาจากตับ ดังนั้น ร่างกายที่แข็งแรงจึงสมดุลกับสิ่งแวดล้อม ระบบขนส่งในร่างกายมนุษย์ กระบวนการเผาผลาญที่เกิดขึ้นในทุกเซลล์ของร่างกายต้องการการไหลเวียนของสารอาหารและออกซิเจนอย่างต่อเนื่องและการกำจัดผลิตภัณฑ์เมตาบอลิซึมอย่างต่อเนื่อง ในสัตว์บางชนิด ระบบขนส่งยังทำหน้าที่ขนส่ง ...

บทที่ III. โปรตีน

§ 6. กรดอะมิโนเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของโปรตีน

กรดอะมิโนธรรมชาติ

กรดอะมิโนในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่อยู่ในองค์ประกอบของโปรตีน โปรตีนส่วนใหญ่สร้างขึ้นโดยกรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ชนิด พวกมันคือกรดอะมิโนและแตกต่างกันในโครงสร้างของกลุ่มข้างเคียง (อนุมูลอิสระ) แทนด้วยตัวอักษร R:

ความหลากหลายของอนุมูลอิสระด้านกรดอะมิโนมีบทบาทสำคัญในการก่อตัวของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีน ในระหว่างการทำงานของศูนย์แอคทีฟของเอนไซม์

โครงสร้างของกรดอะมิโนมาตรฐานแสดงไว้ที่ส่วนท้ายของย่อหน้าในตารางที่ 3 กรดอะมิโนธรรมชาติมีชื่อที่ไม่สำคัญ ซึ่งไม่สะดวกต่อการบันทึกโครงสร้างของโปรตีน ดังนั้นจึงมีการแนะนำการกำหนดสามตัวอักษรและหนึ่งตัวอักษรซึ่งแสดงไว้ในตารางที่ 3 ด้วย

ไอโซเมอร์เชิงพื้นที่

กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน อะตอมคาร์บอนคือ chiral กล่าวคือ พวกมันมีลักษณะเฉพาะด้วยไอโซเมอร์เชิงแสง ตาราง อะตอมคาร์บอนไครัล 3 อะตอม ระบุด้วยเครื่องหมายดอกจัน ตัวอย่างเช่น สำหรับอะลานีน การประมาณการฟิสเชอร์ของไอโซเมอร์ทั้งสองจะเป็นดังนี้:

สำหรับการกำหนดเช่นเดียวกับคาร์โบไฮเดรตจะใช้ระบบการตั้งชื่อ D, L โปรตีนประกอบด้วยกรดแอล-อะมิโนเท่านั้น

L- และ D-isomers สามารถแปลงสภาพซึ่งกันและกันได้ กระบวนการนี้เรียกว่า การแข่งขัน

น่ารู้! ในโปรตีนของฟัน - เนื้อฟัน -หลี่-แอสปาร์ติกกรดจะรวมตัวกันที่อุณหภูมิร่างกายของมนุษย์ในอัตรา 0.10% ต่อปี ระหว่างการก่อตัวของฟัน มีเพียงเนื้อฟันเท่านั้นหลี่-กรดแอสปาร์ติกในผู้ใหญ่ซึ่งเป็นผลมาจากราซีไมเซชันดี- กรดแอสปาร์ติก ยิ่งบุคคลมีอายุมากเท่าใด ปริมาณ D-isomer ก็ยิ่งสูงขึ้น เมื่อกำหนดอัตราส่วนของ D- และ L-isomers แล้ว จะสามารถระบุอายุได้อย่างแม่นยำ ดังนั้นผู้อยู่อาศัยในหมู่บ้านบนภูเขาของเอกวาดอร์จึงถูกเปิดเผยซึ่งถือว่าอายุมากเกินไป

คุณสมบัติทางเคมี

กรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล ด้วยเหตุนี้จึงแสดงคุณสมบัติ amphoteric นั่นคือคุณสมบัติของกรดและเบส

เมื่อกรดอะมิโนละลายในน้ำ เช่น ไกลซีน หมู่คาร์บอกซิลของมันจะแยกตัวออกมาเป็นไฮโดรเจนไอออน นอกจากนี้ ไฮโดรเจนไอออนยังติดอยู่เนื่องจากอิเล็กตรอนคู่เดียวที่อะตอมไนโตรเจนกับกลุ่มอะมิโน ไอออนก่อตัวขึ้นโดยมีประจุบวกและประจุลบพร้อมกัน เรียกว่า สวิตเตอร์:

รูปแบบของกรดอะมิโนนี้มีความโดดเด่นในสารละลายที่เป็นกลาง ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด กรดอะมิโน โดยการรวมไฮโดรเจนไอออน สร้างไอออนบวก:

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่างจะเกิดประจุลบ:

ดังนั้น ขึ้นอยู่กับค่า pH ของตัวกลาง กรดอะมิโนสามารถมีประจุบวก มีประจุลบ และเป็นกลางทางไฟฟ้า (หากค่าบวกและ ค่าลบ). ค่า pH ของสารละลายที่ประจุทั้งหมดของกรดอะมิโนเป็นศูนย์เรียกว่า จุดไอโซอิเล็กทริกของกรดอะมิโนนี้ สำหรับกรดอะมิโนหลายชนิด จุดไอโซอิเล็กทริกอยู่ใกล้ pH 6 ตัวอย่างเช่น จุดไอโซอิเล็กทริกของไกลซีนและอะลานีนคือ 5.97 และ 6.02 ตามลำดับ

กรดอะมิโน 2 ตัวสามารถทำปฏิกิริยาซึ่งกันและกันได้ ส่งผลให้เกิดความแตกแยกของโมเลกุลน้ำและผลิตภัณฑ์ที่เรียกว่า ไดเปปไทด์:

พันธะที่เชื่อมระหว่างกรดอะมิโน 2 ชนิดเรียกว่า พันธะเปปไทด์... การใช้การกำหนดตัวอักษรของกรดอะมิโน การก่อตัวของไดเปปไทด์สามารถแสดงเป็นแผนผังได้ดังนี้:

ก่อตัวขึ้นเหมือนกัน ไตรเปปไทด์ เตตระเปปไทด์ฯลฯ :

H 2 N - lys - ala - gly - COOH - ไตรเปปไทด์

H 2 N - trp - ของเขา - ala - ala - COOH - tetrapeptide

H 2 N - tyr - lys - gly - ala - leu - gly - trp - COOH - heptapeptide

เปปไทด์ประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยมีชื่อสามัญ โอลิโกเปปไทด์.

น่ารู้! โอลิโกเปปไทด์จำนวนมากมีฤทธิ์ทางชีวภาพสูง ได้แก่ ฮอร์โมนหลายชนิด เช่น ออกซิโทซิน (นาโนเปปไทด์) กระตุ้นการหดตัวของมดลูก แบรดีคินิน (นาโนเปปไทด์) ไปกด กระบวนการอักเสบในเนื้อเยื่อ ยาปฏิชีวนะ gramicidin C (cyclic decapeptide) ขัดขวางการควบคุมการซึมผ่านของไอออนิกในเยื่อหุ้มแบคทีเรียและด้วยเหตุนี้จึงฆ่าพวกมัน สารพิษจากเชื้อรา อะมานิทิน (ออกตาเปปไทด์) ซึ่งขัดขวางการสังเคราะห์โปรตีน อาจทำให้เกิดพิษร้ายแรงในมนุษย์ แอสปาร์แตม ซึ่งเป็นเมทิลเอสเทอร์ของแอสปาร์เตลฟีนิลอะลานีนเป็นที่รู้จักกันอย่างแพร่หลาย แอสพาเทมมีรสหวานและใช้ในการให้รสหวานแก่อาหารและเครื่องดื่มต่างๆ

การจำแนกกรดอะมิโน

มีหลายวิธีในการจำแนกกรดอะมิโน แต่ที่นิยมมากที่สุดคือการจำแนกตามโครงสร้างของอนุมูล กรดอะมิโนมีสี่ประเภทที่มีอนุมูลประเภทต่อไปนี้ หนึ่ง) ไม่มีขั้ว (หรือ ไม่ชอบน้ำ); 2) ขั้วไม่มีประจุ; 3) ประจุลบ และ 4) ประจุบวก:

กรดอะมิโนที่ไม่มีขั้ว (ไม่ชอบน้ำ) รวมถึงหมู่อาร์อะลิฟาติกที่ไม่มีขั้ว (อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน) หรืออะโรมาติก (ฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน) R-groups และหนึ่งกรดอะมิโนที่มีกำมะถันคือเมไทโอนีน

กรดอะมิโนชนิดไม่มีขั้ว เมื่อเปรียบเทียบกับกรดที่ไม่มีขั้ว จะละลายในน้ำได้ดีกว่า มีคุณสมบัติชอบน้ำมากกว่า เนื่องจากหมู่ฟังก์ชันของพวกมันสร้างพันธะไฮโดรเจนกับโมเลกุลของน้ำ เหล่านี้รวมถึงกรดอะมิโนที่มีหมู่ HO โพลาร์ (ซีรีน, ธรีโอนีน และไทโรซีน), หมู่ HS (ซิสเทอีน), หมู่เอไมด์ (กลูตามีน แอสปาราจีน) และไกลซีน (กลุ่ม R ของไกลซีน แทนด้วยไฮโดรเจนอะตอมหนึ่งคือ เล็กเกินกว่าจะชดเชยขั้วที่แข็งแรงของหมู่เอ-อะมิโนและหมู่เอ-คาร์บอกซิล)

กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิกเป็นกรดอะมิโนที่มีประจุลบ ประกอบด้วยคาร์บอกซิลสองกลุ่มและหมู่อะมิโนหนึ่งหมู่ ดังนั้น ในสถานะแตกตัวเป็นไอออน โมเลกุลของพวกมันจะมีประจุลบทั้งหมด:

ไลซีน ฮิสทิดีน และอาร์จินีนเป็นของกรดอะมิโนที่มีประจุบวก ในรูปแบบไอออไนซ์ พวกมันมีประจุบวกทั้งหมด:

ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับลักษณะของอนุมูล กรดอะมิโนธรรมชาติยังแบ่งออกเป็น เป็นกลาง, เปรี้ยวและ หลัก... เป็นกลางและไม่มีขั้วไม่มีประจุ เป็นกรด - มีประจุลบ มีประจุเป็นด่าง มีประจุบวก

กรดอะมิโน 10 จาก 20 ชนิดที่ประกอบเป็นโปรตีนสามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์ ส่วนที่เหลือควรจะมีอยู่ในอาหารของเรา เหล่านี้รวมถึงอาร์จินีน วาลีน ไอโซลิวซีน ลิวซีน ไลซีน เมไทโอนีน ทรีโอนีน ทริปโตเฟน ฟีนิลอะลานีน และฮิสติดีน กรดอะมิโนเหล่านี้เรียกว่า ไม่สามารถถูกแทนที่ได้กรดอะมิโนจำเป็นมักจะรวมอยู่ในอาหารเสริมและใช้เป็นยา

น่ารู้! ความสมดุลทางโภชนาการของมนุษย์มีบทบาทสำคัญอย่างยิ่งในแง่ของกรดอะมิโน ด้วยความขาดแคลน กรดอะมิโนที่จำเป็นในอาหารร่างกายจะทำลายตัวเอง ในกรณีนี้ ส่วนใหญ่สมองทนทุกข์ทรมาน ซึ่งนำไปสู่โรคต่าง ๆ ของส่วนกลาง ระบบประสาท, ผิดปกติทางจิต. สิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโตนั้นอ่อนแอเป็นพิเศษ ตัวอย่างเช่น เมื่อการสังเคราะห์ไทโรซีนจากฟีนิลอะลานีนถูกรบกวน เด็กจะเป็นโรคร้ายแรงของ finylpyruvic oligophrenia ซึ่งทำให้เด็กปัญญาอ่อนอย่างรุนแรงหรือเสียชีวิต

ตารางที่ 3

กรดอะมิโนมาตรฐาน

กรดอะมิโน (ชื่อเล่นๆ)	สัญลักษณ์			สูตรโครงสร้าง
		ละติน
		สามตัวอักษร	single-letter-เส้นเลือด
ไม่มีขั้ว (ไฮโดรโฟบิก)



ไอโซลิวซีน

ฟีนิลอะลานีน
ทริปโตเฟน
เมไทโอนีน
โพลาร์ไม่มีประจุ


หน่อไม้ฝรั่ง
กลูตามีน

จนถึงปัจจุบันมีการศึกษาผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของการเผาผลาญกรดอะมิโนอย่างละเอียดและได้ชี้แจงลักษณะของระบบเอนไซม์เฉพาะที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยา ข้อมูลการทดลองเกี่ยวกับการแลกเปลี่ยนกรดอะมิโนในร่างกายได้สรุปไว้ในเอกสารและบทวิจารณ์ ดังนั้น เราจะสรุปคร่าวๆ เฉพาะกฎทั่วไปของการเผาผลาญกรดอะมิโนเท่านั้น

วิถีของเมแทบอลิซึมของกรดอะมิโนนั้นขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาสามประเภท - ทรานส์อะมิเนชั่น, ดีอะมิเนชันและดีคาร์บอกซิเลชัน

ความทรงจำ

การระลึกถึงเป็นเรื่องปกติในธรรมชาติ มีความสำคัญในการแลกเปลี่ยนหมู่อะมิโน การเปลี่ยนแปลงของกลุ่มอะมิโนจากกรดอะมิโนเป็นกรดคีโตนั้นถูกเร่งปฏิกิริยาโดยอะมิโนทรานส์เฟอเรส ระบบเอนไซม์นี้ได้รับการอธิบายครั้งแรกโดย Braunstein, Kritsman ในปี 1937

ดังนั้น กระบวนการทรานส์อะมิเนชันจึงต้องการกรดอะมิโนที่ทำหน้าที่เป็นผู้ให้หมู่อะมิโน และกรด a-keto เป็นตัวรับหมู่อะมิโน ในกรณีนี้ การแลกเปลี่ยนของหมู่อะมิโนเกิดขึ้น ซึ่งเป็นผลมาจากการที่กรด a-keto เกิดขึ้นจากกรดอะมิโนและกรดอะมิโนจากหลัง

กรดอะมิโนหลายชนิดมีส่วนเกี่ยวข้องกับการทรานส์อะมิเนชั่น (ยกเว้นกลุ่มไลซีน ธรีโอนีน และอาร์จินีนอะมิโน) กรดที่มีฤทธิ์มากที่สุดคือกรดกลูตามิกและแอสปาร์ติก ซึ่งสัมพันธ์กับปริมาณอะมิโนทรานส์เฟอเรสจำเพาะสองชนิดในเนื้อเยื่อของสัตว์สูง - แอสพาเทต อะมิโนทรานสเฟอเรสและ อะลานีน อะมิโนทรานสเฟอเรส

ดีอะมิเนชั่น

Krebs (1970) ได้ข้อมูลแรกเกี่ยวกับการปนเปื้อนของกรดอะมิโน ซึ่งสังเกตการเกิดออกซิเดชันของกรด L- และ D-amino ไปเป็นกรดคีโตในการเตรียมตับ และพบว่าระบบเอนไซม์สองระบบเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาเหล่านี้ ตามความจำเพาะของพวกมัน ตัวหลังสามารถแบ่งออกเป็นออกซิเดสของกรด L- และ D-amino พวกเขาเป็นเอนไซม์ฟลาวินส่วนใหญ่ การแยกตัวของสารจะเกิดขึ้นในสองขั้นตอน ขั้นแรกเท่านั้นที่เป็นเอนไซม์ เอนไซม์ขจัดคราบที่สำคัญที่สุดคือแอล-กลูตาเมตดีไฮโดรจีเนส มีอยู่ในอวัยวะต่างๆ ของสัตว์ ได้แก่ ในตับ หัวใจ ไต แม้จะมีการโลคัลไลเซชันของไมโตคอนเดรีย แต่ก็สามารถสกัดและรับได้ง่ายในรูปแบบผลึก ปฏิกิริยากลูตาเมตดีไฮโดรจีแอซจำเป็นต้องมี NAD + และ NADP + ผลิตภัณฑ์ขั้นกลางคือกรดเอ-อะมิโนกลูตาริก

ความสำคัญของปฏิกิริยาแอล-กลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสคือการย้อนกลับได้ เป็นผลให้การแลกเปลี่ยนกรดกลูตามิกเกี่ยวข้องกับเส้นทางหลักของแคแทบอลิซึมของสารตั้งต้น - วัฏจักรกรดซิตริกและการก่อตัวของแอมโมเนียอิสระเป็นไปได้

ในตับและไตของสัตว์ พบ glycine oxidase ที่ขึ้นกับ FAD + โดยเฉพาะ ซึ่งจะเปลี่ยน glycine เป็นแอมโมเนียและกรดไกลซิลิก

เชื่อกันว่าเอนไซม์นี้มีบทบาทในการก่อตัวของแอมโมเนียในท่อไต

สิ่งที่น่าสนใจคือระบบเอนไซม์ขจัดคราบที่มีอยู่สำหรับกรดอะมิโนบางชนิด เช่น ซิสเทอีน ซีรีน ทรีโอนีน โฮโมซิสเทอีน โฮโมเซอรีน ฮิสติดีน กรดแอสปาร์ติก และทริปโตเฟน ซึ่งการเจือปนจะเกิดขึ้นในลักษณะที่ไม่เกิดปฏิกิริยาออกซิเดชัน

กิจกรรมที่ต่ำของเอ็นไซม์สำหรับการแยกอะมิโนออกซิเดชันและอมิโนออกซิเดชันของกรดอะมิโนช่วยให้เราสรุปได้ว่าบทบาทของพวกมันไม่มีนัยสำคัญในการแลกเปลี่ยนกรดอะมิโน การแลกเปลี่ยนหมู่อะมิโนน่าจะส่วนใหญ่ผ่านการทรานส์อะมิเนชัน

ดีคาร์บอกซิเลชั่น

แม้ว่าการดีคาร์บอกซิเลชันเบื้องต้นในเนื้อเยื่อจะไม่ใช่วิถีการเผาผลาญหลัก แต่เอมีนจำนวนมากที่เกิดขึ้นในกระบวนการนี้มีผลทางเภสัชวิทยาและเป็นสารตั้งต้นของฮอร์โมนหรือองค์ประกอบของโคเอ็นไซม์ พวกเขาเรียกว่าเอมีนชีวภาพ

Decarboxylation เป็นกระบวนการของเอนไซม์ กรดอะมิโนดีคาร์บอกซิเลสมีความจำเพาะของซับสเตรตที่เด่นชัด กลุ่มเทียมของกรดอะมิโนดีคาร์บอกซิเลส เช่น อะมิโนทรานสเฟอเรส คือ ไพริดอกซอล ฟอสเฟต

การสลายตัวของกรดอะมิโนเกิดขึ้นจากการแยกกลุ่มอะมิโนออกจากโครงกระดูกคาร์บอน จากนั้นกรดโมโนและไดคาร์บอกซิลิกจะก่อตัวขึ้นจากกรดอะมิโนโดยการทรานส์อะมิเนชันหรือดีอะมิเนชัน เมแทบอไลต์เหล่านี้ใช้ในกระบวนการสังเคราะห์ทางชีวภาพหรือผ่านการย่อยสลายออกซิเดชันเป็น CO2 และ H2O

กรดอะลานีน, แอสปาร์ติก, กลูตามิกจัดหากรดไพรูวิก, ออกซาโลอะซิติกและเอ-คีโตกลูตาริก ซึ่งกลูโคสและไกลโคเจนสามารถก่อตัวขึ้นผ่านกรดออกซาโลอะซิติกและฟอสโฟฟีนอลไพรูวิก หลังจากการทรานส์อะมิเนชั่น กรด a-keto ที่เกี่ยวข้องจะถูกกระตุ้นและผ่านกระบวนการออกซิเดชันดีคาร์บอกซิเลชัน acyl-CoA ที่ได้รับในลักษณะนี้จะผ่านการสลายตัวของออกซิเจนเช่นกรดไขมันทั่วไป

ผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายที่สำคัญที่สุดของการเผาผลาญกรดอะมิโนไนโตรเจน ได้แก่ ยูเรีย กรดยูริก และแอมโมเนีย

การเปลี่ยนไนโตรเจนของกรดอะมิโนส่วนใหญ่ดำเนินการในสองวิธีหลัก: การทรานส์อะมิเนตเป็นกรดกลูตามิกและกรดแอสปาร์ติก Glutamatoxalate aminotransferase ให้ aspartate สำหรับการสังเคราะห์อาร์จินีน และ glutamate dehydrogenase จัดหาแอมโมเนียสำหรับการสังเคราะห์คาร์บามิล ฟอสเฟต การสังเคราะห์ยูเรียเกิดขึ้นในชุดของการเปลี่ยนแปลงแบบวัฏจักร (วงจร Krebs-Henseleit) ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นกลาง ได้แก่ ออร์นิทีน ซิทรูลีน และอาร์จินีน ในมนุษย์ ยูเรียถูกสังเคราะห์ขึ้นส่วนใหญ่ในไมโตคอนเดรียของเซลล์ตับ

แอมโมเนียถูกสังเคราะห์ขึ้นในไตเป็นหลัก สิ่งนี้ได้รับการยืนยันจากความจริงที่ว่าความเข้มข้นของแอมโมเนียมในหลอดเลือดดำของไตสามารถเป็น 2 เท่าและในปัสสาวะมากกว่าในหลอดเลือดแดงหลายร้อยเท่า หมู่อะมิโนที่ได้มาจากกรดอะมิโนหลายชนิดถูกทรานส์อะมิเนตเพื่อสร้างกรดกลูตามิก ซึ่งผ่านกระบวนการออกซิเดชันดีอะมิเนชันภายใต้การกระทำของกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนส กระบวนการต่อไปของการก่อตัวของกลูตามีนจากกรดกลูตามิกจะถูกเร่งโดยกลูตามีนซินธิเตส ประมาณ 60% ของแอมโมเนียถูกสังเคราะห์ในไตจากกลูตามีน ส่วนที่เหลือจากแอสพาราจีน อะลานีน และฮิสติดีน Glycine, leucine, aspartic acid, methionine มีความสำคัญน้อยกว่าในการก่อตัวของแอมโมเนีย

อย่างไรก็ตาม ข้อมูลอื่น ๆ ก็มีให้ในวรรณคดีด้วย จากข้อมูลผลของการให้กรดอะมิโนทางหลอดเลือดดำต่อผู้ที่มีสุขภาพแข็งแรงและผู้ป่วยโรคตับแข็งในตับ นักชีวเคมีสรุปว่า ขึ้นอยู่กับความสามารถของกรดอะมิโนในการผลิตแอมโมเนียระหว่างการเผาผลาญอาหาร ควรแบ่งออกเป็นสามกลุ่ม:

สร้างแอมโมเนียในปริมาณค่อนข้างมากระหว่างการแลกเปลี่ยน (ซีรีส์, ไกลซีน, ธรีโอนีน, กลูตามีน, ไลซีน, ฮิสทิดีน, แอสปาราจีน);

ด้วยความสามารถในการสังเคราะห์แอมโมเนียที่แสดงออกอย่างอ่อนโยน (ออร์นิทีน, ไทโรซีน, อะลานีน);

ที่ไม่ก่อให้เกิดแอมโมเนียระหว่างการเผาผลาญ (แอสปาร์ติก, กรดกลูตามิก, โพรลีน, อาร์จินีน, ทริปโตเฟน) ข้อมูลดังกล่าวมีความสำคัญอย่างยิ่งในการรักษาโรคด้วยกรดอะมิโนในการเกิดโรคซึ่งภาวะเลือดคั่งในเลือดสูง (ตับแข็งของตับ) มีความสำคัญอย่างยิ่ง

ด้วยวิธีการเจาะขนาดเล็ก พบว่าแอมโมเนียถูกสังเคราะห์ขึ้นในท่อส่วนปลายและส่วนปลายของไตของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

ส่วนหนึ่งของแอมโมเนียเกิดขึ้นในไตในปฏิกิริยาของ transamination ของกลูตามีนและกรด a-keto ตามด้วยการแยกส่วน

อัตราการสังเคราะห์แอมโมเนียในไตขึ้นอยู่กับการสะสมของผลิตภัณฑ์กลูตามีนดีอะมิเนชั่น กลูตาเมตในเซลล์ การขับแอมโมเนียในปัสสาวะขึ้นอยู่กับสภาวะสมดุลของกรด-เบส: ในช่วงที่เป็นกรด การขับถ่ายจะเพิ่มขึ้นอย่างมาก และ ภายใต้สภาวะของด่างก็สามารถลดลงได้

โปรตีนของอาหารก่อนที่จะรวมอยู่ในกระบวนการ catabolism จะต้องผ่านกระบวนการไฮโดรไลซิสด้วยเอนไซม์อย่างสมบูรณ์ไปเป็นกรดอะมิโน กระบวนการเริ่มต้นในกระเพาะอาหารภายใต้อิทธิพลของน้ำย่อยซึ่ง pH อยู่ที่ 1-1.5 หลักการที่ใช้งานอยู่ในกรณีนี้คือเอนไซม์โปรตีโอไลติก - เปปซินซึ่งหลั่งโดยเซลล์ของเยื่อบุกระเพาะอาหารในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานของเปปซิโนเจนและแกสตริกซิน โพลีเปปไทด์ที่เกิดขึ้นในกระเพาะอาหารเข้าสู่ลำไส้เล็กซึ่งภายใต้อิทธิพลของเอนไซม์จำนวนหนึ่ง (trypsin, leucine aminopeptidase) จะถูกไฮโดรไลซ์เป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนอิสระจะถูกดูดซึมโดยเซลล์เยื่อบุผิวที่บุผิวด้านในของลำไส้เล็ก เข้าสู่กระแสเลือดและถูกส่งไปยังเนื้อเยื่อทั้งหมด ซึ่งเซลล์ของพวกมันได้รับการเปลี่ยนแปลงทางเมตาบอลิซึม

กรดอะมิโนที่จำเป็นจะไม่ถูกสังเคราะห์ในมนุษย์ ความต้องการสำหรับพวกเขานั้นมาจากอาหาร กรดอะมิโนที่จำเป็น ได้แก่ ทริปโตเฟน ไลซีน เมไทโอนีน ลิวซีน วาลีน ไอโซลิวซีน อาร์จินีน ทรีโอนีน ฮิสทิดีน

กรดอะมิโนจำเป็นถูกสังเคราะห์ในร่างกายจากกรดอะมิโนอื่นๆ หรือกรด a-keto ที่สอดคล้องกัน กลุ่มนี้รวมถึงซิสทีน, โพรลีน, ไทโรซีน, ไฮดรอกซีโพรลีน, ซีรีน, ไกลซีน, อะลานีน, กลูตามิก, กรดแอสปาร์ติก

กรดอะมิโนส่วนใหญ่ถูกสังเคราะห์ในตับ มันครองตำแหน่งสำคัญในการจัดหากรดอะมิโนให้กับร่างกายและแคแทบอลิซึมของพวกมัน

การศึกษาความสัมพันธ์ระหว่างความเข้มข้นของกรดอะมิโนแต่ละชนิดในเลือดของหลอดเลือดดำพอร์ทัล หลอดเลือดดำตับ และหลอดเลือดแดง ทำให้สามารถสร้างสองขั้นตอนของกระบวนการได้ - การตรึงและการปล่อยกรดอะมิโน ซึ่งเกี่ยวข้องกับเวลา ของการรับประทานอาหาร กรดอะมิโนส่วนใหญ่ยังคงอยู่ในเซลล์ตับ มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์โปรตีนหรือเกิดปฏิกิริยาแคแทบอลิซึม การปนเปื้อนของกรดอะมิโนเป็นแอมโมเนียและยูเรียเกิดขึ้นในตับ กรดคีโตที่เกิดขึ้นส่วนใหญ่จะถูกแปลงเป็นคาร์โบไฮเดรต (gluconeogenesis) - ไกลโคเจนในตับและระดับน้ำตาลในเลือด ส่วนที่เล็กกว่า - เป็นกรดไขมัน ร่างกายของคีโตน

ในตับ แอมโมเนียที่เป็นพิษจะถูกทำให้เป็นกลาง ซึ่งจะถูกปล่อยออกมาระหว่างการทำลายกรดอะมิโน แนวทางหลักในการล้างพิษด้วยแอมโมเนียคือการสร้างยูเรีย การลดลงของความเข้มข้นของการวางตัวเป็นกลางทำให้เนื้อหาของกรดอะมิโนและเกลือแอมโมเนียมในเลือดเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วและการเกิดพิษรุนแรง ตับที่ทำงานได้ตามปกติมีระดับความน่าเชื่อถือสูง (ประมาณสิบเท่า) ในการทำให้กรดอะมิโนปนเปื้อนและการก่อตัวของยูเรีย

ปฏิกิริยาของการเผาผลาญกรดอะมิโนใน กล้ามเนื้อลายไม่หลากหลายเหมือนในตับ แต่เนื่องจากมวลของพวกมัน กล้ามเนื้อโครงร่างจึงมีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญกรดอะมิโน

ในกล้ามเนื้อโครงร่าง การสังเคราะห์ การสลายโปรตีน การแลกเปลี่ยนครีเอทีนและกรดอะมิโนบางชนิดเกิดขึ้น กล้ามเนื้อประกอบด้วยระบบเอนไซม์ที่กระตุ้นการสลายตัวของกรดอะมิโนที่จำเป็น ตรงกันข้ามกับตับและไต อวัยวะเหล่านี้ไม่เปลี่ยนกรดคีโตที่เกิดขึ้นระหว่างการแยกกรดอะมิโนเป็นคาร์โบไฮเดรต กล่าวคือ ไม่ได้มีลักษณะเฉพาะจากกระบวนการสร้างไกลโคนเจเนซิส กล้ามเนื้อประกอบด้วยทอรีนและไอโอดีนที่มีความเข้มข้นสูง รวมทั้งครีเอทีนซึ่งมีบทบาทสำคัญในการจัดหาพลังงานของการหดตัวของกล้ามเนื้อ

ไตมีบทบาทสำคัญในการขับยูเรีย ยูเรียที่เกิดขึ้นจะเข้าสู่ไตด้วยกระแสเลือด จากนั้นจะถูกกรองออกในโกลเมอรูไลของไต ดูดซึมกลับบางส่วนในท่อและขับออกทางปัสสาวะ Creatinine ถูกขับออกมาโดยไม่ถูกดูดซึมกลับเข้าไปในท่อ กรดอะมิโนรูปแบบอิสระถูกกรองในโกลเมอรูไลและดูดซึมกลับคืนมาเกือบทั้งหมดในทูบูล

ในคนที่มีสุขภาพดี 1–2% ของไนโตรเจนทั้งหมดในปัสสาวะจะถูกขับออกด้วยกรดอะมิโน การขับกรดอะมิโนในปัสสาวะเพิ่มขึ้น (hyperaminoaciduria) อาจเกิดจากปัจจัยภายนอกไตและไต

บทความนี้จัดทำและเรียบเรียงโดย: ศัลยแพทย์